[日本語] English
万見
- PDB-7rpu: Crystal Structure of Protective Human Antibody 3A6 Fab Against Eb... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rpu
タイトルCrystal Structure of Protective Human Antibody 3A6 Fab Against Ebola Virus with GP Stalk/MPER Epitope Peptide
要素
  • 3A6 Fab heavy chain
  • 3A6 Fab light chain
  • GP2 epitope peptide
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Filoviruses glycoprotein, extracellular domain / Filoviruses glycoprotein / Filovirus glycoprotein / Envelope glycoprotein GP2-like, HR1-HR2 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Zaire ebolavirus (エボラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.27 Å
データ登録者Salie, Z.L. / Saphire, E.O. / Davis, C.W. / Ahmed, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Defense (DOD, United States) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Protection against Ebola virus disease and neutralization mechanism of a survivor's anti-stalk-MPER antibody
著者: Salie, Z.L. / Saphire, E.O.
履歴
登録2021年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 3A6 Fab heavy chain
B: 3A6 Fab light chain
P: GP2 epitope peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7603
ポリマ－48,7603
非ポリマー00
水11,331629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4940 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area19600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.293, 66.427, 67.981
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.240, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: 抗体 3A6 Fab heavy chain


分子量: 23047.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 3A6 Fab light chain


分子量: 23996.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド GP2 epitope peptide


分子量: 1714.870 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 626-640 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Zaire ebolavirus (strain Eckron-76) (エボラウイルス)
参照: UniProt: P87671
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 629 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.59 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% PEG 3000, 0.1 M Tris, pH 7.0, and 0.2 M sodium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.27→65.89 Å / Num. obs: 111264 / % possible obs: 93.92 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 14.83 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.27→1.32 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.29 / Num. unique obs: 3378 / CC1/2: 0.88

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SWISS model

解像度: 1.27→46.78 Å / SU ML: 0.0994 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 15.0089
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1598 5591 5.03 %
Rwork0.1412 105639 -
obs0.1422 111230 93.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.27→46.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3343 0 0 629 3972
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00813508
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02754782
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0858537
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0065620
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.90151279
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.27-1.290.26371150.22522086X-RAY DIFFRACTION56.16
1.29-1.30.24381230.21372271X-RAY DIFFRACTION60.64
1.3-1.320.24821390.192419X-RAY DIFFRACTION65.56
1.32-1.330.19311490.16752670X-RAY DIFFRACTION71.55
1.33-1.350.22021570.15562983X-RAY DIFFRACTION80.04
1.35-1.370.1821910.14853525X-RAY DIFFRACTION94.84
1.37-1.390.20372340.14223720X-RAY DIFFRACTION99.52
1.39-1.410.16922110.13883743X-RAY DIFFRACTION99.72
1.41-1.430.18191630.13583694X-RAY DIFFRACTION99.84
1.43-1.450.18151910.13473757X-RAY DIFFRACTION99.82
1.45-1.480.15711880.1323738X-RAY DIFFRACTION99.77
1.48-1.510.17271950.12893732X-RAY DIFFRACTION99.75
1.51-1.540.16072060.12243722X-RAY DIFFRACTION99.39
1.54-1.570.15131940.11783682X-RAY DIFFRACTION98.88
1.57-1.60.16961850.11623720X-RAY DIFFRACTION99.92
1.6-1.640.16481850.11733799X-RAY DIFFRACTION99.9
1.64-1.680.15451880.12043698X-RAY DIFFRACTION99.95
1.68-1.720.15522000.12523789X-RAY DIFFRACTION99.87
1.72-1.780.15491930.13373710X-RAY DIFFRACTION99.69
1.78-1.830.16251970.12743717X-RAY DIFFRACTION98.84
1.83-1.90.15682320.1293675X-RAY DIFFRACTION99.62
1.9-1.970.15532050.12673739X-RAY DIFFRACTION99.87
1.97-2.060.12521780.12573790X-RAY DIFFRACTION99.8
2.06-2.170.1422000.12493746X-RAY DIFFRACTION99.7
2.17-2.310.15791910.13633709X-RAY DIFFRACTION99.14
2.31-2.490.15922310.14143703X-RAY DIFFRACTION98.87
2.49-2.740.16821900.14793759X-RAY DIFFRACTION99.57
2.74-3.130.15791760.15843776X-RAY DIFFRACTION99.3
3.13-3.950.1551840.14483738X-RAY DIFFRACTION98.39
3.95-46.780.15742000.15753829X-RAY DIFFRACTION98.94

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る