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- PDB-7s1u: Structure of human POT1C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s1u
タイトルStructure of human POT1C
要素Protection of telomeres protein 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / POT1
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomeric D-loop disassembly / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / telomerase inhibitor activity / DEAD/H-box RNA helicase binding / establishment of protein localization to telomere ...positive regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomeric D-loop disassembly / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / telomerase inhibitor activity / DEAD/H-box RNA helicase binding / establishment of protein localization to telomere / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / single-stranded telomeric DNA binding / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / chromosome, telomeric region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protection of telomeres protein 1 (POT1), C-terminal insertion domain / Protection of telomeres protein 1, ssDNA-binding domain / ssDNA-binding domain of telomere protection protein / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protection of telomeres protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Aramburu, T. / Skordalakes, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Comput Struct Biotechnol J / 年: 2022
タイトル: POT1-TPP1 binding stabilizes POT1, promoting efficient telomere maintenance.
著者: Aramburu, T. / Kelich, J. / Rice, C. / Skordalakes, E.
履歴
登録2021年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protection of telomeres protein 1
B: Protection of telomeres protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9044
ポリマ－68,7732
非ポリマー1312
水2,234124
1
A: Protection of telomeres protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4522
ポリマ－34,3871
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protection of telomeres protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4522
ポリマ－34,3871
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.880, 162.880, 63.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Protection of telomeres protein 1 / hPot1 / POT1-like telomere end-binding protein


分子量: 34386.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POT1 / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: Q9NUX5
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.28 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 800 mM ammonium phosphate pH 8.1, 24% w./v. PEG 4,000 and 7% 2-Methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2021年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.48
反射解像度: 2.55→29 Å / Num. obs: 31601 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 19.69
反射 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / Num. unique obs: 2261 / CC1/2: 0.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UN7

5un7


解像度: 2.55→29 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.69 / 位相誤差: 21.06 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2133 1580 5 %
Rwork0.1851 30021 -
obs0.2022 31601 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 177.01 Å2 / Biso mean: 64.4884 Å2 / Biso min: 15.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4786 0 2 124 4912
Biso mean--67.62 53.79 -
残基数----604
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.55-2.640.34191390.30692649278893
2.64-2.730.29651420.29892697283995
2.73-2.840.28331420.25592705284795
2.84-2.970.27731430.25212714285795
2.97-3.130.26111440.22272725286995
3.13-3.320.21561430.20592719286295
3.32-3.580.23591430.20442721286495
3.58-3.940.21061430.20042726286995
3.94-4.50.2071460.17122762290895
4.5-5.670.19471450.15982762290795
5.67-290.22051500.20062841299195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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