[日本語] English
万見
- PDB-7qv7: Cryo-EM structure of Hydrogen-dependent CO2 reductase. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qv7
タイトルCryo-EM structure of Hydrogen-dependent CO2 reductase.
要素(Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit ...) x 4
キーワードELECTRON TRANSPORT / Hydrogen-dependent CO2 reduction / Carbon fixation / Protein nanowire filament / enzyme catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase / formate metabolic process / ferredoxin hydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / ferredoxin hydrogenase activity / 酸化還元酵素 / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity ...formate dehydrogenase / formate metabolic process / ferredoxin hydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / ferredoxin hydrogenase activity / 酸化還元酵素 / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / 4Fe-4S binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / 4Fe-4S dicluster domain / : / Iron hydrogenase, small subunit superfamily / Iron hydrogenase, subset / 4Fe-4S dicluster domain / Iron hydrogenase, small subunit ...Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / 4Fe-4S binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / 4Fe-4S dicluster domain / : / Iron hydrogenase, small subunit superfamily / Iron hydrogenase, subset / 4Fe-4S dicluster domain / Iron hydrogenase, small subunit / : / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase, large subunit, C-terminal / Iron hydrogenase / Iron only hydrogenase large subunit, C-terminal domain / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / : / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-402 / IRON/SULFUR CLUSTER / Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2 / Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB3 / Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit FdhF / Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Dietrich, H.M. / Righetto, R.D. / Kumar, A. / Wietrzynski, W. / Schuller, S.K. / Trischler, R. / Wagner, J. / Schwarz, F.M. / Engel, B.D. / Mueller, V. / Schuller, J.M.
資金援助 ドイツ, European Union, 5件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364/1-1 ドイツ
European Research Council (ERC)741791European Union
German Research Foundation (DFG)FOR 2092 ドイツ
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)20016/446 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Membrane-anchored HDCR nanowires drive hydrogen-powered CO fixation.
著者: Helge M Dietrich / Ricardo D Righetto / Anuj Kumar / Wojciech Wietrzynski / Raphael Trischler / Sandra K Schuller / Jonathan Wagner / Fabian M Schwarz / Benjamin D Engel / Volker Müller / Jan M Schuller /
要旨: Filamentous enzymes have been found in all domains of life, but the advantage of filamentation is often elusive. Some anaerobic, autotrophic bacteria have an unusual filamentous enzyme for CO ...Filamentous enzymes have been found in all domains of life, but the advantage of filamentation is often elusive. Some anaerobic, autotrophic bacteria have an unusual filamentous enzyme for CO fixation-hydrogen-dependent CO reductase (HDCR)-which directly converts H and CO into formic acid. HDCR reduces CO with a higher activity than any other known biological or chemical catalyst, and it has therefore gained considerable interest in two areas of global relevance: hydrogen storage and combating climate change by capturing atmospheric CO. However, the mechanistic basis of the high catalytic turnover rate of HDCR has remained unknown. Here we use cryo-electron microscopy to reveal the structure of a short HDCR filament from the acetogenic bacterium Thermoanaerobacter kivui. The minimum repeating unit is a hexamer that consists of a formate dehydrogenase (FdhF) and two hydrogenases (HydA2) bound around a central core of hydrogenase Fe-S subunits, one HycB3 and two HycB4. These small bacterial polyferredoxin-like proteins oligomerize through their C-terminal helices to form the backbone of the filament. By combining structure-directed mutagenesis with enzymatic analysis, we show that filamentation and rapid electron transfer through the filament enhance the activity of HDCR. To investigate the structure of HDCR in situ, we imaged T. kivui cells with cryo-electron tomography and found that HDCR filaments bundle into large ring-shaped superstructures attached to the plasma membrane. This supramolecular organization may further enhance the stability and connectivity of HDCR to form a specialized metabolic subcompartment within the cell.
履歴
登録2022年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB3
B: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
C: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
D: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2
G: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB3
J: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
K: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2
N: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
P: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
Q: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2
R: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2
S: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit FdhF
V: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2
X: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
Y: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit FdhF
Z: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)673,36374
ポリマ－652,94816
非ポリマー20,41558
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit ... , 4種, 16分子 AGBCJNPXDKQRVZSY

#1: タンパク質 Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB3


分子量: 20520.934 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermoanaerobacter kivui (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A097ATJ9, 酸化還元酵素
#2: タンパク質
Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4


分子量: 23052.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermoanaerobacter kivui (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A097ATK6, 酸化還元酵素
#3: タンパク質
Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2


分子量: 51430.270 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermoanaerobacter kivui (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A097ATH7, ferredoxin hydrogenase
#4: タンパク質 Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit FdhF


分子量: 82505.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermoanaerobacter kivui (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A097ATK5, formate dehydrogenase

-
非ポリマー , 2種, 58分子

#5: 化合物...
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-402 / dicarbonyl[bis(cyanide-kappaC)]-mu-(iminodimethanethiolatato-1kappaS:2kappaS)-mu-(oxomethylidene)diiron(2+)


分子量: 354.953 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5Fe2N3O3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Hydrogen-dependent CO2 reductase (HDCR) complex with iron-sulphur clusters and the H-cluster.
タイプ: COMPLEX
詳細: A single functional unit of HDCR complex consists of 4 subunits - FdhF, HydA2, HycB3, and HycB4(1)
Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui LKT-1 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: cryoSPARC / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 719937 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る