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- PDB-7sox: Cryo-electron tomography structure of membrane-bound EHD4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sox
タイトルCryo-electron tomography structure of membrane-bound EHD4 complex
要素EH domain-containing protein 4
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / EHD ATPases / dynamin family / oligomerization / membrane remodeling / membrane binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


pinocytosis / endocytic recycling / cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of endocytosis / adherens junction / cellular response to growth factor stimulus / protein homooligomerization / recycling endosome membrane / early endosome membrane / protein-macromolecule adaptor activity ...pinocytosis / endocytic recycling / cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of endocytosis / adherens junction / cellular response to growth factor stimulus / protein homooligomerization / recycling endosome membrane / early endosome membrane / protein-macromolecule adaptor activity / calcium ion binding / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
EH domain-containing protein, N-terminal / Domain of unknown function DUF5600 / N-terminal EH-domain containing protein / Domain of unknown function (DUF5600) / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. ...EH domain-containing protein, N-terminal / Domain of unknown function DUF5600 / N-terminal EH-domain containing protein / Domain of unknown function (DUF5600) / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
EH domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.6 Å
データ登録者Melo, A.A. / Noel, J.K. / Daumke, O.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB 958/A12 ドイツ
European Research Council (ERC)ERC-2013-CoG-616024 ドイツ
European Union (EU)iNEXT PID3536 VID5570 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-electron tomography reveals structural insights into the membrane remodeling mode of dynamin-like EHD filaments.
著者: Arthur A Melo / Thiemo Sprink / Jeffrey K Noel / Elena Vázquez-Sarandeses / Chris van Hoorn / Saif Mohd / Justus Loerke / Christian M T Spahn / Oliver Daumke /
要旨: Eps15-homology domain containing proteins (EHDs) are eukaryotic, dynamin-related ATPases involved in cellular membrane trafficking. They oligomerize on membranes into filaments that induce membrane ...Eps15-homology domain containing proteins (EHDs) are eukaryotic, dynamin-related ATPases involved in cellular membrane trafficking. They oligomerize on membranes into filaments that induce membrane tubulation. While EHD crystal structures in open and closed conformations were previously reported, little structural information is available for the membrane-bound oligomeric form. Consequently, mechanistic insights into the membrane remodeling mechanism have remained sparse. Here, by using cryo-electron tomography and subtomogram averaging, we determined structures of nucleotide-bound EHD4 filaments on membrane tubes of various diameters at an average resolution of 7.6 Å. Assembly of EHD4 is mediated via interfaces in the G-domain and the helical domain. The oligomerized EHD4 structure resembles the closed conformation, where the tips of the helical domains protrude into the membrane. The variation in filament geometry and tube radius suggests a spontaneous filament curvature of approximately 1/70 nm. Combining the available structural and functional data, we suggest a model for EHD-mediated membrane remodeling.
履歴
登録2021年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月25日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年6月5日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EH domain-containing protein 4
B: EH domain-containing protein 4
C: EH domain-containing protein 4
D: EH domain-containing protein 4
E: EH domain-containing protein 4
F: EH domain-containing protein 4
G: EH domain-containing protein 4
H: EH domain-containing protein 4
I: EH domain-containing protein 4
J: EH domain-containing protein 4
K: EH domain-containing protein 4
L: EH domain-containing protein 4
M: EH domain-containing protein 4
N: EH domain-containing protein 4
O: EH domain-containing protein 4
P: EH domain-containing protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)938,78716
ポリマ－938,78716
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
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d_16ens_1chain "P"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 22 - 535 / Label seq-ID: 1 - 514

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
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NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
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8given(0.999943494771, -0.0100167554869, 0.0035597577027), (0.0102659089838, 0.996844957772, -0.0787066787285), (-0.00276014096082, 0.0787387755382, 0.99689146192)22.0055570408, -20.5528108076, -10.3248240844
9given(-0.999990484044, 0.00271869650153, 0.00341181935149), (-0.00318354580311, -0.989482315434, -0.144618852437), (0.00298276014358, -0.144628337933, 0.989481554658)294.74298869, 211.372983888, 15.3470440417
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11given(0.999648898684, 0.0260142321194, 0.00503379459694), (-0.0264824835354, 0.974674240935, 0.222055853613), (0.000870302591559, -0.222111196893, 0.975020953)59.2954623947, 64.1720029096, 21.0620292338
12given(-0.999997800742, 0.00093971473767, -0.00187495250799), (-0.000532002982541, -0.978417837653, -0.206635553413), (-0.00202866545344, -0.206634101488, 0.978416185792)190.30711266, 190.123097482, 19.7285572767
13given(-0.999966733132, 0.00327355370362, 0.00747104246189), (-0.00416572286226, -0.992433351395, -0.122713853297), (0.00701280131992, -0.122740893284, 0.992413972964)167.130221393, 211.257616311, 12.5139276294
14given(-0.999037400405, -0.0438653194904, -0.000326095142417), (0.0422417309242, -0.960002357325, -0.276787120542), (0.011828303368, -0.276534460196, 0.960931206468)215.548766477, 162.981464219, 22.5137460122
15given(0.998566599625, 0.0526421545172, -0.00967210840659), (-0.0476577633322, 0.956747432409, 0.286989700464), (0.0243615210407, -0.286117378267, 0.957884837622)39.6621226483, 87.8070588489, 22.287060085

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要素

#1: タンパク質
EH domain-containing protein 4 / PAST homolog 2 / mPAST2


分子量: 58674.195 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ehd4, Past2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9EQP2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: EHD4 with AMPPNP and liposomes / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.59 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 2.3 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Dynamovolume selection
2SerialEM画像取得
4CTFFINDCTF補正
7VMDモデルフィッティング
10Dynamo最終オイラー角割当
11Dynamo分類
12IMOD３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 7.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23813 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 56 / Num. of volumes extracted: 84000
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 4CID

4cid


Accession code: 4CID / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 336.99 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003867440
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.821891008
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04799808
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.008211888
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.06978928
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000711701747557
ens_1d_3AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000710655326437
ens_1d_4AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000711374360405
ens_1d_5AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000709525471907
ens_1d_6AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000709259819366
ens_1d_7AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000708728316589
ens_1d_8AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000705692056827
ens_1d_9AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000711772418427
ens_1d_10AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000713202550048
ens_1d_11AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000715071413958
ens_1d_12AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707757802473
ens_1d_13AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000713589131804
ens_1d_14AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00070989918752
ens_1d_15AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000706125218704
ens_1d_16AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000709164807945

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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