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Yorodumi- PDB-7r0a: Structure of sarin phosphonylated acetylcholinesterase in complex... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7r0a | |||||||||
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Title | Structure of sarin phosphonylated acetylcholinesterase in complex with 2-((hydroxyimino)methyl)-1-(5-(4-methyl-3-nitrobenzamido)pentyl)pyridinium | |||||||||
Components | Acetylcholinesterase | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / Complex / sarin phosphonylated / reactivator | |||||||||
Function / homology | Function and homology information acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity ...acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / choline metabolic process / positive regulation of axonogenesis / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / synapse assembly / collagen binding / response to insulin / neuromuscular junction / receptor internalization / : / retina development in camera-type eye / nuclear envelope / presynaptic membrane / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic membrane / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.8 Å | |||||||||
Authors | Forsgren, N. / Lindgren, C. / Edvinsson, L. / Linusson, A. / Ekstrom, F. | |||||||||
Funding support | Sweden, 2items
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Citation | Journal: Chemistry / Year: 2022 Title: Broad-Spectrum Antidote Discovery by Untangling the Reactivation Mechanism of Nerve-Agent-Inhibited Acetylcholinesterase. Authors: Lindgren, C. / Forsgren, N. / Hoster, N. / Akfur, C. / Artursson, E. / Edvinsson, L. / Svensson, R. / Worek, F. / Ekstrom, F. / Linusson, A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7r0a.cif.gz | 447.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7r0a.ent.gz | 367.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7r0a.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7r0a_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7r0a_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | 7r0a_validation.xml.gz | 40.8 KB | Display | |
Data in CIF | 7r0a_validation.cif.gz | 55.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r0/7r0a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r0/7r0a | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7qynC 7r02C 7r2fC 7r3cC 7r4eC 1j06S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Sugars , 2 types, 5 molecules AB
#1: Protein | Mass: 59884.574 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Sarin phosphonylation product covalently attached to Ser203 Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Ache / Cell line (production host): HEK293F / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P21836, acetylcholinesterase #3: Sugar | |
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-Non-polymers , 5 types, 101 molecules
#2: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-PG0 / #5: Chemical | ChemComp-P15 / | #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.03 Å3/Da / Density % sol: 69.51 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 28-30 % (w/v) PEG750MME 0.1 M HEPES pH 6.9-7.1 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I911-3 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 5, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→48.6 Å / Num. obs: 48643 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 47.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 14.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.95 Å / Redundancy: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.505 / Num. unique obs: 6969 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 1J06 Resolution: 2.8→45.9716 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.64 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 150.33 Å2 / Biso mean: 50.17 Å2 / Biso min: 20.2 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.8→45.9716 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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