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万見
- PDB-7qsc: GTPase IN COMPLEX WITH GDP.MGF3- -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qsc
タイトルGTPase IN COMPLEX WITH GDP.MGF3-
要素
  • Rho GTPase-activating protein 1
  • Transforming protein RhoA
キーワードHYDROLASE / Small G Protein / GTPase / Transition state analogue / metal fluoride complexes / fluoro-tyrosine
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of endocytic recycling / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / bone trabecula morphogenesis ...negative regulation of endocytic recycling / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / bone trabecula morphogenesis / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of osteoblast proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / forebrain radial glial cell differentiation / mitotic cleavage furrow formation / apical junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cell junction assembly / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / cellular response to chemokine / negative regulation of motor neuron apoptotic process / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of oxidative phosphorylation / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / negative regulation of cell size / RHOD GTPase cycle / PCP/CE pathway / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / RHOF GTPase cycle / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / RND2 GTPase cycle / PI3K/AKT activation / motor neuron apoptotic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / odontogenesis / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / androgen receptor signaling pathway / endosomal transport / negative chemotaxis / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / apical junction complex / small GTPase-mediated signal transduction / stress fiber assembly / myosin binding / positive regulation of cytokinesis / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / regulation of neuron projection development / RHOQ GTPase cycle / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / negative regulation of cell-substrate adhesion / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / mitotic spindle assembly / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / skeletal muscle tissue development / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GPVI-mediated activation cascade / Rho protein signal transduction / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / ruffle / positive regulation of stress fiber assembly / RAC1 GTPase cycle / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / regulation of cell migration / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion
類似検索 - 分子機能
: / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases ...: / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho GTPase activation protein / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TRIFLUOROMAGNESATE / Transforming protein RhoA / Rho GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Baumann, P. / Jin, Y.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust209057/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: GTPase IN COMPLEX WITH GDP.MGF3-
著者: Baumann, P. / Jin, Y.
履歴
登録2022年1月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho GTPase-activating protein 1
B: Transforming protein RhoA
C: Rho GTPase-activating protein 1
D: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,48010
ポリマ－98,3834
非ポリマー1,0986
水5,639313
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study, Observation of MgF3- transition state analog using 19F-NMR spectroscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9020 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area30110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.765, 66.489, 76.958
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.270, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Rho GTPase-activating protein 1 / CDC42 GTPase-activating protein / GTPase-activating protein rhoGAP / Rho-related small GTPase ...CDC42 GTPase-activating protein / GTPase-activating protein rhoGAP / Rho-related small GTPase protein activator / Rho-type GTPase-activating protein 1 / p50-RhoGAP


分子量: 27502.482 Da / 分子数: 2 / 変異: R85A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGAP1, CDC42GAP, RHOGAP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07960
#2: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 21688.863 Da / 分子数: 2 / 変異: Y34(F3Y) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586, small monomeric GTPase

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非ポリマー , 4種, 319分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MGF / TRIFLUOROMAGNESATE


分子量: 81.300 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: F3Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Protein stock of RhoA-Y34F3Y 0.7 mM, RhoGAP-R85A 0.7 mM in a buffer of BisTris-HCl, pH 6.0, NaCl 150 mM, MgCl2 5 mM, NaF 10 mM, DTT 1 mM mixed 1:1.2 ratio with the precipitant solution of 0.1 ...詳細: Protein stock of RhoA-Y34F3Y 0.7 mM, RhoGAP-R85A 0.7 mM in a buffer of BisTris-HCl, pH 6.0, NaCl 150 mM, MgCl2 5 mM, NaF 10 mM, DTT 1 mM mixed 1:1.2 ratio with the precipitant solution of 0.1 M BisTris-HCl, pH 5.8, PEG3350 26% (w/v).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→55.64 Å / Num. obs: 57691 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rpim(I) all: 0.085 / Rrim(I) all: 0.16 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.91→1.95 Å / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 3865 / CC1/2: 0.649 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Cootモデル構築
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5M6X

5m6x


解像度: 1.91→55.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 6.572 / SU ML: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.218 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2945 2918 5.1 %RANDOM
Rwork0.2436 ---
obs0.2462 54747 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.99 Å2 / Biso mean: 28.051 Å2 / Biso min: 0.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.8 Å20 Å20.89 Å2
2---2.71 Å2-0 Å2
3----0.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.91→55.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5847 0 66 339 6252
Biso mean--22.89 30.99 -
残基数----730
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0136061
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0155791
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3511.6348250
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1611.57613344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2075731
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.53323.585318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.55151043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9281532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2793
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026795
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021341
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.96 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 197 -
Rwork0.377 4034 -
all-4231 -
obs--99.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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