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万見
- PDB-7rik: Magic-Angle-Spinning NMR Structure of Kinesin-1 Motor Domain Asse... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rik
タイトルMagic-Angle-Spinning NMR Structure of Kinesin-1 Motor Domain Assembled with Microtubules
要素Kinesin-1 heavy chain
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin-1 motor domain / Kif5b / microtubules / MTs / integrated structural biology
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / mitocytosis / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / anterograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / retrograde neuronal dense core vesicle transport / vesicle transport along microtubule / lysosome localization ...plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / mitocytosis / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / anterograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / retrograde neuronal dense core vesicle transport / vesicle transport along microtubule / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / Kinesins / RHO GTPases activate KTN1 / plus-end-directed microtubule motor activity / stress granule disassembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / mitochondrion transport along microtubule / centrosome localization / microtubule motor activity / ciliary rootlet / kinesin complex / natural killer cell mediated cytotoxicity / synaptic vesicle transport / Insulin processing / microtubule-based movement / centriolar satellite / phagocytic vesicle / axon cytoplasm / MHC class II antigen presentation / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / axon guidance / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to type II interferon / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / microtubule binding / vesicle / microtubule / cadherin binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-1 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法個体NMR / simulated annealing
データ登録者Zhang, C. / Guo, C. / Russell, R.W. / Quinn, C.M. / Li, M. / Williams, J.C. / Gronenborn, A.M. / Polenova, T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE0959496 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM110758 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Magic-angle-spinning NMR structure of the kinesin-1 motor domain assembled with microtubules reveals the elusive neck linker orientation
著者: Zhang, C. / Guo, C. / Russell, R.W. / Quinn, C.M. / Li, M. / Williams, J.C. / Gronenborn, A.M. / Polenova, T.
履歴
登録2021年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-1 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3181
ポリマ－39,3181
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, EMD-6187
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)22 / 22000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-1 heavy chain / Conventional kinesin heavy chain / Ubiquitous kinesin heavy chain / UKHC


分子量: 39318.406 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinesin motor domain residues 1-349 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF5B, KNS, KNS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33176

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実験情報

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実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
113isotropic12D 13C-detected CORD
124isotropic22D 13C-detected CORD
135isotropic12D 13C-detected CORD
146isotropic22D 13C-detected CORD
154isotropic22D NCACX
174isotropic23D NCACX
164isotropic23D NCOCX

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
gel solid39.1 % w/w [U-100% 13C; U-100% 15N] Apo-Kif5b, 16.4 % w/w Porcine-alpha-tubulin, 16.4 % w/w Porcine-beta-tubulin, 5 uM TAXOL, 1 mM GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE, 1 mM GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE, 58.1 % w/w Buffer, 100% H2OU-13C,15N-enriched Kif5b/MT100% H2O
gel solid58.2 % w/w [1,6-13C-glucose; U-100% 15N] Apo-Kif5b, 16.4 % w/w Porcine-alpha-tubulin, 16.4 % w/w Porcine-beta-tubulin, 5 uM TAXOL, 1 mM GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE, 1 mM GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE, 59 % w/w Buffer, 100% H2O[1,6-13C],[U,15N]-enriched Kif5b/MT100% H2O
gel solid67.6 % w/w [2-13C-glucose; U-100% 15N] Apo-Kif5b, 16.4 % w/w Porcine-alpha-tubulin, 16.4 % w/w Porcine-beta-tubulin, 5 uM TAXOL, 1 mM GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE, 1 mM GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE, 59.6 % w/w Buffer, 100% H2O[2-13C],[U,15N]-enriched Kif5b/MT100% H2O
gel solid49.1 % w/w [U-100% 13C; U-100% 15N] Apo-Kif5b, 16.4 % w/w Porcine-alpha-tubulin, 16.4 % w/w Porcine-beta-tubulin, 5 uM TAXOL, 1 mM GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE, 1 mM GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE, 58.1 % w/w Buffer, 100% H2OU-13C,15N-enriched Kif5b/MT_cryo100% H2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
9.1 % w/wApo-Kif5b[U-100% 13C; U-100% 15N]3
16.4 % w/wPorcine-alpha-tubulinnatural abundance3
16.4 % w/wPorcine-beta-tubulinnatural abundance3
5 uMTAXOLnatural abundance3
1 mMGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEnatural abundance3
1 mMGUANOSINE-5'-DIPHOSPHATEnatural abundance3
58.1 % w/wBuffernatural abundance3
8.2 % w/wApo-Kif5b[1,6-13C-glucose; U-100% 15N]5
16.4 % w/wPorcine-alpha-tubulinnatural abundance5
16.4 % w/wPorcine-beta-tubulinnatural abundance5
5 uMTAXOLnatural abundance5
1 mMGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEnatural abundance5
1 mMGUANOSINE-5'-DIPHOSPHATEnatural abundance5
59 % w/wBuffernatural abundance5
7.6 % w/wApo-Kif5b[2-13C-glucose; U-100% 15N]6
16.4 % w/wPorcine-alpha-tubulinnatural abundance6
16.4 % w/wPorcine-beta-tubulinnatural abundance6
5 uMTAXOLnatural abundance6
1 mMGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEnatural abundance6
1 mMGUANOSINE-5'-DIPHOSPHATEnatural abundance6
59.6 % w/wBuffernatural abundance6
9.1 % w/wApo-Kif5b[U-100% 13C; U-100% 15N]4
16.4 % w/wPorcine-alpha-tubulinnatural abundance4
16.4 % w/wPorcine-beta-tubulinnatural abundance4
5 uMTAXOLnatural abundance4
1 mMGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEnatural abundance4
1 mMGUANOSINE-5'-DIPHOSPHATEnatural abundance4
58.1 % w/wBuffernatural abundance4
試料状態詳細: All the NMR samples were prepared under same condition.
イオン強度: 100 mM / Label: conditions_all / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8501
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO6002CryoProbe

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
TALOS-NCornilescu, Delaglio and Baxchemical shift calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 8 / 詳細: torsion angle dynamics
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 22000 / 登録したコンフォーマーの数: 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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