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- PDB-7qvh: The crystal structure of HotPETase, an evolved thermostable varia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qvh
タイトルThe crystal structure of HotPETase, an evolved thermostable variant of IsPETase
要素Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
キーワードHYDROLASE / PET-depolymerase / PETase
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylesterase activity / poly(ethylene terephthalate) hydrolase / carboxylic ester hydrolase activity / xenobiotic catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Dienelactone hydrolase / Dienelactone hydrolase family / : / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Ideonella sakaiensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Hardy, F.J. / Levy, C. / Green, A.P.
資金援助 英国, 11件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M027023/1 英国
European Research Council (ERC)757991 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilR031711 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilR026815/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilK014706/2 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilK014668/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilK014854/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilK014714/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilM013219/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)M017702/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilS01778X/1 英国
引用ジャーナル: Nat Catal / 年: 2022
タイトル: Directed evolution of an efficient and thermostable PET depolymerase
著者: Bell, E.L. / Smithson, R. / Kilbride, S. / Foster, J. / Hardy, F.J. / Ramachandran, S. / Tedstone, A.A. / Haigh, S.J. / Garforth, A.A. / Day, P.J.R. / Levy, C. / Shaver, M.P. / Green, A.P.
履歴
登録2022年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
B: Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
C: Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,7045
ポリマ－86,4043
非ポリマー3002
水3,819212
1
A: Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9512
ポリマ－28,8011
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Poly(ethylene terephthalate) hydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8011
ポリマ－28,8011
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9512
ポリマ－28,8011
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.700, 74.855, 82.701
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.574, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 Poly(ethylene terephthalate) hydrolase / PET hydrolase / PETase / PET-digesting enzyme


分子量: 28801.248 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ideonella sakaiensis (バクテリア)
株: NBRC 110686 / TISTR 2288 / 201-F6 / 遺伝子: ISF6_4831 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0K8P6T7, poly(ethylene terephthalate) hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.85 M sodium citrate tribasic dehydrate, 0.1 M Tris pH 8.0 and 0.1 M sodium chloride (LMB screen HT96 H7 Molecular Dimensions).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→72.63 Å / Num. obs: 42290 / % possible obs: 99.81 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 37.46 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.2233 / Rpim(I) all: 0.09086 / Net I/σ(I): 5.13
反射 シェル解像度: 2.24→2.32 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.68 / Num. unique obs: 4173 / CC1/2: 0.66 / CC star: 0.892 / Rpim(I) all: 0.4946 / % possible all: 99.02

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5xjh

5xjh


解像度: 2.24→72.63 Å / SU ML: 0.3977 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.1399
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2514 1926 4.56 %
Rwork0.1978 40312 -
obs-42230 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→72.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5933 0 20 212 6165
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00266108
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53948318
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044917
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00381091
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.5561876
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.24-2.30.3881480.34722804X-RAY DIFFRACTION98.24
2.3-2.360.35771840.31272810X-RAY DIFFRACTION99.87
2.36-2.430.33981660.28082846X-RAY DIFFRACTION99.9
2.43-2.510.33081330.26482861X-RAY DIFFRACTION99.77
2.51-2.60.31751140.25332897X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.70.25991400.23342864X-RAY DIFFRACTION99.97
2.7-2.820.27521590.22332853X-RAY DIFFRACTION99.9
2.82-2.970.25271470.21722847X-RAY DIFFRACTION99.93
2.97-3.160.26361360.1942891X-RAY DIFFRACTION100
3.16-3.40.26631340.19372900X-RAY DIFFRACTION99.97
3.4-3.740.22191330.17462888X-RAY DIFFRACTION99.97
3.74-4.280.19981080.15092925X-RAY DIFFRACTION100
4.28-5.40.18341190.15542926X-RAY DIFFRACTION99.93
5.4-72.630.2221050.1813000X-RAY DIFFRACTION99.49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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