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- PDB-7sc0: CryoEM structure of the Caveolin-1 8S complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sc0
タイトルCryoEM structure of the Caveolin-1 8S complex
要素Caveolin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / caveolin / caveolae / cryoEM / disc / monotopic proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of peptidyl-tyrosine autophosphorylation / receptor internalization involved in canonical Wnt signaling pathway / caveolar macromolecular signaling complex / protein localization to plasma membrane raft / inward rectifier potassium channel inhibitor activity / negative regulation of inward rectifier potassium channel activity / : / regulation of peptidase activity / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / caveola assembly ...negative regulation of peptidyl-tyrosine autophosphorylation / receptor internalization involved in canonical Wnt signaling pathway / caveolar macromolecular signaling complex / protein localization to plasma membrane raft / inward rectifier potassium channel inhibitor activity / negative regulation of inward rectifier potassium channel activity / : / regulation of peptidase activity / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / caveola assembly / intracellular nitric oxide homeostasis / protein localization to basolateral plasma membrane / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of protein tyrosine kinase activity / insulin receptor internalization / cellular response to hyperoxia / regulation of entry of bacterium into host cell / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of ruffle assembly / negative regulation of nitric-oxide synthase activity / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / negative regulation of pinocytosis / regulation of membrane repolarization during action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / acrosomal membrane / regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / mammary gland involution / positive regulation of cell adhesion molecule production / regulation of fatty acid metabolic process / basement membrane organization / vesicle organization / regulation of smooth muscle contraction / maintenance of protein location in cell / patched binding / peptidase activator activity / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / lipid storage / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / mammary gland development / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / caveolin-mediated endocytosis / vasoconstriction / cholesterol transport / negative regulation of necroptotic process / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / RND1 GTPase cycle / Basigin interactions / RND2 GTPase cycle / cellular response to peptide hormone stimulus / RND3 GTPase cycle / negative regulation of epithelial cell differentiation / negative regulation of MAPK cascade / post-transcriptional regulation of gene expression / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / RHOB GTPase cycle / triglyceride metabolic process / cholesterol binding / positive regulation of catalytic activity / nitric-oxide synthase binding / cellular response to exogenous dsRNA / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / RHOJ GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / Triglyceride catabolism / RHOQ GTPase cycle / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / regulation of heart rate by cardiac conduction / regulation of blood coagulation / plasma membrane => GO:0005886 / negative regulation of endothelial cell proliferation / membrane depolarization / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / positive regulation of gap junction assembly / negative regulation of anoikis / negative regulation of BMP signaling pathway / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / positive regulation of cholesterol efflux / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / calcium ion homeostasis / vasculogenesis / eNOS activation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / skeletal muscle tissue development / positive regulation of vasoconstriction / negative regulation of protein ubiquitination / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / T cell costimulation / RAC1 GTPase cycle / lactation / cellular response to starvation
類似検索 - 分子機能
Caveolin / Caveolin-1 / Caveolin, conserved site / Caveolin / Caveolins signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Porta, J.P. / Ohi, M.D. / Kenworthy, A.K. / Karakas, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL144131 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Molecular architecture of the human caveolin-1 complex.
著者: Jason C Porta / Bing Han / Alican Gulsevin / Jeong Min Chung / Yelena Peskova / Sarah Connolly / Hassane S Mchaourab / Jens Meiler / Erkan Karakas / Anne K Kenworthy / Melanie D Ohi /
要旨: Membrane-sculpting proteins shape the morphology of cell membranes and facilitate remodeling in response to physiological and environmental cues. Complexes of the monotopic membrane protein caveolin ...Membrane-sculpting proteins shape the morphology of cell membranes and facilitate remodeling in response to physiological and environmental cues. Complexes of the monotopic membrane protein caveolin function as essential curvature-generating components of caveolae, flask-shaped invaginations that sense and respond to plasma membrane tension. However, the structural basis for caveolin's membrane remodeling activity is currently unknown. Here, we show that, using cryo-electron microscopy, the human caveolin-1 complex is composed of 11 protomers organized into a tightly packed disc with a flat membrane-embedded surface. The structural insights suggest a previously unrecognized mechanism for how membrane-sculpting proteins interact with membranes and reveal how key regions of caveolin-1, including its scaffolding, oligomerization, and intramembrane domains, contribute to its function.
履歴
登録2021年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caveolin-1
B: Caveolin-1
C: Caveolin-1
D: Caveolin-1
E: Caveolin-1
F: Caveolin-1
G: Caveolin-1
H: Caveolin-1
I: Caveolin-1
J: Caveolin-1
K: Caveolin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,44011
ポリマ－225,44011
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area75600 Å2
ΔGint-680 kcal/mol
Surface area74660 Å2

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要素

#1: タンパク質
Caveolin-1


分子量: 20494.576 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAV1, CAV / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03135

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Caveolin-1 8S complex with C11 symmetry. / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
緩衝液pH: 8
詳細: Solutions were made fresh for each preparation of 8S particles
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneTRIS1
2200 mMsodium chlorideNaCl1
31 mMdithiothreitolDTT1
40.05 %n-Dodecyl-beta-MaltosideDDM1
試料濃度: 1.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 5 mA glow discharge / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 36000 X / 倍率（補正後）: 40103 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: OTHER
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 55.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 984
画像スキャンサンプリングサイズ: 0.98 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC3.2.0粒子像選択
2Leginon0画像取得Automated image acquisition was setup and carried out in Leginon
4cryoSPARC3.2.0CTF補正
7PHENIX1.19.1_4122モデルフィッティング
9cryoSPARC3.2.0初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.2.0最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.2.0分類
12cryoSPARC3.2.0３次元再構成
13PHENIX1.19.1_4122モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 394900
対称性点対称性: C11 (11回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 60615 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 37.8 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00211990
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.43216335
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.3561507
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431859
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031991

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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