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- PDB-7qo8: Structure of Protease1 from Pyrococcus horikoshii in space group ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qo8
タイトルStructure of Protease1 from Pyrococcus horikoshii in space group 19 with a hexamer in the asymmetric unit
要素Deglycase PH1704
キーワードHYDROLASE / protease 1 / hexamer
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deglycase / protein deglycase activity / peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Deglycase PfpI / PfpI endopeptidase domain profile. / DJ-1/PfpI / DJ-1/PfpI family / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Engilberge, S. / Gabel, F. / Girard, E.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR) フランス
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: Medical contrast agents as promising tools for biomacromolecular SAXS experiments.
著者: Gabel, F. / Engilberge, S. / Schmitt, E. / Thureau, A. / Mechulam, Y. / Perez, J. / Girard, E.
履歴
登録2021年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deglycase PH1704
B: Deglycase PH1704
C: Deglycase PH1704
D: Deglycase PH1704
E: Deglycase PH1704
F: Deglycase PH1704
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,67114
ポリマ－111,9036
非ポリマー7698
水18,1951010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9850 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area35200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.741, 123.636, 129.223
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETGLUGLU(chain 'A' and (resid 1 through 36 or resid 38...AA1 - 361 - 36
12GLYGLYILEILE(chain 'A' and (resid 1 through 36 or resid 38...AA38 - 8538 - 85
13LYSLYSLEULEU(chain 'A' and (resid 1 through 36 or resid 38...AA88 - 11288 - 112
14GLYGLYLYSLYS(chain 'A' and (resid 1 through 36 or resid 38...AA114 - 166114 - 166
25METMETGLUGLU(chain 'B' and (resid 1 through 36 or resid 38...BB1 - 361 - 36
26GLYGLYILEILE(chain 'B' and (resid 1 through 36 or resid 38...BB38 - 8538 - 85
27LYSLYSLEULEU(chain 'B' and (resid 1 through 36 or resid 38...BB88 - 11288 - 112
28GLYGLYLYSLYS(chain 'B' and (resid 1 through 36 or resid 38...BB114 - 166114 - 166
39METMETGLUGLU(chain 'C' and (resid 1 through 36 or resid 38...CC1 - 361 - 36
310GLYGLYILEILE(chain 'C' and (resid 1 through 36 or resid 38...CC38 - 8538 - 85
311LYSLYSLEULEU(chain 'C' and (resid 1 through 36 or resid 38...CC88 - 11288 - 112
312GLYGLYLYSLYS(chain 'C' and (resid 1 through 36 or resid 38...CC114 - 166114 - 166
413METMETGLUGLU(chain 'D' and (resid 1 through 36 or resid 38...DD1 - 361 - 36
414GLYGLYILEILE(chain 'D' and (resid 1 through 36 or resid 38...DD38 - 8538 - 85
415LYSLYSLEULEU(chain 'D' and (resid 1 through 36 or resid 38...DD88 - 11288 - 112
416GLYGLYLYSLYS(chain 'D' and (resid 1 through 36 or resid 38...DD114 - 166114 - 166
517METMETGLUGLU(chain 'E' and (resid 1 through 36 or resid 38...EE1 - 361 - 36
518GLYGLYILEILE(chain 'E' and (resid 1 through 36 or resid 38...EE38 - 8538 - 85
519LYSLYSLEULEU(chain 'E' and (resid 1 through 36 or resid 38...EE88 - 11288 - 112
520GLYGLYLYSLYS(chain 'E' and (resid 1 through 36 or resid 38...EE114 - 166114 - 166
621METMETGLUGLU(chain 'F' and (resid 1 through 36 or resid 38...FF1 - 361 - 36
622GLYGLYILEILE(chain 'F' and (resid 1 through 36 or resid 38...FF38 - 8538 - 85
623LYSLYSLEULEU(chain 'F' and (resid 1 through 36 or resid 38...FF88 - 11288 - 112
624GLYGLYLYSLYS(chain 'F' and (resid 1 through 36 or resid 38...FF114 - 166114 - 166

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要素

#1: タンパク質
Deglycase PH1704 / Intracellular protease PH1704 / Protease 1


分子量: 18650.418 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: PH1704 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O59413, protein deglycase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1010 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM tri-sodium citrate pH 5.6, 200 mM sodium potassium tartrate, 1.9 to 2.4 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→70.72 Å / Num. obs: 135285 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 25.75 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 1.95→2.05 Å / Num. unique obs: 19324 / CC1/2: 0.567 / Rpim(I) all: 0.673

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6Q3T

6q3t


解像度: 1.95→18.59 Å / SU ML: 0.1983 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.2925
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.204 2000 1.48 %
Rwork0.1815 132946 -
obs0.1818 134946 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→18.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7836 0 40 1010 8886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00958084
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.102510947
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06891192
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00671399
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.78032987
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-20.34321360.30969088X-RAY DIFFRACTION96.85
2-2.050.26251440.27049414X-RAY DIFFRACTION99.97
2.05-2.110.27681370.25939449X-RAY DIFFRACTION99.96
2.11-2.180.29481380.24299435X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.260.25831520.22339452X-RAY DIFFRACTION99.99
2.26-2.350.25111350.21249461X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.450.24771500.20259476X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.580.21061350.19979458X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.740.22521480.18749503X-RAY DIFFRACTION99.98
2.74-2.960.17861390.18139510X-RAY DIFFRACTION99.99
2.96-3.250.19831440.17099559X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.720.17351480.159565X-RAY DIFFRACTION100
3.72-4.670.15041470.13369640X-RAY DIFFRACTION99.98
4.67-18.590.17841470.15969936X-RAY DIFFRACTION99.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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