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万見
- PDB-7sie: Structure of AAP A-domain (residues 351-605) from Staphylococcus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sie
タイトルStructure of AAP A-domain (residues 351-605) from Staphylococcus epidermidis
要素Accumulation associated protein
キーワードCELL ADHESION / L-type lectin / Staphylococcus epidermidis
機能・相同性
機能・相同性情報


E domain / E domain / Bacterial lectin / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif ...E domain / E domain / Bacterial lectin / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Accumulation associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Atkin, K.E. / Brentnall, A.S. / Dodson, E.J. / Whelan, F. / Clark, L. / Turkenburg, J.P. / Potts, J.R.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/J005029/ 英国
British Heart FoundationFS/12/36/29588 英国
British Heart FoundationPG/17/19/32862 英国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Staphylococcal Periscope proteins Aap, SasG, and Pls project noncanonical legume-like lectin adhesin domains from the bacterial surface.
著者: Clark, L.C. / Atkin, K.E. / Whelan, F. / Brentnall, A.S. / Harris, G. / Towell, A.M. / Turkenburg, J.P. / Liu, Y. / Feizi, T. / Griffiths, S.C. / Geoghegan, J.A. / Potts, J.R.
履歴
登録2021年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2022年10月19日ID: 4CCI
改定 1.02022年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Accumulation associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5013
ポリマ－29,4261
非ポリマー762
水6,900383
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area170 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area11160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.853, 68.693, 109.198
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Accumulation associated protein


分子量: 29425.748 Da / 分子数: 1 / 断片: A domain (UNP residues 338-608) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus epidermidis (strain ATCC 35984 / RP62A) (表皮ブドウ球菌)
株: ATCC 35984 / RP62A / 遺伝子: aap, SERP2398 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5HKE8
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 383 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.2 M LiCl, 10% PEG6000, 0.1 M sodium acetate, pH 5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月19日 / 詳細: MIRROR PAIR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→58.145 Å / Num. obs: 66898 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 34.1
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Num. unique obs: 3479 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.3→16.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.976 / SU B: 0.769 / SU ML: 0.015 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.033 / ESU R Free: 0.033 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1243 3351 5 %RANDOM
Rwork0.0998 ---
obs0.1011 63480 99.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 82.03 Å2 / Biso mean: 10.078 Å2 / Biso min: 2.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20 Å2-0 Å2
2---0.11 Å2-0 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→16.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1958 0 2 385 2345
Biso mean--6.36 24.03 -
残基数----255
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0122198
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0151922
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.071.6623010
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6241.5984446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5995300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.84224.146123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.2915337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8031510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.022747
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02565
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.56734120
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.123 234 -
Rwork0.073 4589 -
all-4823 -
obs--98.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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