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- PDB-7rdg: Crystal structure of D103A human Galectin-7 mutant in presence of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rdg
タイトルCrystal structure of D103A human Galectin-7 mutant in presence of lactose
要素Galectin-7
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / human galectin-7 / dimer interface mutant / D103A / lactose
機能・相同性
機能・相同性情報


Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / carbohydrate binding / apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-lactose / Galectin-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Pham, N.T.H. / Calmettes, C. / Doucet, N.
資金援助 カナダ, 米国, 6件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN 2016-05557 カナダ
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM105978 米国
Other governmentFonds de Recherche du Quebec - Sante (FRQ-S) - Research Scholar Senior Career Award (281993) カナダ
Other governmentFonds de Recherche du Quebec - Sante (FRQ-S) - Junior 1 (251848) カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2017-06091 カナダ
Other governmentFonds de Recherche du Quebec - Sante (FRQ-S) - Doctoral Training scholarship (287239) カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of D103A human Galectin-7 mutant in presence of lactose
著者: Pham, N.T.H. / Calmettes, C. / Doucet, N.
履歴
登録2021年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Galectin-7
B: Galectin-7
A: Galectin-7
D: Galectin-7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,24311
ポリマ－59,6874
非ポリマー1,5557
水1,62190
1
C: Galectin-7
ヘテロ分子

D: Galectin-7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5905
ポリマ－29,8442
非ポリマー7473
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y+1/2,-z-11
2
B: Galectin-7
A: Galectin-7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6526
ポリマ－29,8442
非ポリマー8094
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)30.330, 112.280, 77.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.080, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))
21(chain B and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))
31(chain C and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))
41(chain D and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALVALVAL(chain A and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))AC3 - 1273 - 127
12LEULEUPHEPHE(chain A and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))AC129 - 135129 - 135
13EDOEDOEDOEDO(chain A and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))AJ201
21VALVALVALVAL(chain B and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))BB3 - 1273 - 127
22LEULEUPHEPHE(chain B and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))BB129 - 135129 - 135
23HOHHOHHOHHOH(chain B and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))BM201
31VALVALVALVAL(chain C and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))CA3 - 1273 - 127
32LEULEUPHEPHE(chain C and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))CA129 - 135129 - 135
33EDOEDOEDOEDO(chain C and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))CI201
41VALVALVALVAL(chain D and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))DD3 - 1273 - 127
42LEULEUPHEPHE(chain D and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))DD129 - 135129 - 135
43HOHHOHHOHHOH(chain D and (resid 3 through 127 or resid 129 through 135 or resid 201))DO201

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要素

#1: タンパク質
Galectin-7 / Gal-7 / HKL-14 / PI7 / p53-induced gene 1 protein


分子量: 14921.840 Da / 分子数: 4 / 変異: D103A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS7, PIG1, LGALS7B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P47929
#2: 多糖
beta-D-galactopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.02 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 0.1 M Tris pH 7.3, 0.1 M NaCl, 18% P400, 26% PEG 3350
Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 1.5214 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5214 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→38.51 Å / Num. obs: 10243 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.2 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3-3.113.20.1587.310230.9780.1050.19198.2
3.11-3.233.10.1328.410020.9810.090.16198.3
3.23-3.383.30.1110.110450.9850.0720.13299
3.38-3.563.10.09311.19840.9850.0640.11497.9
3.56-3.783.30.08212.810410.9880.0640.09898.1
3.78-4.073.20.07613.39870.9870.050.09198.8
4.07-4.483.20.06215.410410.9940.040.07498.5
4.48-5.133.30.05316.410460.9950.0340.06399.7
5.13-6.453.30.0616.110210.9910.0390.07299.1
6.45-36.433.30.05316.910530.9950.0350.06399.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2-4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4bkz

4bkz


解像度: 3→38.51 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 28.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2684 873 8.53 %
Rwork0.2041 9359 -
obs0.2096 10232 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 197.98 Å2 / Biso mean: 35.8077 Å2 / Biso min: 11.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→38.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4172 0 210 92 4474
Biso mean--35.42 33.67 -
残基数----533
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0154388
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6995952
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6661607
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086654
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012792
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2499X-RAY DIFFRACTION15.142TORSIONAL
12B2499X-RAY DIFFRACTION15.142TORSIONAL
13C2499X-RAY DIFFRACTION15.142TORSIONAL
14D2499X-RAY DIFFRACTION15.142TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3-3.190.35071350.28361546168198
3.19-3.430.32321470.24191570171799
3.43-3.780.26371480.20531544169298
3.78-4.320.29031440.18081552169699
4.33-5.450.19251440.16061557170199
5.45-38.510.27091550.21241590174599

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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