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- PDB-7quv: Crystal structure of human Calprotectin (S100A8/S100A9) in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7quv
タイトルCrystal structure of human Calprotectin (S100A8/S100A9) in complex with Peptide 3
要素
  • (Protein S100- ...) x 2
  • Peptide 3
キーワードMETAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


S100A8 complex / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of peptide secretion / autocrine signaling / chronic inflammatory response / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / Toll-like receptor 4 binding ...S100A8 complex / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of peptide secretion / autocrine signaling / chronic inflammatory response / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / Toll-like receptor 4 binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Metal sequestration by antimicrobial proteins / peptide secretion / RAGE receptor binding / leukocyte migration involved in inflammatory response / Regulation of TLR by endogenous ligand / astrocyte development / intermediate filament cytoskeleton / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / arachidonate binding / response to zinc ion / regulation of toll-like receptor signaling pathway / regulation of cytoskeleton organization / antioxidant activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / defense response to fungus / endothelial cell migration / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil chemotaxis / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of neuron projection development / autophagy / positive regulation of inflammatory response / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / calcium-dependent protein binding / cell-cell signaling / : / ER-Phagosome pathway / positive regulation of cell growth / response to ethanol / secretory granule lumen / response to lipopolysaccharide / microtubule binding / cytoskeleton / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response / apoptotic process / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F3U / : / AMINO GROUP / NICKEL (II) ION / TRIETHYLENE GLYCOL / Protein S100-A8 / Protein S100-A9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Diaz-Perlas, C. / Heinis, C. / Pojer, F. / Lau, K.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: High-affinity peptides developed against calprotectin and their application as synthetic ligands in diagnostic assays.
著者: Diaz-Perlas, C. / Ricken, B. / Farrera-Soler, L. / Guschin, D. / Pojer, F. / Lau, K. / Gerhold, C.B. / Heinis, C.
履歴
登録2022年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月23日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Protein S100-A9
A: Protein S100-A8
C: Peptide 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,16114
ポリマ－27,2393
非ポリマー92211
水1,63991
1
B: Protein S100-A9
A: Protein S100-A8
C: Peptide 3
ヘテロ分子

B: Protein S100-A9
A: Protein S100-A8
C: Peptide 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,32128
ポリマ－54,4786
非ポリマー1,84322
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_465y-1,x+1,-z1
Buried area15990 Å2
ΔGint-212 kcal/mol
Surface area18340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.789, 50.789, 148.752
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

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Protein S100- ... , 2種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Protein S100-A9 / Calgranulin-B / Calprotectin L1H subunit / Leukocyte L1 complex heavy chain / Migration inhibitory ...Calgranulin-B / Calprotectin L1H subunit / Leukocyte L1 complex heavy chain / Migration inhibitory factor-related protein 14 / MRP-14 / p14 / S100 calcium-binding protein A9


分子量: 14131.985 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A9, CAGB, CFAG, MRP14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06702
#2: タンパク質 Protein S100-A8 / Calgranulin-A / Calprotectin L1L subunit / Cystic fibrosis antigen / CFAG / Leukocyte L1 complex ...Calgranulin-A / Calprotectin L1L subunit / Cystic fibrosis antigen / CFAG / Leukocyte L1 complex light chain / Migration inhibitory factor-related protein 8 / MRP-8 / p8 / S100 calcium-binding protein A8 / Urinary stone protein band A


分子量: 10991.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A8, CAGA, CFAG, MRP8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05109

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Peptide 3


分子量: 2115.327 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 10種, 102分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#9: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#10: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#11: 化合物 ChemComp-F3U / 4-methanoyl-2-(6-oxidanyl-3-oxidanylidene-4~{H}-xanthen-9-yl)benzoic acid


分子量: 360.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物 ChemComp-NH2 / AMINO GROUP


分子量: 16.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NH2
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MIB (Sodium malonate dibasic monohydrate, Imidazole, Boric acid), 25% w/v PEG 1500, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月18日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→43.98 Å / Num. obs: 35628 / % possible obs: 97.64 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 25.62 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Net I/σ(I): 21.68
反射 シェル解像度: 1.85→1.96 Å / Num. unique obs: 2772 / Rrim(I) all: 0.797

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GGF

4ggf


解像度: 1.85→43.98 Å / SU ML: 0.2778 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 38.364
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2752 3530 9.91 %
Rwork0.2206 32098 -
obs0.226 35628 96.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→43.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1755 0 54 91 1900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00921860
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01532494
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0523257
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0094316
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.2163239
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.870.46191440.40941365X-RAY DIFFRACTION96.11
1.87-1.90.53651050.467942X-RAY DIFFRACTION74.26
1.9-1.930.63881380.58791255X-RAY DIFFRACTION97.69
1.93-1.960.38011170.42471196X-RAY DIFFRACTION85.48
1.96-1.990.35311460.30341281X-RAY DIFFRACTION99.86
1.99-2.030.32841470.29621336X-RAY DIFFRACTION99.33
2.03-2.060.29971520.28851320X-RAY DIFFRACTION99.59
2.06-2.10.30241410.25871298X-RAY DIFFRACTION98.97
2.1-2.140.32811520.23871309X-RAY DIFFRACTION99.8
2.14-2.190.3011460.22661333X-RAY DIFFRACTION99.73
2.19-2.240.40841190.37691138X-RAY DIFFRACTION85.8
2.24-2.30.56341180.40431135X-RAY DIFFRACTION86
2.3-2.360.22841400.22131336X-RAY DIFFRACTION99.39
2.36-2.430.29111450.22561313X-RAY DIFFRACTION99.79
2.43-2.510.26561460.2061322X-RAY DIFFRACTION99.59
2.51-2.60.28031390.21891317X-RAY DIFFRACTION99.79
2.6-2.70.25741500.20061325X-RAY DIFFRACTION99.86
2.7-2.820.23681570.21021329X-RAY DIFFRACTION100
2.83-2.970.27691480.22631310X-RAY DIFFRACTION100
2.97-3.160.3291520.20551324X-RAY DIFFRACTION100
3.16-3.40.27971380.18351344X-RAY DIFFRACTION100
3.4-3.740.27361320.17981309X-RAY DIFFRACTION99.24
3.75-4.290.2011450.15431330X-RAY DIFFRACTION100
4.29-5.40.19061540.15571310X-RAY DIFFRACTION100
5.41-43.980.20441590.17531321X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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