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- PDB-7s0w: Crystal structure of the T337M variant of human PGM-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s0w
タイトルCrystal structure of the T337M variant of human PGM-1
要素Phosphoglucomutase-1
キーワードISOMERASE / phosphoglucomutase / enzyme / missense variant
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective PGM1 causes PGM1-CDG / Galactose catabolism / phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent) / phosphoglucomutase activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Glycogen synthesis / gluconeogenesis / glycolytic process / glucose metabolic process / tertiary granule lumen ...Defective PGM1 causes PGM1-CDG / Galactose catabolism / phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent) / phosphoglucomutase activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Glycogen synthesis / gluconeogenesis / glycolytic process / glucose metabolic process / tertiary granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / carbohydrate metabolic process / Neutrophil degranulation / magnesium ion binding / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucomutase / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III ...Phosphoglucomutase / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Phosphoglucomutase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Stiers, K.M. / Beamer, L.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other privateTRIUMPH Award 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2022
タイトル: Effects of the T337M and G391V disease-related variants on human phosphoglucomutase 1: structural disruptions large and small.
著者: Stiers, K.M. / Owuocha, L.F. / Beamer, L.J.
履歴
登録2021年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphoglucomutase-1
B: Phosphoglucomutase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,90218
ポリマ－128,4442
非ポリマー1,45916
水1,15364
1
A: Phosphoglucomutase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,23712
ポリマ－64,2221
非ポリマー1,01611
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Phosphoglucomutase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6656
ポリマ－64,2221
非ポリマー4435
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.693, 171.693, 99.203
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Phosphoglucomutase-1 / PGM 1 / Glucose phosphomutase 1


分子量: 64221.828 Da / 分子数: 2 / 変異: T337M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PGM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P36871, phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent)
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 1.8 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 6.5, 0.01 cobalt chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2018年12月8日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→49.57 Å / Num. obs: 51770 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 61.99 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 1.02 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / 冗長度: 13.8 % / Rmerge(I) obs: 1.7 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 4417 / CC1/2: 0.747 / Rpim(I) all: 0.688 / Rrim(I) all: 1.835 / Χ2: 0.82 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5epc

5epc


解像度: 2.5→49.57 Å / SU ML: 0.3817 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.6506 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2696 2595 5.02 %
Rwork0.2145 49071 -
obs0.2173 51666 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 78.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→49.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7742 0 73 64 7879
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00737992
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.903510889
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00571427
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.76926316
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.550.34961220.31262565X-RAY DIFFRACTION99.78
2.55-2.590.4381200.31652530X-RAY DIFFRACTION99.85
2.59-2.650.32561390.31312549X-RAY DIFFRACTION99.85
2.65-2.70.33141500.27832543X-RAY DIFFRACTION99.85
2.7-2.770.35271640.26632491X-RAY DIFFRACTION99.92
2.77-2.840.35611170.2552581X-RAY DIFFRACTION100
2.84-2.910.33791260.25462560X-RAY DIFFRACTION99.96
2.91-30.29671480.2562554X-RAY DIFFRACTION99.96
3-3.10.28671220.2542568X-RAY DIFFRACTION99.93
3.1-3.210.31181420.2562547X-RAY DIFFRACTION99.93
3.21-3.340.2661270.24262564X-RAY DIFFRACTION99.96
3.34-3.490.29351340.22912584X-RAY DIFFRACTION99.93
3.49-3.670.27191320.21612588X-RAY DIFFRACTION99.85
3.67-3.90.24181660.19222535X-RAY DIFFRACTION99.96
3.9-4.20.25281290.19852602X-RAY DIFFRACTION99.89
4.2-4.620.24391590.16692600X-RAY DIFFRACTION99.96
4.62-5.290.24771180.17612637X-RAY DIFFRACTION99.96
5.29-6.670.27611340.23632679X-RAY DIFFRACTION100
6.67-49.570.22591460.18962794X-RAY DIFFRACTION99.53
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.93792331230.390383178920.03691220175482.97120065987-1.313300824413.086776115130.0305214794284-0.252979849184-0.4939674893910.935842128030.270391596834-0.4677195171151.271071900410.630027136447-0.2940585479291.219524462970.279770979197-0.1641820128310.720826677731-0.07039152509540.5640287334436.455516385-73.42825638286.77690147186
21.96638663912-1.17170115414-0.6044148278912.99946785311.835551574634.386277664340.00929345662588-0.08223386650150.1214839394240.09934281148460.182152237924-0.2667060305690.2735094389580.152186285622-0.1430427962690.308226878713-0.107592738154-0.07223590923120.4509045000250.02731482250260.35940411138828.0038063517-54.455208361-0.388869001767
33.108236913041.76730322210.8970142587172.965093413910.5280219940165.521435288460.313677006476-0.6170910384140.07702043677460.364579524711-0.3425977794880.262090907089-0.0583890456449-0.699505918120.04907978928180.383584789772-0.011605405241-0.01249309926390.613051767907-0.0364837155350.46853241412920.8481852196-40.362777122923.5722704549
41.761974914941.228651460041.215752394312.091280943011.666460276191.4215438877-0.5867493609630.8120129540190.247739943679-0.913225608250.8669070457290.3599922119451.32010111614-1.4171601899-0.1533663116981.44048084124-0.52943341201-0.1331118339871.763261355160.09188269946640.624573103054-32.2288042513-64.9134944121-20.2979134044
53.487828565272.49256507733-1.931043836312.98464548704-1.477478025314.78706847685-0.1336304577530.7473990687630.37230839089-0.228415381630.5958355346870.3501996833660.171705573432-0.383600666884-0.3317137648550.4250122499690.0793071433757-0.1012933161080.6538545504350.08007220525430.39764736026-17.5002985685-48.4209646239-10.2335967067
61.41659236823-0.649863678792-1.175208779552.376153348440.5560902969786.988023208760.02366062074210.3814916194740.0739971030264-0.6389328025860.267499575432-0.168614632844-0.4807809963070.315265478172-0.09943951291390.723816802457-0.1685703954950.05486544023690.8673204694220.0796195365380.704501645456-3.33639427981-32.0884060577-24.2069536093
72.440281642350.1024208738990.008114093931183.04895713962.027175074496.02183432396-0.3194838169341.36651251590.312448653796-2.149465870070.7341255647250.28731766725-0.3531449782480.281932197707-0.3551084171581.24095897056-0.215175239787-0.1705193764861.358511406980.06953262668230.7505517511-4.4597708525-38.9146110735-32.62735598
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 66 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 67 through 405 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 406 through 562 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 0 through 46 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 47 through 405 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 406 through 449 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 450 through 542 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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