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- PDB-7rzz: Crystal structure of FBF-2 in complex with LST-1 site A peptide a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rzz
タイトルCrystal structure of FBF-2 in complex with LST-1 site A peptide and compact FBE RNA
要素
  • Fem-3 mRNA-binding factor 2
  • Lateral Signaling Target
  • RNA
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Pumilio RNA-binding proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


sex differentiation / P granule / post-transcriptional regulation of gene expression / G-protein alpha-subunit binding / mRNA 3'-UTR binding / regulation of gene expression / cell differentiation / negative regulation of translation / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pumilio, RNA binding domain / Pumilio homology domain / Pumilio homology domain (PUM-HD) profile. / Pumilio-family RNA binding repeat / Pumilio RNA-binding repeat profile. / Pumilio RNA-binding repeat / Pumilio-like repeats / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Lateral signaling target 1 protein / Fem-3 mRNA-binding factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Qiu, C. / Hall, T.M.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS) 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022
タイトル: Bipartite interaction sites differentially modulate RNA-binding affinity of a protein complex essential for germline stem cell self-renewal.
著者: Qiu, C. / Wine, R.N. / Campbell, Z.T. / Hall, T.M.T.
履歴
登録2021年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fem-3 mRNA-binding factor 2
B: RNA
C: Lateral Signaling Target


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8713
ポリマ－53,8713
非ポリマー00
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area20370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.169, 93.169, 111.278
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Fem-3 mRNA-binding factor 2


分子量: 47019.055 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 164-575 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: fbf-2, F21H12.5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q09312
#2: RNA鎖 RNA


分子量: 2872.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
#3: タンパク質・ペプチド Lateral Signaling Target


分子量: 3979.517 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: lst-1, CELE_T22A3.3, T22A3.3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P91820
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 30% (v/v) PEG 400, 0.1 M CHES, pH 9.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→35.7 Å / Num. obs: 26102 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 42.65 Å2 / Rpim(I) all: 0.031 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.39→2.48 Å / Num. unique obs: 2118 / Rpim(I) all: 0.186 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHENIX1.19.2-4158精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3k5q

3k5q


解像度: 2.39→35.7 Å / SU ML: 0.2743 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 22.4784
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2151 1991 9.21 %
Rwork0.171 19632 -
obs0.1751 21623 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 50.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.39→35.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3266 171 0 95 3532
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00213519
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44634782
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033557
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0038581
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.4225539
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.39-2.450.26371340.23041364X-RAY DIFFRACTION99.07
2.45-2.510.30681450.21891402X-RAY DIFFRACTION99.42
2.51-2.590.27321420.19841414X-RAY DIFFRACTION99.62
2.59-2.670.25231450.20651361X-RAY DIFFRACTION99.67
2.67-2.770.26121500.19961418X-RAY DIFFRACTION99.81
2.77-2.880.26381430.20391391X-RAY DIFFRACTION99.87
2.88-3.010.25691440.20631430X-RAY DIFFRACTION99.49
3.01-3.170.2231420.19161388X-RAY DIFFRACTION99.54
3.17-3.370.25931450.18561403X-RAY DIFFRACTION99.49
3.37-3.630.23771440.17411393X-RAY DIFFRACTION99.55
3.63-3.990.19531360.15521401X-RAY DIFFRACTION99.29
3.99-4.560.16441360.1411416X-RAY DIFFRACTION99.42
4.57-5.740.18711410.15281412X-RAY DIFFRACTION99.11
5.75-35.720.17651440.15031439X-RAY DIFFRACTION99.56
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.95818630386-1.62519842941-2.249155732623.802727133833.87432736037.13913028150.1232625354470.165553070254-0.0810606567157-0.087695556119-0.0352283108631-0.1232757255740.0331430498270.0980036218996-0.09141001361360.244693019810.0542163308309-0.00534533419240.3024360583730.005328434495510.368037574234-21.8803068662-17.3906133288-8.25083208411
20.253211937137-1.51231157224-0.1618931404453.903619423921.06474529840.467319194879-0.092456230186-0.1081701314940.02321876098050.1004758128540.198178196134-0.0123701253963-0.006844588455860.0195632235139-0.1075313555470.364584101222-0.01627520526010.05974290075880.321523224158-0.006632941591680.339113255209-45.12054778589.8990464571419.4695999588
38.96857946674-7.81569634142-5.385080962227.994653331555.762218138475.8559812956-0.114206368763-0.3834947496360.300586659970.6153659364830.0696676103454-0.6233954446370.3880336039480.3938208650060.03032972693360.565794844429-0.0560584168120.1934335649660.373766869326-0.05384490685010.404619515392-34.775464174612.03891140834.1247726283
49.220630416646.13340013414-6.119340574289.78524950405-5.478486478424.41771375918-0.2233323153530.458353059446-0.504196443863-0.234529572052-0.0786556046282-0.4475735736920.753097316808-0.01392945569740.5917303445040.5015857693180.0381323466361-0.0621239560010.58522519893-0.0304958237440.434741509387-38.229260270123.881659655728.7708249999
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 168 through 323 )AA168 - 3231 - 151
22chain 'A' and (resid 324 through 568 )AA324 - 566152 - 394
33chain 'B' and (resid 1 through 9 )BB1 - 9
44chain 'C' and (resid 27 through 41 )CC27 - 411 - 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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