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- PDB-7s90: Cryogenic Human Hsp90a-NTD bound to adenine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s90
タイトルCryogenic Human Hsp90a-NTD bound to adenine
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードChaperone / Hydrolase / CHAPERONE PROTEIN / SIGNAL TRANSDUCTION / HEAT SHOCK
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein import into mitochondrial matrix / dendritic growth cone / TPR domain binding / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / protein unfolding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / axonal growth cone / neurofibrillary tangle assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / nitric oxide metabolic process / eNOS activation / positive regulation of defense response to virus by host / DNA polymerase binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / response to salt stress / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / activation of innate immune response / lysosomal lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of interferon-beta production / ESR-mediated signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to cold / protein tyrosine kinase binding / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / ATP-dependent protein folding chaperone / brush border membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / positive regulation of protein import into nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to estrogen / tau protein binding / Downregulation of ERBB2 signaling / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / neuron migration / Aggrephagy / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of protein catabolic process / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENINE / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Stachowski, T.R. / Vanarotti, M. / Lopez, K. / Fischer, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM142772-01 米国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2022
タイトル: Water Networks Repopulate Protein-Ligand Interfaces with Temperature.
著者: Stachowski, T.R. / Vanarotti, M. / Seetharaman, J. / Lopez, K. / Fischer, M.
履歴
登録2021年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年4月3日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8752
ポリマ－26,7401
非ポリマー1351
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.183, 88.451, 100.329
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LAP-2 / LPS- ...Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LAP-2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 26739.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07900, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: 化合物 ChemComp-ADE / ADENINE


分子量: 135.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H5N5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.8 Malic acid, pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→36.26 Å / Num. obs: 26872 / % possible obs: 94.08 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 35.12 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 9.27
反射 シェル解像度: 1.79→1.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.833 / Num. unique obs: 2615 / CC1/2: 0.531

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Cootモデル構築
PHENIX1.19rc5_4047精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YER

1yer


解像度: 1.79→36.26 Å / SU ML: 0.2467 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.4771
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2141 1942 7.44 %
Rwork0.1777 24159 -
obs0.1804 26101 94.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→36.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1637 0 10 154 1801
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00881710
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05682316
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0624264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082300
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.9944231
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.79-1.830.35371160.32661356X-RAY DIFFRACTION74.95
1.83-1.880.32921260.3131559X-RAY DIFFRACTION86.45
1.88-1.940.31231290.27041704X-RAY DIFFRACTION93.86
1.94-20.26151460.26071779X-RAY DIFFRACTION98.06
2-2.070.31861410.25821809X-RAY DIFFRACTION99.09
2.07-2.160.27831440.211778X-RAY DIFFRACTION98.87
2.16-2.260.21041440.18251798X-RAY DIFFRACTION98.28
2.26-2.370.20791430.1821765X-RAY DIFFRACTION98.66
2.37-2.520.20941390.17661738X-RAY DIFFRACTION94.42
2.52-2.720.23891380.17941721X-RAY DIFFRACTION93.79
2.72-2.990.23661450.17951798X-RAY DIFFRACTION98.33
2.99-3.420.20541460.16481814X-RAY DIFFRACTION97.85
3.42-4.310.18891440.13741790X-RAY DIFFRACTION95.74
4.31-36.260.17611410.17061750X-RAY DIFFRACTION89.54
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -31.5647440412 Å / Origin y: 14.4613285858 Å / Origin z: -20.4945286589 Å
111213212223313233
T0.312742517681 Å20.0154346216948 Å20.026403426667 Å2-0.306817868416 Å20.0142888102317 Å2--0.312112995938 Å2
L0.752213827245 °20.0686942788144 °20.189755679064 °2-0.745000646932 °20.0138610439811 °2--0.807640565662 °2
S0.0109459349098 Å °-0.0606977061928 Å °0.0447525658259 Å °-0.0250784456651 Å °0.00957303400993 Å °-0.0321163334377 Å °-0.0597970262196 Å °-0.0516282434527 Å °-7.22066291392E-6 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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