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- PDB-7s3v: Structure of HsKYNase_66, an evolved variant of human kynureninas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s3v
タイトルStructure of HsKYNase_66, an evolved variant of human kynureninase with greatly increased activity towards kynurenine
要素Kynureninase
キーワードANTITUMOR PROTEIN / HYDROLASE / Kynurenine / tryptophan / cancer / directed-evolution
機能・相同性
機能・相同性情報


kynureninase / kynureninase activity / response to vitamin B6 / L-kynurenine catabolic process / anthranilate metabolic process / L-tryptophan catabolic process to kynurenine / quinolinate biosynthetic process / 'de novo' NAD+ biosynthetic process from L-tryptophan / L-tryptophan catabolic process / Tryptophan catabolism ...kynureninase / kynureninase activity / response to vitamin B6 / L-kynurenine catabolic process / anthranilate metabolic process / L-tryptophan catabolic process to kynurenine / quinolinate biosynthetic process / 'de novo' NAD+ biosynthetic process from L-tryptophan / L-tryptophan catabolic process / Tryptophan catabolism / NAD+ biosynthetic process / response to type II interferon / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kynureninase / Kynureninase C-terminal domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.249 Å
データ登録者Burkholder, N.T. / Zhang, Y.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104896 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM125882 米国
引用ジャーナル: Nat Catal / 年: 2022
タイトル: Bypassing evolutionary dead ends and switching the rate-limiting step of a human immunotherapeutic enzyme.
著者: Blazeck, J. / Karamitros, C.S. / Ford, K. / Somody, C. / Qerqez, A. / Murray, K. / Burkholder, N.T. / Marshall, N. / Sivakumar, A. / Lu, W.C. / Tan, B. / Lamb, C. / Tanno, Y. / Siddiqui, M.Y. ...著者: Blazeck, J. / Karamitros, C.S. / Ford, K. / Somody, C. / Qerqez, A. / Murray, K. / Burkholder, N.T. / Marshall, N. / Sivakumar, A. / Lu, W.C. / Tan, B. / Lamb, C. / Tanno, Y. / Siddiqui, M.Y. / Ashoura, N. / Coma, S. / Zhang, X.M. / McGovern, K. / Kumada, Y. / Zhang, Y.J. / Manfredi, M. / Johnson, K.A. / D'Arcy, S. / Stone, E. / Georgiou, G.
履歴
登録2021年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kynureninase
B: Kynureninase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,0202
ポリマ－106,0202
非ポリマー00
水00
1
A: Kynureninase

A: Kynureninase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,0202
ポリマ－106,0202
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_454-x-1/2,y,-z-1/41
Buried area6530 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area31730 Å2
手法PISA
2
B: Kynureninase

B: Kynureninase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,0202
ポリマ－106,0202
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_444-y-1/2,-x-1/2,-z-1/21
Buried area6490 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area32020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.890, 140.890, 286.371
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

-
要素

#1: タンパク質 Kynureninase / L-kynurenine hydrolase


分子量: 53009.840 Da / 分子数: 2
変異: N67D, L72N, A99I, H102W, E103F, V104E, K106D, R107S, T111H, G112Y, A132V, A136T, M189I, V223I, F225Y, S274G, A280S, G281S, A282P, I331C, N333T, S341I, I405L, S408N
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KYNU / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16719, kynureninase
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 8% PEG8000, 100 mM imidazole, 50 mM MgCl2, 0.2 mM PLP, 5% sucrose (diffracting crystal proteins were briefly supplemented with 0.005 mg/mL trypsin prior to sitting drop vapor diffusion in ...詳細: 8% PEG8000, 100 mM imidazole, 50 mM MgCl2, 0.2 mM PLP, 5% sucrose (diffracting crystal proteins were briefly supplemented with 0.005 mg/mL trypsin prior to sitting drop vapor diffusion in order to remove flexible terminal ends).

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03322 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03322 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.249→50 Å / Num. obs: 21474 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 72.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.164 / Rpim(I) all: 0.095 / Rrim(I) all: 0.191 / Χ2: 0.994 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.25-3.313.60.79110640.5740.460.9210.94294.7
3.31-3.373.60.71910900.6350.4150.8360.97294.9
3.37-3.433.60.62110780.6890.3560.720.99994.7
3.43-3.53.60.48710680.7860.2820.5660.99994.3
3.5-3.583.60.45310890.840.2610.5260.98894.7
3.58-3.663.50.40510530.8330.2390.4731.03494.6
3.66-3.753.40.34810710.8650.2090.4091.03593.5
3.75-3.853.40.27210630.9160.160.3181.0593.9
3.85-3.973.40.23310910.940.1420.2751.13194.5
3.97-4.093.60.20310840.9530.120.2371.10294
4.09-4.243.70.19610740.9520.1110.2261.07493.6
4.24-4.413.80.16310740.9640.0920.1881.04793.3
4.41-4.613.70.15210650.9660.0870.1761.06593.1
4.61-4.853.70.13310830.9730.0750.1531.07593
4.85-5.163.60.12810540.9760.0720.1480.98591.8
5.16-5.563.40.12610510.9730.0740.1471.00490.2
5.56-6.113.50.13210790.9710.0770.1540.94791.8
6.11-73.70.11210840.980.0620.1280.94991.2
7-8.813.70.07710800.990.0430.0890.86389.6
8.81-503.50.05610790.9920.0320.0650.61884.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HZP

2hzp


解像度: 3.249→46.344 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 21.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2278 2000 9.74 %
Rwork0.1855 18541 -
obs0.1896 20541 88.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 138.87 Å2 / Biso mean: 61.7 Å2 / Biso min: 28.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.249→46.344 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7074 0 1174 0 8248
Biso mean--68.86 --
残基数----742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047256
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7329868
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471104
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051254
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.5314290
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.2492-3.33050.31931030.284295866
3.3305-3.42050.31591280.2653119180
3.4205-3.52110.33421380.2491127287
3.5211-3.63470.27411430.2406133090
3.6347-3.76460.24691450.2206134192
3.7646-3.91520.25481510.1948139794
3.9152-4.09330.26721490.1845138794
4.0933-4.3090.21591490.1724138194
4.309-4.57870.20911500.164138993
4.5787-4.93190.16791480.1529137293
4.9319-5.42750.19911490.1624137991
5.4275-6.21130.21871480.1834137291
6.2113-7.81940.22621500.1852139191
7.8194-46.3440.18511490.1505138185

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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