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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qsx
タイトルNon-obligately L8S8-complex forming RubisCO derived from ancestral sequence reconstruction and rational engineering in L8 complex
要素RubisCO large subunitリブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
キーワードLYASE (リアーゼ) / Ribulose 1 (リブロース) / 5-bisphosphate carboxylase/oxydase / RubisCO (リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ)
機能・相同性2-CARBOXYARABINITOL-1,5-DIPHOSPHATE
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Zarzycki, J. / Schulz, L. / Erb, T.J. / Hochberg, G.K.A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Science / : 2022
タイトル: Evolution of increased complexity and specificity at the dawn of form I Rubiscos.
著者: Luca Schulz / Zhijun Guo / Jan Zarzycki / Wieland Steinchen / Jan M Schuller / Thomas Heimerl / Simone Prinz / Oliver Mueller-Cajar / Tobias J Erb / Georg K A Hochberg /
要旨: The evolution of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenases (Rubiscos) that discriminate strongly between their substrate carbon dioxide and the undesired side substrate dioxygen was an ...The evolution of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenases (Rubiscos) that discriminate strongly between their substrate carbon dioxide and the undesired side substrate dioxygen was an important event for photosynthetic organisms adapting to an oxygenated environment. We use ancestral sequence reconstruction to recapitulate this event. We show that Rubisco increased its specificity and carboxylation efficiency through the gain of an accessory subunit before atmospheric oxygen was present. Using structural and biochemical approaches, we retrace how this subunit was gained and became essential. Our work illuminates the emergence of an adaptation to rising ambient oxygen levels, provides a template for investigating the function of interactions that have remained elusive because of their essentiality, and sheds light on the determinants of specificity in Rubisco.
履歴
登録2022年1月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RubisCO large subunit
B: RubisCO large subunit
C: RubisCO large subunit
D: RubisCO large subunit
E: RubisCO large subunit
F: RubisCO large subunit
G: RubisCO large subunit
H: RubisCO large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)411,82624
ポリマ-408,7828
非ポリマー3,04316
12,701705
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, 424 kDa measured by mass photometry
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area50780 Å2
ΔGint-271 kcal/mol
Surface area102770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.599, 159.197, 127.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.900, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
RubisCO large subunit / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ


分子量: 51097.797 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物)
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
Variant (発現宿主): ArcticExpress (DE3)
参照: リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
#2: 糖
ChemComp-CAP / 2-CARBOXYARABINITOL-1,5-DIPHOSPHATE / 2-カルボキシ-D-アラビニト-ル1,5-ビスりん酸


タイプ: saccharide炭水化物 / 分子量: 356.115 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C6H14O13P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 705 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.35 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Purified enzyme (5 mg/mL) in 25 mM Tricine-NaOH, 75 mM NaCl, pH 8.0 was incubated at 3% (v/v) CO2 in air and 30 degrees C for 1 h in the presence of 0.2 mM CABP and 3.2 mM MgCl2. The enzyme ...詳細: Purified enzyme (5 mg/mL) in 25 mM Tricine-NaOH, 75 mM NaCl, pH 8.0 was incubated at 3% (v/v) CO2 in air and 30 degrees C for 1 h in the presence of 0.2 mM CABP and 3.2 mM MgCl2. The enzyme was then mixed in a 1:1 ratio with 0.1 M ammonium sulfate, 0.3 M sodium formate, 0.1 M sodium cacodylate , 3% (w/v) gamma-PGA, and 2% (w/v) PEG 3350, pH 6.5. Before flash freezing the crystals in liquid nitrogen PEG200 was added to the mother liquor as cryoprotectant to a final concentration of 40 % (w/v).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873128 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873128 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→29.889 Å / Num. all: 118081 / Num. obs: 118081 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6 % / Rpim(I) all: 0.119 / Rrim(I) all: 0.298 / Rsym value: 0.272 / Net I/av σ(I): 2.6 / Net I/σ(I): 5.8 / Num. measured all: 708705
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.7-2.856.20.8210.9107444172910.3530.8950.8212.2100
2.85-3.026.20.6611.1100882163130.2850.7210.6612.7100
3.02-3.236.10.5051.493809153420.2190.5510.5053.6100
3.23-3.4960.363286587143160.1570.3960.3635100
3.49-3.8260.2562.878747131460.1120.280.2566.8100
3.82-4.2760.183.971977119400.0780.1970.189.199.9
4.27-4.935.90.1474.862173105050.0650.1610.14710.399.8
4.93-6.045.60.1773.94992688580.080.1950.1778.299.4
6.04-8.545.70.1484.73941269020.0660.1630.148999.6
8.54-29.8895.10.09271774834680.0430.1010.09211.391.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDS20210323データ削減
PHENIX1.18.2_3874位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6URA
解像度: 2.7→29.889 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.76 / 位相誤差: 27.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2603 1999 1.69 %
Rwork0.2182 116026 -
obs0.2189 118025 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 135.36 Å2 / Biso mean: 32.3019 Å2 / Biso min: 16.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→29.889 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数28347 0 176 705 29228
Biso mean--27.8 29.61 -
残基数----3597
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7-2.770.3651430.2788289100
2.77-2.840.30311430.2648310100
2.84-2.930.31231420.25818255100
2.93-3.020.31191430.25978281100
3.02-3.130.29621430.25818276100
3.13-3.250.28051430.23828354100
3.25-3.40.2461430.23268264100
3.4-3.580.2691430.22698305100
3.58-3.80.27581430.20458322100
3.8-4.10.22171420.19438309100
4.1-4.510.231440.19138293100
4.51-5.160.21691430.18858341100
5.16-6.490.26421430.2152829299
6.49-29.8890.23951410.1906813596
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.029 Å / Origin y: -80.8588 Å / Origin z: 89.0077 Å
111213212223313233
T0.2319 Å20.0095 Å2-0.003 Å2-0.1782 Å20.0079 Å2--0.1748 Å2
L0.2061 °20.0686 °2-0.0239 °2-0.2358 °20.0061 °2--0.1912 °2
S-0.0096 Å °-0.0036 Å °0.0207 Å °0.0063 Å °0.0191 Å °0.0222 Å °-0.0125 Å °-0.0046 Å °-0.0086 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA6 - 455
2X-RAY DIFFRACTION1allA500 - 510
3X-RAY DIFFRACTION1allB6 - 455
4X-RAY DIFFRACTION1allB500 - 510
5X-RAY DIFFRACTION1allC6 - 455
6X-RAY DIFFRACTION1allC500 - 510
7X-RAY DIFFRACTION1allD6 - 455
8X-RAY DIFFRACTION1allD500 - 510
9X-RAY DIFFRACTION1allE6 - 510
10X-RAY DIFFRACTION1allF6 - 510
11X-RAY DIFFRACTION1allG6 - 455
12X-RAY DIFFRACTION1allG500 - 510
13X-RAY DIFFRACTION1allH6 - 510
14X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 705

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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