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- PDB-7qh0: Apo structure of the Leishmania mexicana triose-phosphate isomera... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qh0
タイトルApo structure of the Leishmania mexicana triose-phosphate isomerase (LmTIM), N11A-E65Q variant, open conformation
要素Triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / triose-phosphate isomerase / TIM / structural enzymology
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / glycolytic process / gluconeogenesis / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania mexicana mexicana (メキシコリーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Cordara, G. / Wierenga, R.K.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Academy of Finland フィンランド
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2023
タイトル: The Role of Asn11 in Catalysis by Triosephosphate Isomerase.
著者: Hegazy, R. / Cordara, G. / Wierenga, R.K. / Richard, J.P.
履歴
登録2021年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase
C: Triosephosphate isomerase
D: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,7557
ポリマ－108,6614
非ポリマー943
水5,909328
1
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3663
ポリマ－54,3302
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area19510 Å2
手法PISA
2
C: Triosephosphate isomerase
D: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3894
ポリマ－54,3302
非ポリマー582
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area19200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.815, 73.898, 81.080
Angle α, β, γ (deg.)83.117, 89.327, 77.111
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質
Triosephosphate isomerase / TIM / Triose-phosphate isomerase


分子量: 27165.213 Da / 分子数: 4 / 変異: N11A, E65Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania mexicana mexicana (メキシコリーシュマニア)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P48499, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.4 % / 解説: irregular prism
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 50 mM Tris-HCl pH 8.0, 22.5% PEG 6000, 0.275 M CaCl2 and 3% v/v tert-butanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryostream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50.53 Å / Num. obs: 46268 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 15.11 Å2 / CC1/2: 0.954 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Rpim(I) all: 0.154 / Rrim(I) all: 0.268 / Χ2: 0.93 / Net I/σ(I): 2.6
反射 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.632 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 3712 / CC1/2: 0.678 / Rpim(I) all: 0.455 / Rrim(I) all: 0.783 / Χ2: 0.94 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
DIALS1.10.4-gc14d9720b-releaseデータ削減
STARANISO2.3.52データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N55

1n55


解像度: 2.15→50.53 Å / SU ML: 0.3318 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 31.5217
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2775 1856 4.84 %
Rwork0.2347 36488 -
obs0.2367 38344 80.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→50.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7578 0 3 328 7909
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00277983
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.515910908
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441271
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00371414
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.60141107
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.210.3673730.29511542X-RAY DIFFRACTION44.61
2.21-2.270.4356860.2911799X-RAY DIFFRACTION51.01
2.27-2.350.33991000.27461922X-RAY DIFFRACTION56.39
2.35-2.430.37741110.2762204X-RAY DIFFRACTION62.74
2.43-2.530.34041060.27012457X-RAY DIFFRACTION70.59
2.53-2.640.33331620.27712892X-RAY DIFFRACTION83.79
2.64-2.780.32871900.27433290X-RAY DIFFRACTION94.85
2.78-2.960.31291850.26773373X-RAY DIFFRACTION97.59
2.96-3.180.27771890.26123343X-RAY DIFFRACTION97.57
3.18-3.50.28041560.233447X-RAY DIFFRACTION97.93
3.5-4.010.24571800.21163364X-RAY DIFFRACTION97.93
4.01-5.050.20141610.18283444X-RAY DIFFRACTION98.36
5.05-50.530.1971570.18763411X-RAY DIFFRACTION97.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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