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万見
- PDB-7rk3: Crystal structure of human N-myristoyltransferase 1 fragment (res... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rk3
タイトルCrystal structure of human N-myristoyltransferase 1 fragment (residues 109-496) bound to diacylated human Arf6 octapeptide and Coenzyme A
要素
  • ADP-ribosylation factor 6
  • Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


erythrocyte apoptotic process / protein localization to cleavage furrow / maintenance of postsynaptic density structure / myristoyltransferase activity / peptidyl-lysine N6-myristoyltransferase activity / N-terminal peptidyl-glycine N-myristoylation / Late Phase of HIV Life Cycle / cellular ketone metabolic process / positive regulation of mitotic cytokinetic process / regulation of opsin-mediated signaling pathway ...erythrocyte apoptotic process / protein localization to cleavage furrow / maintenance of postsynaptic density structure / myristoyltransferase activity / peptidyl-lysine N6-myristoyltransferase activity / N-terminal peptidyl-glycine N-myristoylation / Late Phase of HIV Life Cycle / cellular ketone metabolic process / positive regulation of mitotic cytokinetic process / regulation of opsin-mediated signaling pathway / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / regulation of dendritic spine development / establishment of epithelial cell polarity / protein localization to endosome / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of dendrite development / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of Rac protein signal transduction / ruffle assembly / glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase / glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase activity / positive regulation of keratinocyte migration / positive regulation of focal adhesion disassembly / regulation of filopodium assembly / protein localization to membrane / MET receptor recycling / thioesterase binding / endocytic recycling / filopodium membrane / Flemming body / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / cortical actin cytoskeleton organization / positive regulation of actin filament polymerization / hepatocyte apoptotic process / cleavage furrow / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / endocytic vesicle / signaling adaptor activity / vesicle-mediated transport / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / ruffle / small monomeric GTPase / cellular response to nerve growth factor stimulus / G protein activity / liver development / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein secretion / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / positive regulation of neuron projection development / recycling endosome membrane / GDP binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / nervous system development / cell cortex / early endosome membrane / midbody / postsynapse / in utero embryonic development / cell differentiation / cell adhesion / endosome / cell cycle / cell division / focal adhesion / GTPase activity / glutamatergic synapse / GTP binding / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor 6 / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, conserved site / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase signature 1. / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase signature 2. / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, N-terminal / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, C-terminal / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase, N-terminal domain / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase, C-terminal domain / small GTPase Arf family profile. ...ADP-ribosylation factor 6 / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, conserved site / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase signature 1. / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase signature 2. / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, N-terminal / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, C-terminal / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase, N-terminal domain / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase, C-terminal domain / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Acyl-CoA N-acyltransferase / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
4'-diphospho pantetheine / HEXANOIC ACID / MYRISTIC ACID / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1 / ADP-ribosylation factor 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Fenwick, M.K. / Lin, H.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK107868-04 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM124165-01 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD021527
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human N-myristoyltransferase 1 fragment (residues 109-496) bound to diacylated human Arf6 octapeptide and Coenzyme A
著者: Fenwick, M.K. / Lin, H.
履歴
登録2021年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1
B: ADP-ribosylation factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1295
ポリマ－46,3462
非ポリマー7833
水7,927440
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area15820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.984, 76.046, 106.342
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1 / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase 1 / Type I N-myristoyltransferase / Peptide N- ...Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase 1 / Type I N-myristoyltransferase / Peptide N-myristoyltransferase 1


分子量: 45453.348 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-416 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NMT1, NMT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P30419, glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド ADP-ribosylation factor 6


分子量: 893.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARF6 / 発現宿主: unidentified (未定義) / 参照: UniProt: P62330

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非ポリマー , 4種, 443分子

#3: 化合物 ChemComp-4PS / 4'-diphospho pantetheine / N~3~-[(2R)-2-hydroxy-4-{[(S)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]oxy}-3,3-dimethylbutanoyl]-N-(2-sulfanylethyl)-beta-alaninamide


分子量: 438.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H24N2O10P2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-6NA / HEXANOIC ACID / ヘキサン酸


分子量: 116.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 440 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.24 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% (w/v) PEG 3350, 200mM ammonium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→106.34 Å / Num. obs: 24871 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 28.34 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.078 / Net I/σ(I): 13.1 / Num. measured all: 88647
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.05-2.113.10.475573918330.860.310.5712.196.1
8.93-106.343.20.015120137510.010.01843.899.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
XDSデータ削減
PHENIX1.19.1_4122位相決定
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HsNMT1

解像度: 2.05→61.86 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2197 1216 4.9 %
Rwork0.1585 23576 -
obs0.1616 24792 98.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 83.44 Å2 / Biso mean: 34.6862 Å2 / Biso min: 17.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→61.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2955 0 48 442 3445
Biso mean--38.63 43.52 -
残基数----360
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.05-2.130.3081380.27752483262196
2.13-2.230.28941180.22692605272399
2.23-2.350.28361350.19922576271199
2.35-2.490.26821540.17352590274499
2.49-2.690.3041350.17692568270398
2.69-2.960.2511180.17282645276399
2.96-3.380.23241360.14772637277399
3.38-4.260.15731230.1262680280399
4.26-61.860.17181590.13362792295199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5783-0.67510.1691.33490.10322.79190.006-0.1244-0.07620.01110.0419-0.0550.07050.1328-0.04340.2319-0.023-0.01770.20490.01720.211212.5357-2.71957.4577
26.4641-4.4023-0.8155.22710.11212.2907-0.0711-0.09750.19670.27480.0533-0.20010.1625-0.1320.00760.1741-0.063-0.01040.22120.01380.13363.6075-6.55838.8748
30.58190.0866-0.02020.6436-0.24252.9912-0.0345-0.0794-0.0496-0.02720.02540.02140.2342-0.15290.01120.2597-0.0106-0.01630.2090.00920.25311.047-7.46322.594
48.78752.70086.08668.79174.45119.36730.0292-0.0563-0.1669-0.1753-0.13270.3201-0.0439-0.42040.12860.2898-0.05450.05210.2109-0.05760.23163.0093-13.1822-27.9697
50.6622-0.29320.3081.8293-0.92932.4235-0.0552-0.01690.09880.10510.1120.0211-0.3915-0.1038-0.05410.29240.0183-0.00360.24380.00460.2368-2.712911.4524-8.8911
61.39160.1385-0.19541.4544-0.41913.02780.00820.0268-0.11-0.11990.06140.10860.095-0.1799-0.07020.2651-0.0156-0.01680.18780.01430.2297-3.2951-1.9662-10.0672
77.3372-2.2373-0.76033.616-2.61923.2345-0.41680.1074-0.3962-0.57040.37240.5155-0.6964-0.17950.00010.2866-0.0705-0.01920.22450.03870.27262.3399-12.1743-9.5551
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 145 through 235 )A145 - 235
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 236 through 259 )A236 - 259
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 260 through 308 )A260 - 308
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 309 through 326 )A309 - 326
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 327 through 407 )A327 - 407
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 408 through 496 )A408 - 496
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 2 through 9 )B2 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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