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- PDB-7soi: Structure of I552A Soybean Lipoxygenase at 277K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7soi
タイトルStructure of I552A Soybean Lipoxygenase at 277K
要素Lipoxygenaseリポキシゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / metal binding (金属) / lipid binding (脂質)
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 分子状酸素を取り込み一電子供与する; オキシゲナーゼ類; 2分子の酸素を取り込む / oxylipin biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Lipoxygenase, plant / Lipoxygenase, domain 3 / Plant lipoxygenase, PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / リポキシゲナーゼ / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily ...Lipoxygenase, plant / Lipoxygenase, domain 3 / Plant lipoxygenase, PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / リポキシゲナーゼ / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / リポキシゲナーゼ / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / リポキシゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gee, C.L. / Offenbacher, A.R. / Hu, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118117 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: Temporal and spatial resolution of distal protein motions that activate hydrogen tunneling in soybean lipoxygenase.
著者: Zaragoza, J.P.T. / Offenbacher, A.R. / Hu, S. / Gee, C.L. / Firestein, Z.M. / Minnetian, N. / Deng, Z. / Fan, F. / Iavarone, A.T. / Klinman, J.P.
履歴
登録2021年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoxygenase
B: Lipoxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,0955
ポリマ－188,9602
非ポリマー1353
水9,332518
1
A: Lipoxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,5362
ポリマ－94,4801
非ポリマー561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Lipoxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,5593
ポリマ－94,4801
非ポリマー792
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.531, 92.759, 99.836
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.563, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 Lipoxygenase / リポキシゲナーゼ


分子量: 94480.078 Da / 分子数: 2 / 変異: I552A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glycine max (ダイズ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: B3TDK4, 酸化還元酵素; 分子状酸素を取り込み一電子供与する; オキシゲナーゼ類; 2分子の酸素を取り込む
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 9% PEG3350, 200 mM sodium acetate, pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.88557 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月19日
放射モノクロメーター: S111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.88557 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→46.38 Å / Num. obs: 109110 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 33.21 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.254 / Rpim(I) all: 0.183 / Rrim(I) all: 0.314 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 4.78 / Num. unique obs: 4240 / CC1/2: 0.105 / Rpim(I) all: 3.98 / % possible all: 75.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5t5v

5t5v


解像度: 2→46.38 Å / SU ML: 0.3522 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.253
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2593 5185 4.84 %
Rwork0.1975 101985 -
obs0.2006 107170 95.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→46.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13069 0 3 518 13590
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011913808
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.176918816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0582074
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00962441
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.90335160
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.020.50811030.45882071X-RAY DIFFRACTION58.22
2.02-2.050.46761030.43112491X-RAY DIFFRACTION69.6
2.05-2.070.48841310.41252694X-RAY DIFFRACTION75.74
2.07-2.10.41421490.3962950X-RAY DIFFRACTION82.75
2.1-2.130.41181320.38863199X-RAY DIFFRACTION88.83
2.13-2.150.37831810.36663292X-RAY DIFFRACTION93.94
2.15-2.190.38441720.35113523X-RAY DIFFRACTION98.8
2.19-2.220.40221900.313519X-RAY DIFFRACTION99.54
2.22-2.250.32811900.28823545X-RAY DIFFRACTION99.65
2.25-2.290.3571820.2683567X-RAY DIFFRACTION99.68
2.29-2.330.32511910.25863556X-RAY DIFFRACTION99.87
2.33-2.370.30521750.26393517X-RAY DIFFRACTION99.65
2.37-2.420.34961730.26443543X-RAY DIFFRACTION99.7
2.42-2.470.31671900.25143540X-RAY DIFFRACTION99.65
2.47-2.520.29851790.24813543X-RAY DIFFRACTION99.57
2.52-2.580.32091780.23663566X-RAY DIFFRACTION99.71
2.58-2.640.31181840.23263547X-RAY DIFFRACTION99.6
2.64-2.710.29371670.23723564X-RAY DIFFRACTION99.63
2.71-2.790.32071810.23623532X-RAY DIFFRACTION99.65
2.79-2.880.27281700.22733561X-RAY DIFFRACTION99.84
2.88-2.990.31971410.21083616X-RAY DIFFRACTION99.79
2.99-3.110.27012010.20493574X-RAY DIFFRACTION99.76
3.11-3.250.24881990.1973527X-RAY DIFFRACTION99.71
3.25-3.420.24891890.18283561X-RAY DIFFRACTION99.71
3.42-3.630.20292100.15063524X-RAY DIFFRACTION99.76
3.63-3.910.20782280.12943520X-RAY DIFFRACTION99.84
3.91-4.310.18711900.11563569X-RAY DIFFRACTION99.66
4.31-4.930.15081560.10483610X-RAY DIFFRACTION99.55
4.93-6.210.19871650.13013653X-RAY DIFFRACTION99.84
6.21-46.380.20171850.14683511X-RAY DIFFRACTION95.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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