[日本語] English
万見
- PDB-7rsm: Crystal structure of pyrrolysyl-tRNA synthetase (N346D/C348S/Y384... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rsm
タイトルCrystal structure of pyrrolysyl-tRNA synthetase (N346D/C348S/Y384F) in complex with o-Chlorophenylalanine and AMP-PNP
要素Pyrrolysine--tRNA ligase
キーワードRNA BINDING PROTEIN / tRNA synthetase / PylRS / o-Chlorophenylalanine
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrrolysine-tRNAPyl ligase / pyrrolysyl-tRNA synthetase activity / tRNA aminoacylation for protein translation / tRNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pyrrolysyl-tRNA ligase / Pyrrolysyl-tRNA ligase, N-terminal / Pyrrolysyl-tRNA ligase, C-terminal / Phenylalanyl-tRNA synthetase / tRNA synthetases class II core domain (F) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL)
類似検索 - ドメイン・相同性
2-chloro-L-phenylalanine / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Pyrrolysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina mazei (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Yang, K. / Liu, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Welch FoundationA1715 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2022
タイトル: A Designed, Highly Efficient Pyrrolysyl-tRNA Synthetase Mutant Binds o-Chlorophenylalanine Using Two Halogen Bonds.
著者: Vatansever, E.C. / Yang, K.S. / Geng, Z.Z. / Qiao, Y. / Li, P. / Xu, S. / Liu, W.R.
履歴
登録2021年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Pyrrolysine--tRNA ligase
B: Pyrrolysine--tRNA ligase
C: Pyrrolysine--tRNA ligase
D: Pyrrolysine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,23712
ポリマ－123,4134
非ポリマー2,8238
水5,999333
1
A: Pyrrolysine--tRNA ligase
C: Pyrrolysine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1186
ポリマ－61,7072
非ポリマー1,4124
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6470 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area23710 Å2
手法PISA
2
B: Pyrrolysine--tRNA ligase
ヘテロ分子

D: Pyrrolysine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1186
ポリマ－61,7072
非ポリマー1,4124
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_656x+1,y,z+11
Buried area6440 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area23350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.700, 135.200, 72.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.540, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Pyrrolysine--tRNA ligase / Pyrrolysyl-tRNA synthetase / PylRS


分子量: 30853.359 Da / 分子数: 4 / 変異: N346D, C348S, Y384F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanosarcina mazei (古細菌) / 遺伝子: pylS, DU43_20175, DU67_18120 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F8JXW8, pyrrolysine-tRNAPyl ligase
#2: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-2L5 / 2-chloro-L-phenylalanine / 2-クロロ-L-フェニルアラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 199.634 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10ClNO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.54 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.5, 22% w/v Polyethylene glycol 1,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2020年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→67.64 Å / Num. obs: 68809 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.975 / Net I/σ(I): 4
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Num. unique obs: 4600 / CC1/2: 0.294

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2E3C

2e3c


解像度: 2.15→66.72 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3087 3275 5.15 %
Rwork0.2473 60312 -
obs0.2504 63587 99.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.59 Å2 / Biso mean: 42.4802 Å2 / Biso min: 20.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.15→66.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8672 0 176 333 9181
Biso mean--46.92 39.91 -
残基数----1068
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.15-2.180.39871290.35262612274198
2.18-2.220.39731260.33592594272098
2.22-2.250.38291490.33472579272898
2.25-2.290.37211160.32382619273598
2.29-2.330.39741430.3132581272499
2.33-2.380.33771420.30142585272799
2.38-2.430.3531420.29972618276099
2.43-2.480.34491440.29882633277799
2.48-2.540.37731430.29042596273999
2.54-2.60.38131380.28926512789100
2.6-2.670.32751570.271626242781100
2.67-2.750.34451760.27212574275099
2.75-2.840.33681670.257826032770100
2.84-2.940.35021560.260926122768100
2.94-3.060.31811390.251426572796100
3.06-3.20.29261500.241126222772100
3.2-3.360.28691430.237226542797100
3.36-3.580.31351360.226526322768100
3.58-3.850.27191210.202126782799100
3.85-4.240.23551360.201526632799100
4.24-4.850.22691540.196826402794100
4.85-6.110.32841480.236226662814100
6.11-66.720.30691200.25382619273996
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.8013 Å / Origin y: 50.179 Å / Origin z: 20.1801 Å
111213212223313233
T0.2585 Å20.0115 Å20.002 Å2-0.2665 Å20.0034 Å2--0.281 Å2
L-0.0339 °20.0135 °20.0448 °2--0.0215 °2-0.0165 °2--0.1433 °2
S0.0041 Å °-0.0183 Å °-0.0363 Å °-0.0122 Å °0.0259 Å °0.0139 Å °-0.0409 Å °-0.044 Å °-0.0238 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA188 - 601
2X-RAY DIFFRACTION1allB188 - 601
3X-RAY DIFFRACTION1allC188 - 601
4X-RAY DIFFRACTION1allD188 - 601
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 333

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る