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- PDB-7rhp: Crystal Structure of Honeybee (Apis mellifera) glutathione S-tran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rhp
タイトルCrystal Structure of Honeybee (Apis mellifera) glutathione S-transferase AmGSTD1
要素Glutathione S-transferase AmGSTD1
キーワードTRANSFERASE / glutathione s-transferase / GSH / delta / honeybee / Apis mellifera / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase activity / glutathione metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase D1 isoform X1
類似検索 - 構成要素
生物種Apis mellifera (セイヨウミツバチ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
Model detailscomplex with GSH
データ登録者Moural, T.W. / Zhu, F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
United States Department of Agriculture (USDA) 米国
引用ジャーナル: Chemosphere / 年: 2023
タイトル: Architecture and potential roles of a delta-class glutathione S-transferase in protecting honey bee from agrochemicals.
著者: Moural, T.W. / Koirala B K, S. / Bhattarai, G. / He, Z. / Guo, H. / Phan, N.T. / Rajotte, E.G. / Biddinger, D.J. / Hoover, K. / Zhu, F.
履歴
登録2021年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年1月17日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase AmGSTD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6392
ポリマ－29,3321
非ポリマー3071
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.090, 60.090, 232.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-489-

HOH

21A-543-

HOH

31A-547-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase AmGSTD1


分子量: 29331.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Apis mellifera (セイヨウミツバチ)
遺伝子: 409490 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: A0A7M7GUY7
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 0.2 M Sodium chloride, 20% w/v Polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→52.04 Å / Num. obs: 37014 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 16.9 % / Biso Wilson estimate: 21.58 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.07798 / Rpim(I) all: 0.01925 / Rrim(I) all: 0.08041 / Net I/σ(I): 14.34
反射 シェル解像度: 1.54→1.595 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.9732 / Mean I/σ(I) obs: 0.34 / Num. unique obs: 2976 / CC1/2: 0.772 / CC star: 0.933 / Rpim(I) all: 0.2854 / % possible all: 73.91

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4.78 Å52.04 Å
Translation4.78 Å52.04 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.18.2精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WYW

3wyw


解像度: 1.54→52.04 Å / SU ML: 0.1617 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.5595
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2026 1666 4.62 %
Rwork0.1902 34382 -
obs0.1907 36048 95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 31.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→52.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1748 0 20 174 1942
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061825
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87872468
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0483265
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0047316
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.2541243
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.54-1.590.31951030.25722115X-RAY DIFFRACTION72.2
1.59-1.640.25731230.22942530X-RAY DIFFRACTION86.28
1.64-1.690.25781330.23252751X-RAY DIFFRACTION93.55
1.69-1.760.20621390.22762843X-RAY DIFFRACTION95.82
1.76-1.840.27181350.222858X-RAY DIFFRACTION97.02
1.84-1.940.24661430.21332930X-RAY DIFFRACTION97.9
1.94-2.060.21061430.19552927X-RAY DIFFRACTION98.49
2.06-2.220.23731460.1882978X-RAY DIFFRACTION99.08
2.22-2.440.20161440.17572986X-RAY DIFFRACTION99.46
2.44-2.80.20691470.18243035X-RAY DIFFRACTION99.53
2.8-3.520.18471490.17663113X-RAY DIFFRACTION99.88
3.53-52.040.17991610.18823316X-RAY DIFFRACTION99.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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