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- PDB-7rjp: Crystal structure of human Bromodomain containing protein 4 (BRD4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rjp
タイトルCrystal structure of human Bromodomain containing protein 4 (BRD4) in complex with SHMT
要素
  • Bromodomain-containing protein 4
  • Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
キーワードSIGNALING PROTEIN / Brd4 / SHMT / acetyllysine
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to tetrahydrofolate / Carnitine synthesis / carnitine biosynthetic process / purine nucleobase biosynthetic process / serine binding / aldehyde-lyase activity / L-serine catabolic process / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase ...cellular response to tetrahydrofolate / Carnitine synthesis / carnitine biosynthetic process / purine nucleobase biosynthetic process / serine binding / aldehyde-lyase activity / L-serine catabolic process / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / small molecule binding / folic acid metabolic process / RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / mRNA 5'-UTR binding / p53 binding / pyridoxal phosphate binding / chromosome / regulation of inflammatory response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein homotetramerization / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / negative regulation of translation / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I ...Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain-containing protein 4 / Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Fedorov, E. / Islam, K. / Ghosh, A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM123234 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM130752 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01GM118303 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Uncovering the Bromodomain Interactome using Site-Specific Azide-Acetyllysine Photochemistry, Proteomic Profiling and Structural Characterization
著者: Wagner, S. / Fedorov, E. / Sudhamalla, B. / Jnawali, H.N. / Debiec, R. / Ghosh, A. / Islam, K.
履歴
登録2021年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 2.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
B: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,33816
ポリマ－15,8582
非ポリマー48014
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Superdex S200
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area7670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.043, 51.560, 57.384
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 15099.380 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pRIL / 参照: UniProt: O60885
#2: タンパク質・ペプチド Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic / SHMT / Glycine hydroxymethyltransferase / Serine methylase


分子量: 758.887 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 270-275 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P34896, glycine hydroxymethyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 225分子

#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.73 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% w/v PEG3350, 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M Bis-Tris

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月27日
放射モノクロメーター: KB MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→30 Å / Num. obs: 45981 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.095 / Χ2: 0.893 / Net I/σ(I): 9.6 / Num. measured all: 324543
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.15-1.176.90.42222830.9180.1720.4561.03599.9
1.17-1.1970.3822690.9390.1540.4111.008100
1.19-1.2170.35422540.950.1430.3820.993100
1.21-1.2470.33122780.9530.1340.3580.973100
1.24-1.2770.30822950.9620.1240.3320.966100
1.27-1.37.10.27522560.9670.1110.2970.934100
1.3-1.337.10.2522860.9720.10.270.919100
1.33-1.367.10.21622860.9790.0870.2330.864100
1.36-1.47.10.20222770.9830.0810.2180.849100
1.4-1.457.20.17622760.9870.070.1890.817100
1.45-1.57.20.14222970.9910.0560.1530.736100
1.5-1.567.20.1222860.9920.0470.1290.695100
1.56-1.637.20.11123040.9920.0440.1190.657100
1.63-1.727.20.11423200.9910.0450.1230.768100
1.72-1.837.30.12822810.9880.0510.1380.995100
1.83-1.9770.12423330.9890.050.1341.133100
1.97-2.167.30.09923290.9930.0390.1070.986100
2.16-2.487.30.06323360.9970.0250.0680.985100
2.48-3.127.20.04423760.9980.0180.0470.765100
3.12-305.90.04123590.9970.0190.0450.78294

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIXdev_3940精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3MXF

3mxf


解像度: 1.25→25.07 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1738 1819 5.07 %
Rwork0.1484 34055 -
obs0.1497 35874 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 58.64 Å2 / Biso mean: 11.789 Å2 / Biso min: 3.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.25→25.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1109 0 36 214 1359
Biso mean--30.39 18.86 -
残基数----133
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.25-1.280.1871360.166426032739100
1.28-1.320.17561480.162225632711100
1.32-1.360.16391210.150326122733100
1.36-1.410.15371460.149825782724100
1.41-1.470.1711300.148826142744100
1.47-1.540.1921270.138326152742100
1.54-1.620.15281460.138426022748100
1.62-1.720.14951530.134926282781100
1.72-1.850.1881470.150526002747100
1.85-2.040.17111520.151626212773100
2.04-2.330.16151340.138226592793100
2.33-2.940.16421220.147427002822100
2.94-25.070.19281570.15572660281795
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.7786-1.5937-2.7025.5461-0.18034.50220.10910.0399-0.04720.0713-0.0370.3103-0.2456-0.4462-0.04780.06020.0103-0.01920.1039-0.0060.054-20.9736-13.65667.8448
21.1334-0.3591-0.26940.55540.32241.2517-0.0377-0.0946-0.04950.04040.00760.0380.0663-0.0330.03630.0471-0.01910.00240.0250.00560.0522-6.4419-18.759811.7572
31.952-1.01130.39374.1797-0.80543.0401-0.022-0.06730.15590.0052-0.06160.187-0.2352-0.18550.05490.05390.0032-0.02270.046-0.02640.0679-15.3487-6.151611.1881
41.2957-0.4434-0.82270.73160.37282.83620.01690.0209-0.1007-0.0209-0.03560.00170.04450.0420.02050.03150.0036-0.00330.0252-0.00070.0355-3.4963-17.81274.4328
51.4328-0.3529-0.00551.71430.42111.79780.0053-0.1395-0.00130.0984-0.03560.0499-0.08170.00080.03390.0423-0.01910.00130.0409-0.00480.0442-7.4105-7.709220.0554
62.3414-0.5878-3.01230.59531.10116.25590.0046-0.1882-0.0374-0.07480.0069-0.0497-0.13970.319-0.05050.0518-0.0191-0.00140.07120.0090.06087.1507-14.209514.1644
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 42:49)A42 - 49
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 50:98)A50 - 98
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 99:105)A99 - 105
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 106:126)A106 - 126
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 127:150)A127 - 150
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 151:168)A151 - 168

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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