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- PDB-7qwx: Empty capsid of Saccharomyces cerevisiae virus L-BCLa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qwx
タイトルEmpty capsid of Saccharomyces cerevisiae virus L-BCLa
要素Major capsid protein
キーワードVIRUS / capsid protein dimer / icosahedral asymmetric unit / totivirus capsid
機能・相同性Major coat protein, L-A virus / L-A virus major coat protein superfamily / L-A virus, major coat protein / viral capsid / viral translational frameshifting / RNA binding / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae virus L-BC (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Grybchuk, D. / Prochazkova, M. / Fuzik, T. / Konovalovas, A. / Serva, S. / Yurchenko, V. / Plevka, P.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech RepublicGX19-25982X チェコ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Structures of L-BC virus and its open particle provide insight into Totivirus capsid assembly.
著者: Danyil Grybchuk / Michaela Procházková / Tibor Füzik / Aleksandras Konovalovas / Saulius Serva / Vyacheslav Yurchenko / Pavel Plevka /
要旨: L-BC virus persists in the budding yeast Saccharomyces cerevisiae, whereas other viruses from the family Totiviridae infect a diverse group of organisms including protists, fungi, arthropods, and ...L-BC virus persists in the budding yeast Saccharomyces cerevisiae, whereas other viruses from the family Totiviridae infect a diverse group of organisms including protists, fungi, arthropods, and vertebrates. The presence of totiviruses alters the fitness of the host organisms, for example, by maintaining the killer system in yeast or increasing the virulence of Leishmania guyanensis. Despite the importance of totiviruses for their host survival, there is limited information about Totivirus structure and assembly. Here we used cryo-electron microscopy to determine the structure of L-BC virus to a resolution of 2.9 Å. The L-BC capsid is organized with icosahedral symmetry, with each asymmetric unit composed of two copies of the capsid protein. Decamers of capsid proteins are stabilized by domain swapping of the C-termini of subunits located around icosahedral fivefold axes. We show that capsids of 9% of particles in a purified L-BC sample were open and lacked one decamer of capsid proteins. The existence of the open particles together with domain swapping within a decamer provides evidence that Totiviridae capsids assemble from the decamers of capsid proteins. Furthermore, the open particles may be assembly intermediates that are prepared for the incorporation of the virus (+) strand RNA.
履歴
登録2022年1月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Major capsid protein
A: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,7882
ポリマ－156,7882
非ポリマー00
水00
1
B: Major capsid protein
A: Major capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,407,257120
ポリマ－9,407,257120
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質 Major capsid protein / Gag protein / Major coat protein


分子量: 78393.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae virus L-BC (La) (ウイルス)
参照: UniProt: Q87026

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Saccharomyces cerevisiae virus L-BC (La) / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae virus L-BC (La) (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Saccharomyces cerevisiae / 株: BY4741
ウイルス殻直径: 400 nm / 三角数 (T数): 2
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris-HCl pH 7.5, 50 mM KCl, 10 mM MgCl2
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Virus was isolated by shearing with glass beads and overnight precipitation in 5% PEG-4000 and 500 mM NaCl
試料支持詳細: Glow discharge current 7 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot force 0, blot time 3 s, 4 C, 100% humidity

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 80 K / 最低温度: 70 K
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 36 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11977
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3600 / 縦: 3600 / 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1crYOLO1.7.5粒子像選択custom-trained model, detection threshold of 0.5
2SerialEM3.7.14画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
9RELION3.1初期オイラー角割当autorefine
10RELION3.1最終オイラー角割当3dautorefine
11RELION3.1分類3dclassify with --skip_align option
12RELION3.1３次元再構成3dautorefine
13PHENIX1.19モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 72705
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 38763 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: Initial model generated by RaptorX server

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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