[日本語] English
万見
- PDB-7qtu: Structural biology of the NS1 avian influenza protein subversion ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qtu
タイトルStructural biology of the NS1 avian influenza protein subversion on the Scribble cell polarity module
要素
  • Non-structural protein 1
  • Protein scribble homolog
キーワードVIRAL PROTEIN / Influenza A virus / bird-flu / H5N1 / cell polarity / isothermal titration calorimetry / NS1 / PDZ / scribble
機能・相同性
機能・相同性情報


extrinsic component of postsynaptic density membrane / neurotransmitter receptor transport postsynaptic membrane to endosome / establishment of T cell polarity / symbiont-mediated suppression of host mRNA processing / apoptotic process involved in morphogenesis / establishment of apical/basal cell polarity / cochlear nucleus development / synaptic vesicle targeting / Scrib-APC-beta-catenin complex / astrocyte cell migration ...extrinsic component of postsynaptic density membrane / neurotransmitter receptor transport postsynaptic membrane to endosome / establishment of T cell polarity / symbiont-mediated suppression of host mRNA processing / apoptotic process involved in morphogenesis / establishment of apical/basal cell polarity / cochlear nucleus development / synaptic vesicle targeting / Scrib-APC-beta-catenin complex / astrocyte cell migration / polarized epithelial cell differentiation / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein localization to adherens junction / myelin sheath abaxonal region / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / cell-cell contact zone / mammary gland duct morphogenesis / post-anal tail morphogenesis / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / activation of GTPase activity / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / auditory receptor cell stereocilium organization / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / positive regulation of receptor recycling / positive chemotaxis / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / receptor clustering / negative regulation of activated T cell proliferation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / CDC42 GTPase cycle / immunological synapse / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of mitotic cell cycle / signaling adaptor activity / Asymmetric localization of PCP proteins / neural tube closure / adherens junction / wound healing / cell-cell adhesion / positive regulation of type II interferon production / cell-cell junction / cell migration / presynapse / cell junction / lamellipodium / basolateral plasma membrane / cell population proliferation / host cell cytoplasm / postsynaptic density / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / host cell nucleus / protein kinase binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Influenza A virus NS1 protein / Influenza A virus NS1, effector domain-like superfamily / Influenza non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily ...: / Influenza A virus NS1 protein / Influenza A virus NS1, effector domain-like superfamily / Influenza non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / S15/NS1, RNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein scribble homolog / Non-structural protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
H5N1 subtype (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Javorsky, A. / Humbert, P.O. / Kvansakul, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2022
タイトル: Structural Basis of the Avian Influenza NS1 Protein Interactions with the Cell Polarity Regulator Scribble.
著者: Javorsky, A. / Humbert, P.O. / Kvansakul, M.
履歴
登録2022年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Protein scribble homolog
D: Non-structural protein 1
A: Protein scribble homolog
C: Non-structural protein 1
E: Protein scribble homolog
F: Non-structural protein 1
G: Protein scribble homolog
H: Non-structural protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1518
ポリマ－44,1518
非ポリマー00
水00
1
B: Protein scribble homolog
D: Non-structural protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0382
ポリマ－11,0382
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area770 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5130 Å2
手法PISA
2
A: Protein scribble homolog
C: Non-structural protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0382
ポリマ－11,0382
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5480 Å2
手法PISA
3
E: Protein scribble homolog
F: Non-structural protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0382
ポリマ－11,0382
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5230 Å2
手法PISA
4
G: Protein scribble homolog
H: Non-structural protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0382
ポリマ－11,0382
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area5420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.836, 77.716, 64.752
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.161, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Protein scribble homolog / Scribble / hScrib / Protein LAP4


分子量: 9872.258 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCRIB, CRIB1, KIAA0147, LAP4, SCRB1, VARTUL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14160
#2: タンパク質・ペプチド
Non-structural protein 1 / NS1


分子量: 1165.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) H5N1 subtype (ウイルス) / 参照: UniProt: Q6B3P2

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.47 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Sodium Cacodylate pH4.2, 40% MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→42.94 Å / Num. obs: 8916 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 56.7 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.84→2.99 Å / Rmerge(I) obs: 0.37 / Num. unique obs: 864 / CC1/2: 0.75

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER1.15.2-3472-000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VWI

5vwi


解像度: 2.84→42.94 Å / SU ML: 0.312 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 34.416
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 --
Rwork0.252 8492 -
obs-8909 96.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.84→42.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2597 0 0 0 2597
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00442607
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75713502
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0497428
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064457
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.74671608
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.84-3.250.3271200.30342844X-RAY DIFFRACTION96.64
3.25-4.090.27861500.25552820X-RAY DIFFRACTION97.67
4.09-42.940.28761470.23382828X-RAY DIFFRACTION95.66

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る