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- PDB-7rkb: Crystal Structure of Putative Pterin Binding Protein (PruR) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rkb
タイトルCrystal Structure of Putative Pterin Binding Protein (PruR) from Klebsiella pneumoniae in Complex with Neopterin
要素Pterin Binding Protein
キーワードPTERIN BINDING PROTEIN / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / PruR
機能・相同性Sulfite Oxidase; Chain A, domain 2 / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Oxidoreductase molybdopterin binding domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta / L-NEOPTERIN / Molybdopterin-dependent oxidoreductase
機能・相同性情報
生物種Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae SA1 (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Minasov, G. / Shuvalova, L. / Kiryukhina, O. / Dubrovska, I. / Satchell, K.J.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of Putative Pterin Binding Protein (PruR) from Klebsiella pneumoniae in Complex with Neopterin.
著者: Minasov, G. / Shuvalova, L. / Kiryukhina, O. / Dubrovska, I. / Satchell, K.J.F.
履歴
登録2021年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pterin Binding Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,88311
ポリマ－17,0691
非ポリマー81510
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area7490 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)83.521, 83.521, 45.884
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Pterin Binding Protein


分子量: 17068.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae SA1 (肺炎桿菌)
遺伝子: RJA_09115 / プラスミド: pMCSG53 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): magic / 参照: UniProt: A0A3F3BDC8
#2: 化合物 ChemComp-NEU / L-NEOPTERIN / 2-AMINO-6-((1S,2R)-1,2,3-TRIHYDROXYPROPYL)PTERIDIN-4(3H)-ONE / L-erythro-ネオプテリン


分子量: 253.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.53 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 8.0 mg/mL protein in 0.5 M sodium chloride, 0.01 M Tris, pH 8.3, 2 mM Neopterin against Classics II screen G5 (0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris, pH 8.5, 25% w/v PEG3350)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-E / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2019年6月5日 / 詳細: Be
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 5990 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 57 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.163 / Rsym value: 0.157 / Χ2: 1.261 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 1.675 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 298 / CC1/2: 0.709 / CC star: 0.911 / Rpim(I) all: 0.461 / Rsym value: 1.675 / Χ2: 1.004 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→29.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 21.645 / SU ML: 0.227 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.827 / ESU R Free: 0.29 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2327 635 10.7 %RANDOM
Rwork0.1881 ---
obs0.1928 5324 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 175.73 Å2 / Biso mean: 68.845 Å2 / Biso min: 39.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.38 Å20 Å20 Å2
2---2.38 Å2-0 Å2
3---4.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→29.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1152 0 43 20 1215
Biso mean--83.99 56.26 -
残基数----146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0121222
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0161151
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.141.651659
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6651.5592685
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg1.9575147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg3.913105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg4.2810195
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0520.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0120.02226
LS精密化 シェル解像度: 2.502→2.566 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 57 -
Rwork0.283 367 -
all-424 -
obs--97.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.28380.9298-0.62753.1333-3.45729.8604-0.27880.1848-0.14430.14690.1266-0.55-0.71780.40640.15230.3049-0.1325-0.01640.191-0.00670.154324.23849.72623.097
22.40231.24970.47173.13310.41245.5655-0.17550.0797-0.2869-0.04610.2085-0.3316-0.03530.3364-0.0330.1429-0.02710.02360.19630.02330.062517.13842.00526.889
30.80381.5189-0.80843.82650.25834.1505-0.0392-0.0613-0.3535-0.00130.0665-0.87190.19270.4086-0.02730.20280.0065-0.01430.22220.00860.208119.29940.70430.127
43.31312.90040.12075.609-0.4123.0718-0.10550.1103-0.39910.14780.1105-0.31780.2462-0.2517-0.0050.14560.0270.02540.17590.0230.05813.35638.07427.897
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A24 - 69
2X-RAY DIFFRACTION2A70 - 107
3X-RAY DIFFRACTION3A108 - 136
4X-RAY DIFFRACTION4A137 - 169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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