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万見
- PDB-7qou: A mutant of the nitrile hydratase from Geobacillus pallidus havin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qou
タイトルA mutant of the nitrile hydratase from Geobacillus pallidus having enhanced thermostability
要素
  • Nitrile hydratase
  • Nitrile hydratase subunit beta
キーワードLYASE / heterotetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


indole-3-acetonitrile nitrile hydratase activity / nitrile hydratase / nitrile hydratase activity / transition metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrile hydratase, alpha subunit / Nitrile hydratase, beta subunit / Nitrile hydratase beta subunit domain / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / : / Nitrile hydratase beta subunit, C-terminal / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / Nitrile hydratase alpha subunit /Thiocyanate hydrolase gamma subunit / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma / Nitrile hydratase, alpha chain ...Nitrile hydratase, alpha subunit / Nitrile hydratase, beta subunit / Nitrile hydratase beta subunit domain / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / : / Nitrile hydratase beta subunit, C-terminal / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / Nitrile hydratase alpha subunit /Thiocyanate hydrolase gamma subunit / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma / Nitrile hydratase, alpha chain / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma superfamily / Electron transport accessory-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / nitrile hydratase / Nitrile hydratase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Aeribacillus pallidus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Van Wyk, J.C. / Cowan, D.A. / Danson, M.J. / Tsekoa, T.L. / Sayed, M.F. / Sewell, B.T.
資金援助 南アフリカ, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation in South Africa 南アフリカ
引用ジャーナル: Curr Res Struct Biol / 年: 2022
タイトル: Engineering enhanced thermostability into the Geobacillus pallidus nitrile hydratase.
著者: Van Wyk, J.C. / Sewell, B.T. / Danson, M.J. / Tsekoa, T.L. / Sayed, M.F. / Cowan, D.A.
履歴
登録2021年12月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrile hydratase
B: Nitrile hydratase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4056
ポリマ－51,2622
非ポリマー1434
水7,044391
1
A: Nitrile hydratase
B: Nitrile hydratase subunit beta
ヘテロ分子

A: Nitrile hydratase
B: Nitrile hydratase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,81112
ポリマ－102,5254
非ポリマー2868
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area22680 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area32750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.084, 106.084, 82.975
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-561-

HOH

21B-466-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Nitrile hydratase


分子量: 24700.178 Da / 分子数: 1 / 断片: chain A / 変異: M188V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeribacillus pallidus (バクテリア)
プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q84FS5, nitrile hydratase
#2: タンパク質 Nitrile hydratase subunit beta / NHase


分子量: 26562.209 Da / 分子数: 1 / 断片: chain B / 変異: D96E, D167V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeribacillus pallidus (バクテリア)
プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q84FS6, nitrile hydratase

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非ポリマー , 4種, 395分子

#3: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.98 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG400, 100mM magnesium chloride, 100mM MES (2[N-Morpholino]ethanesulfonic acid), 10-40mg/ml protein, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月18日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→74.95 Å / Num. obs: 294741 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.42 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.43→1.48 Å / 冗長度: 3.33 % / Rmerge(I) obs: 0.298 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 86186 / Χ2: 1.42 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2dpp

2dpp


解像度: 1.3→74.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.556 / SU ML: 0.029 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.047 / ESU R Free: 0.046 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1824 5740 5 %RANDOM
Rwork0.1527 ---
obs0.1542 108677 98.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.99 Å2 / Biso mean: 12.672 Å2 / Biso min: 7.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→74.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3488 0 4 391 3883
Biso mean--19.31 23.2 -
残基数----429
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 428 -
Rwork0.353 8008 -
all-8436 -
obs--99.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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