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- PDB-7qra: Crystal structure of CK1 delta in complex with VN725 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qra
タイトルCrystal structure of CK1 delta in complex with VN725
要素Casein kinase I isoform delta
キーワードTRANSFERASE / kinase / CK1d / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / midbrain dopaminergic neuron differentiation / COPII vesicle coating / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport ...positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / midbrain dopaminergic neuron differentiation / COPII vesicle coating / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport / tau-protein kinase activity / Golgi organization / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / AURKA Activation by TPX2 / cellular response to nerve growth factor stimulus / ciliary basal body / circadian regulation of gene expression / spindle microtubule / regulation of circadian rhythm / Wnt signaling pathway / spindle / endocytosis / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Circadian Clock / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EYI / Casein kinase I isoform delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Nemec, V. / Paruch, K. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2023
タイトル: Discovery of Potent and Exquisitely Selective Inhibitors of Kinase CK1 with Tunable Isoform Selectivity.
著者: Nemec, V. / Khirsariya, P. / Janovska, P. / Moyano, P.M. / Maier, L. / Prochazkova, P. / Kebkova, P. / Gybel', T. / Berger, B.T. / Chaikuad, A. / Reinecke, M. / Kuster, B. / Knapp, S. / Bryja, V. / Paruch, K.
履歴
登録2022年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Casein kinase I isoform delta
B: Casein kinase I isoform delta
C: Casein kinase I isoform delta
D: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,72228
ポリマ－137,6994
非ポリマー3,02324
水5,999333
1
A: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2608
ポリマ－34,4251
非ポリマー8357
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3229
ポリマ－34,4251
非ポリマー8978
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1016
ポリマ－34,4251
非ポリマー6775
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0395
ポリマ－34,4251
非ポリマー6154
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.208, 84.949, 90.070
Angle α, β, γ (deg.)70.840, 74.080, 86.930
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 3 - 294 / Label seq-ID: 5 - 296

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14BB
24CC
15BB
25DD
16CC
26DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Casein kinase I isoform delta / CKId / Tau-protein kinase CSNK1D


分子量: 34424.805 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1D, HCKID / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -R3-pRARE2
参照: UniProt: P48730, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-EYI / 4-[3-cyclohexyl-5-(4-fluorophenyl)imidazol-4-yl]-1~{H}-pyrrolo[2,3-b]pyridine


分子量: 360.427 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H21FN4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.44 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.1M sodium sulfate, 0.1M citrate 5.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49.74 Å / Num. obs: 48143 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 2.9 % / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.097 / Rrim(I) all: 0.172 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.4-2.532.80.3762.273460.8450.3070.53996.6
7.59-49.743.20.05115990.9970.0330.06297.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.1データスケーリング
REFMAC5.8.0230精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6RU8

6ru8


解像度: 2.4→49.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 23.3 / SU ML: 0.273 / SU R Cruickshank DPI: 0.7347 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.735 / ESU R Free: 0.327 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2816 2272 4.7 %RANDOM
Rwork0.2385 ---
obs0.2406 45677 92.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.99 Å2 / Biso mean: 32.3 Å2 / Biso min: 5.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.13 Å20.64 Å20.07 Å2
2--2.17 Å2-1.66 Å2
3----1.45 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→49.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9270 0 198 333 9801
Biso mean--33.23 27.28 -
残基数----1138
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0149664
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178714
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1071.66112980
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.811.65620388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.27651128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.49420.821536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.574151742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1991582
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.21176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211168
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021904
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A95640.05
12B95640.05
21A90280.07
22C90280.07
31A90360.07
32D90360.07
41B90370.07
42C90370.07
51B90320.07
52D90320.07
61C92450.05
62D92450.05
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 177 -
Rwork0.296 3550 -
all-3727 -
obs--96.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2746-0.2976-0.34720.44250.40861.06330.0360.03680.0213-0.01570.0087-0.0549-0.0429-0.1075-0.04480.05550.02210.01510.0828-0.04180.04415.7024-8.3968-14.7087
20.30580.30420.42490.32980.41061.19470.0555-0.0304-0.01790.01840.0101-0.03720.1001-0.1098-0.06550.0686-0.04340.00480.0869-0.04690.046410.176719.5184-50.8545
35.5830.7204-0.58421.0583-0.35341.6337-0.0152-0.07680.5125-0.07860.0390.06050.17650.4152-0.02380.02240.03650.00520.1677-0.04780.099238.4866-30.9579-65.3456
40.30450.0405-0.30220.40420.76791.94860.10920.04160.03250.01420.0809-0.0801-0.09450.0983-0.19020.05720.01130.01820.0913-0.07070.071318.7555-22.9738-50.1184
50.99950.41860.78760.25720.0042.00530.04760.1482-0.19630.03310.0707-0.1079-0.05850.2059-0.11840.0168-0.03230.01320.1498-0.11580.103734.520439.9144-6.3736
60.8019-0.0826-0.1250.18750.60882.30930.10760.0153-0.05180.00150.0333-0.06660.1196-0.0633-0.14090.0729-0.0388-0.00250.1017-0.06820.068920.256331.0435-18.5357
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 294
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 294
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 81
4X-RAY DIFFRACTION4C82 - 294
5X-RAY DIFFRACTION5D3 - 176
6X-RAY DIFFRACTION6D177 - 294

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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