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- PDB-7sj6: T4 Lysozyme L99A/M102H with 1,2-Azaborine bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sj6
タイトルT4 Lysozyme L99A/M102H with 1,2-Azaborine bound
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / Organism(s): Escherichia virus T4
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 1,2-dihydro-1,2-azaborinine / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-HYDROXYETHYL DISULFIDE / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Yao, L. / Wirth, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)R01-GM094541 米国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: T4 Lysozyme L99A/M102H with 1,2-Azaborine bound
著者: Yao, L. / Wirth, J.
履歴
登録2021年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月29日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_related
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 2.02024年12月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / pdbx_entry_details ...atom_site / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
B: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,81713
ポリマ－42,8092
非ポリマー1,00811
水8,989499
1
A: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9086
ポリマ－21,4041
非ポリマー5035
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9097
ポリマ－21,4041
非ポリマー5046
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.780, 75.840, 52.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.223, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Lysozyme / Lysis protein / Endolysin / Muramidase


分子量: 21404.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P00720, lysozyme

-
非ポリマー , 6種, 510分子

#2: 化合物 ChemComp-B20 / 1,2-dihydro-1,2-azaborinine / 1,2-DIHYDRO-1,2-AZABORINE / 1,2-ジヒドロ-1,2-アザボリン


分子量: 78.908 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6BN / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#5: 化合物 ChemComp-HED / 2-HYDROXYETHYL DISULFIDE / 2,2′-ジチオビスエタノ-ル


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.02 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Crystals were grown from a 5 mg/ml solution of the protein by the hanging drop method at 4 oC over a well solution of 0.1 M sodium acetate, pH 4.5, 30% (w/v) PEG-6000, 0.3 M LiSO4, 3 % ...詳細: Crystals were grown from a 5 mg/ml solution of the protein by the hanging drop method at 4 oC over a well solution of 0.1 M sodium acetate, pH 4.5, 30% (w/v) PEG-6000, 0.3 M LiSO4, 3 % trimethylamine N-oxide, 50 mM 2-mercaptoethanol, 50 mM 2-hydroxyethyl disulfide.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11583 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11583 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→52.74 Å / Num. obs: 34602 / % possible obs: 84.9 % / 冗長度: 3.05 % / Biso Wilson estimate: 19.35 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.721→1.783 Å / 冗長度: 1.86 % / Mean I/σ(I) obs: 1.34 / Num. unique obs: 1518 / CC1/2: 0.666 / Rrim(I) all: 0.644 / % possible all: 37.76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 181L

181l


解像度: 1.72→52.74 Å / SU ML: 0.1517 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.1993
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2015 1770 5.12 %
Rwork0.1686 32831 -
obs0.1703 34601 84.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→52.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 57 499 3329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00352874
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59333868
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0355421
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0025496
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.21781065
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.770.2858560.24311053X-RAY DIFFRACTION35.64
1.77-1.820.2491760.23461438X-RAY DIFFRACTION48.51
1.82-1.880.3018730.22021821X-RAY DIFFRACTION60.59
1.88-1.950.28841180.20542198X-RAY DIFFRACTION74.45
1.95-2.020.23231310.20222605X-RAY DIFFRACTION87.95
2.02-2.120.20371670.17232943X-RAY DIFFRACTION98.36
2.12-2.230.17391580.16062911X-RAY DIFFRACTION99.26
2.23-2.370.20291660.15992971X-RAY DIFFRACTION99.68
2.37-2.550.21531530.16372956X-RAY DIFFRACTION99.58
2.55-2.810.19181620.17142984X-RAY DIFFRACTION99.81
2.81-3.210.1991980.17472932X-RAY DIFFRACTION99.9
3.21-4.050.19751540.1492987X-RAY DIFFRACTION99.34
4.05-52.740.18181580.16283032X-RAY DIFFRACTION99.63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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