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- PDB-7sp0: Crystal structure of human SFPQ L534I mutant in complex with zinc -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sp0
タイトルCrystal structure of human SFPQ L534I mutant in complex with zinc
要素Splicing factor, proline- and glutamine-rich
キーワードRNA BINDING PROTEIN / SFPQ / DBHS PROTEIN / RRM / ZN / POLYMERIZATION / NUCLEAR PROTEIN / ALS mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of circadian rhythm / Suppression of apoptosis / alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / paraspeckles / chromosome organization / activation of innate immune response ...dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of circadian rhythm / Suppression of apoptosis / alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / paraspeckles / chromosome organization / activation of innate immune response / RNA splicing / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm / RNA polymerase II transcription regulator complex / histone deacetylase binding / nuclear matrix / mRNA processing / rhythmic process / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / chromatin remodeling / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / dendrite / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily ...PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor, proline- and glutamine-rich
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Lee, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Open Biology / 年: 2022
タイトル: Familial ALS-associated SFPQ variants promote the formation of SFPQ cytoplasmic aggregates in primary neurons.
著者: Widagdo, J. / Udagedara, S. / Bhembre, N. / Tan, J.Z.A. / Neureiter, L. / Huang, J. / Anggono, V. / Lee, M.
履歴
登録2021年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
B: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3194
ポリマ－60,1882
非ポリマー1312
水4,990277
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9150 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area27640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.607, 62.717, 67.793
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.080, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Splicing factor, proline- and glutamine-rich / 100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / ...100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / Polypyrimidine tract-binding protein-associated-splicing factor / PSF / PTB-associated-splicing factor


分子量: 30094.045 Da / 分子数: 2 / 変異: L534I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFPQ, PSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: P23246
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% PEG4000, 0.2 M CALCIUM CHLORIDE, 0.1 M MES, PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→45.96 Å / Num. obs: 44977 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Rpim(I) all: 0.023 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 1.83→1.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.284 / Num. unique obs: 2803 / CC1/2: 0.913 / Rpim(I) all: 0.205 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6OWJ

6owj


解像度: 1.83→45.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 3.021 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2162 2280 5.1 %RANDOM
Rwork0.1785 ---
obs0.1805 42676 98.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.55 Å2 / Biso mean: 34.22 Å2 / Biso min: 16.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.55 Å20 Å2-0.66 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----1.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.83→45.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4015 0 2 277 4294
Biso mean--24.27 42.15 -
残基数----497
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0134157
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173980
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6551.6635602
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3741.5869198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2685512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.83721.515264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.36215777
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8811543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1950.2518
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024735
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02991
LS精密化 シェル解像度: 1.83→1.878 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 162 -
Rwork0.232 3188 -
all-3350 -
obs--99.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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