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- PDB-7s6h: Human PARP1 deltaV687-E688 bound to NAD+ analog EB-47 and to a DN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s6h
タイトルHuman PARP1 deltaV687-E688 bound to NAD+ analog EB-47 and to a DNA double strand break.
要素
  • DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')
  • DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')
  • Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3)
  • Poly [ADP-ribose] polymerase 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / PARP / ADP-ribose transferase / DNA break detection / zinc finger / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis ...positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / positive regulation of single strand break repair / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of catalytic activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / positive regulation of necroptotic process / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / signal transduction involved in regulation of gene expression / NAD+ ADP-ribosyltransferase / cellular response to zinc ion / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / mitochondrial DNA repair / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / response to aldosterone / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / R-SMAD binding / nuclear replication fork / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein autoprocessing / site of DNA damage / macrophage differentiation / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of SMAD protein signal transduction / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nucleosome binding / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of innate immune response / nuclear estrogen receptor binding / response to gamma radiation / mitochondrion organization / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein-DNA complex / protein modification process / positive regulation of protein localization to nucleus / Dual Incision in GG-NER / histone deacetylase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / cellular response to insulin stimulus / cellular response to amyloid-beta / NAD binding / cellular response to UV / nuclear envelope / double-strand break repair / regulation of protein localization / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / chromosome, telomeric region / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily ...Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-UHB / DNA / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Rouleau-Turcotte, E. / Pascal, J.M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT173370 カナダ
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2022
タイトル: Captured snapshots of PARP1 in the active state reveal the mechanics of PARP1 allostery.
著者: Rouleau-Turcotte, E. / Krastev, D.B. / Pettitt, S.J. / Lord, C.J. / Pascal, J.M.
履歴
登録2021年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
M: DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')
N: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')
E: DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
F: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')
A: Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3)
C: Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3)
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,80816
ポリマ－182,3488
非ポリマー1,4618
水18010
1
M: DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')
N: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
A: Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9048
ポリマ－91,1744
非ポリマー7304
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')
F: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')
C: Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3)
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9048
ポリマ－91,1744
非ポリマー7304
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.467, 110.651, 116.475
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.060, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 7 through 9 or resid 11...
21(chain C and (resid 7 through 9 or resid 11...
12(chain B and (resid 531 through 646 or resid 662...
22(chain D and (resid 531 through 646 or resid 662...
13chain E
23chain M
14chain F
24chain N

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 7 through 9 or resid 11...A7 - 9
121(chain A and (resid 7 through 9 or resid 11...A11 - 90
131(chain A and (resid 7 through 9 or resid 11...A224
141(chain A and (resid 7 through 9 or resid 11...A226 - 229
151(chain A and (resid 7 through 9 or resid 11...A231 - 304
161(chain A and (resid 7 through 9 or resid 11...A306 - 500
211(chain C and (resid 7 through 9 or resid 11...C7 - 9
221(chain C and (resid 7 through 9 or resid 11...C11 - 224
231(chain C and (resid 7 through 9 or resid 11...C226 - 229
241(chain C and (resid 7 through 9 or resid 11...C231 - 304
251(chain C and (resid 7 through 9 or resid 11...C306 - 500
112(chain B and (resid 531 through 646 or resid 662...B531 - 646
122(chain B and (resid 531 through 646 or resid 662...B662 - 663
132(chain B and (resid 531 through 646 or resid 662...B665 - 778
142(chain B and (resid 531 through 646 or resid 662...B780
152(chain B and (resid 531 through 646 or resid 662...B788 - 808
162(chain B and (resid 531 through 646 or resid 662...B810 - 1102
172(chain B and (resid 531 through 646 or resid 662...B1103
212(chain D and (resid 531 through 646 or resid 662...D531 - 646
222(chain D and (resid 531 through 646 or resid 662...D662 - 663
232(chain D and (resid 531 through 646 or resid 662...D665 - 778
242(chain D and (resid 531 through 646 or resid 662...D780
252(chain D and (resid 531 through 646 or resid 662...D788 - 808
262(chain D and (resid 531 through 646 or resid 662...D810 - 1102
272(chain D and (resid 531 through 646 or resid 662...D1103
113chain EE1 - 5
213chain MM1 - 5
114chain FF22 - 26
214chain NN22 - 26

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
DNA鎖 , 2種, 4分子 MENF

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')


分子量: 1505.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')


分子量: 1496.011 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
タンパク質 , 2種, 4分子 BDAC

#3: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP1 ...PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1 / Protein poly-ADP-ribosyltransferase PARP1


分子量: 56909.910 Da / 分子数: 2 / Mutation: DeltaV687-E688 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#4: タンパク質 Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3) / PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP1 ...PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1 / Protein poly-ADP-ribosyltransferase PARP1


分子量: 31262.848 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの

-
非ポリマー , 4種, 18分子

#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-UHB / 2-[4-[(2S,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]carbonylpiperazin-1-yl]-N-(1-oxidanylidene-2,3-dihydroisoindol-4-yl)ethanamide


分子量: 537.528 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H27N9O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 6000, MES pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→49 Å / Num. obs: 46570 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.6 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.126 / Net I/σ(I): 6.1 / Num. measured all: 212612 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.1-3.214.51.4722041745410.3740.7691.6680.699.9
12.01-494.20.05834968350.9970.0290.06514.998.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DQY

4dqy


解像度: 3.1→48.52 Å / SU ML: 0.58 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2512 2150 4.62 %
Rwork0.2105 44372 -
obs0.2123 46522 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 307.34 Å2 / Biso mean: 141.2093 Å2 / Biso min: 74.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→48.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10960 398 152 10 11520
Biso mean--120.09 94.37 -
残基数----1404
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1696X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.006
12C1696X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.006
21B3725X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.081
22D3725X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.081
31E100X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.007
32M100X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.007
41F99X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.006
42N99X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.006
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1-3.170.4111510.385729293080100
3.17-3.250.41561250.363929653090100
3.25-3.340.36511560.316229333089100
3.34-3.440.31951430.296929333076100
3.44-3.550.34191610.280829153076100
3.55-3.680.34211360.282329823118100
3.68-3.820.30951420.273129713113100
3.82-40.28351250.237329483073100
4-4.210.24561880.210629073095100
4.21-4.470.26171460.19242970311699
4.47-4.810.21521660.182729193085100
4.82-5.30.21561030.17573002310599
5.3-6.060.23251730.192629243097100
6.06-7.640.24241400.201829953135100
7.64-48.520.1895950.17743079317499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.04480.01630.00660.00580.0012-0.00080.1637-0.13560.317-0.5089-0.17960.94710.06150.2488-0.00061.1579-0.0146-0.16061.11910.17791.6394-2.601335.381166.705
20.02160.02320.01520.03180.03570.04650.079-0.18780.1294-0.5986-0.65950.7225-0.09860.90470.00011.44620.1232-0.21871.10350.22771.7204-5.642230.711760.9642
30.0489-0.00180.0499-0.0014-0.00030.0460.30750.08850.1278-0.3314-0.00891.42490.34280.1785-0.00041.2491-0.1193-0.23781.0695-0.01071.265-4.34411.066771.1625
43.1847-0.1529-1.55441.1695-0.10780.5228-0.08580.00930.11540.10260.1782-0.14940.13070.0432-01.24320.0044-0.08661.1909-0.03960.983142.052834.076356.8153
50.00120-0.00080.0398-0.0220.00950.001-0.07630.4033-0.1125-0.54221.0824-0.07210.6167-0.00031.3538-0.192-0.1691.10230.02161.7166-10.77365.637172.49
60.97230.13930.74070.9489-0.55350.86110.18650.53510.0767-0.7662-0.11950.25960.0814-0.21020.00011.56750.1561-0.37471.38810.03141.3379-8.655221.354445.6327
71.27220.1338-0.08561.1807-0.4921.56730.0437-0.0144-0.05040.283-0.14060.918-0.0425-0.66-0.00011.0699-0.01590.03281.4336-0.09291.8491-24.578614.778179.9296
80.25520.25571.41821.19120.02923.7260.0184-0.03930.00090.12340.0813-0.11520.32070.039200.97130.02590.15321.176-0.01661.172716.86872.6576111.543
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'M' and resid 1 through 5)M1 - 5
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'N' and resid 22 through 26)N22 - 26
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'E' and resid 1 through 5)E1 - 5
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'B' and resid 531 through 1102)B531 - 1102
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'F' and resid 22 through 26)F22 - 26
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'A' and resid 6 through 359)A6 - 359
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'C' and resid 6 through 359)C6 - 359
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'D' and resid 531 through 1102)D531 - 1102

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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