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- PDB-7s51: Structure of C208A Sortase A from Streptococcus pyogenes bound to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s51
タイトルStructure of C208A Sortase A from Streptococcus pyogenes bound to LPATA peptide
要素
  • LEU-PRO-ALA-THR-ALA
  • Sortase
キーワードHYDROLASE / sortase-fold / sortase / eight-stranded beta barrel / transpeptidase / housekeeping sortase / surface protein
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Sortase A / Sortase; Chain: A; / Sortase / Sortase family / Sortase domain superfamily / Sortase domain / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
Synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Johnson, D.A. / Svendsen, J.E. / Antos, J.M. / Amacher, J.F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)2044958 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Structures of Streptococcus pyogenes class A sortase in complex with substrate and product mimics provide key details of target recognition.
著者: Johnson, D.A. / Piper, I.M. / Vogel, B.A. / Jackson, S.N. / Svendsen, J.E. / Kodama, H.M. / Lee, D.E. / Lindblom, K.M. / McCarty, J. / Antos, J.M. / Amacher, J.F.
履歴
登録2021年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年10月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sortase
B: Sortase
C: LEU-PRO-ALA-THR-ALA
D: LEU-PRO-ALA-THR-ALA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9064
ポリマ－38,9064
非ポリマー00
水4,630257
1
A: Sortase
C: LEU-PRO-ALA-THR-ALA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4532
ポリマ－19,4532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7820 Å2
手法PISA
2
B: Sortase
D: LEU-PRO-ALA-THR-ALA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4532
ポリマ－19,4532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area8110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.979, 64.566, 75.019
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Sortase / Sortase A / Sortase protein SrtA


分子量: 18589.051 Da / 分子数: 2 / 変異: C208A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
遺伝子: srtA, srtA_1, srtA_2, E0F66_05345, E0F67_00760, FGO82_09960, FNL90_04725, FNL91_04720, GQ677_05600, GQR49_04420, GQY31_04460, GQY92_04850, GTK43_04765, GTK52_04270, GTK53_04530, GTK54_ ...遺伝子: srtA, srtA_1, srtA_2, E0F66_05345, E0F67_00760, FGO82_09960, FNL90_04725, FNL91_04720, GQ677_05600, GQR49_04420, GQY31_04460, GQY92_04850, GTK43_04765, GTK52_04270, GTK53_04530, GTK54_03910, GUA39_04435, IB935_04675, IB936_04605, IB937_04535, IB938_05195, KUN2590_09100, KUN4944_08330, MGAS2221_0893, SAMEA1407055_00305, SAMEA1711644_00960, SAMEA3918953_00457, SPNIH34_10200, SPNIH35_09070
プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A4U7I1I9
#2: タンパク質・ペプチド LEU-PRO-ALA-THR-ALA


分子量: 864.000 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.91 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M Tris pH 6, 34% (w/v) PEG 8000, 0.1 M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月12日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→48.94 Å / Num. obs: 57131 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 10.34 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.101 / Net I/σ(I): 13.6 / Num. measured all: 719759 / Scaling rejects: 4283
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.4-1.429.80.47928550.9530.160.50699.1
7.54-1011.90.0924390.9970.0270.09699.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FN5

3fn5


解像度: 1.4→48.937 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2375 2838 4.98 %
Rwork0.2134 54151 -
obs0.2146 56989 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 59.65 Å2 / Biso mean: 14.4023 Å2 / Biso min: 3.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→48.937 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2637 0 0 257 2894
Biso mean---24.22 -
残基数----345
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072732
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9883708
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082429
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005483
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.741004
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.4-1.42380.30691420.2835263299
1.4238-1.44970.25461420.23992666100
1.4497-1.47760.27161400.21792708100
1.4776-1.50770.24271680.20542624100
1.5077-1.54050.24021510.19992678100
1.5405-1.57630.20011200.18912688100
1.5763-1.61580.25171380.19322676100
1.6158-1.65950.23091240.20142707100
1.6595-1.70830.231400.20472700100
1.7083-1.76340.26121060.20162705100
1.7634-1.82650.21891610.2082696100
1.8265-1.89960.1921170.192271999
1.8996-1.98610.24721320.19492692100
1.9861-2.09080.21941620.2021268499
2.0908-2.22180.22431610.2072678100
2.2218-2.39330.21251270.20962727100
2.3933-2.63410.25461680.22242721100
2.6341-3.01520.24591610.2292743100
3.0152-3.79870.22871280.21292799100
3.7987-48.9370.25671500.23432908100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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