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- PDB-7qaa: Crystal structure of RARalpha/RXRalpha ligand binding domain hete... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qaa
タイトルCrystal structure of RARalpha/RXRalpha ligand binding domain heterodimer in complex with BMS614 and oleic acid
要素
  • Isoform Alpha-1-deltaBC of Retinoic acid receptor alpha
  • Retinoic acid receptor RXR-alpha
キーワードGENE REGULATION / Nuclear receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Transcriptional regulation of granulopoiesis / Carnitine shuttle / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Signaling by Retinoic Acid / Sertoli cell fate commitment / positive regulation of binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / SUMOylation of intracellular receptors / trachea cartilage development ...Transcriptional regulation of granulopoiesis / Carnitine shuttle / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Signaling by Retinoic Acid / Sertoli cell fate commitment / positive regulation of binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / SUMOylation of intracellular receptors / trachea cartilage development / Recycling of bile acids and salts / Synthesis of bile acids and bile salts / Nuclear Receptor transcription pathway / visceral serous pericardium development / glandular epithelial cell development / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / ventricular cardiac muscle cell differentiation / mesenchyme development / Endogenous sterols / chondroblast differentiation / positive regulation of translational initiation by iron / embryonic camera-type eye development / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / maternal placenta development / protein kinase B binding / negative regulation of granulocyte differentiation / growth plate cartilage development / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / prostate gland development / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / retinoic acid-responsive element binding / negative regulation of cartilage development / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / Cytoprotection by HMOX1 / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of interleukin-5 production / cardiac muscle cell differentiation / retinoic acid binding / camera-type eye development / outflow tract septum morphogenesis / TGFBR3 expression / response to vitamin A / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / heterocyclic compound binding / limb development / apoptotic cell clearance / regulation of myelination / ureteric bud development / Signaling by Retinoic Acid / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / protein kinase A binding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / positive regulation of interleukin-4 production / alpha-actinin binding / face development / germ cell development / negative regulation of type II interferon production / nuclear steroid receptor activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to estrogen stimulus / cardiac muscle cell proliferation / response to retinoic acid / positive regulation of bone mineralization / heart morphogenesis / retinoic acid receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / positive regulation of cell cycle / cellular response to retinoic acid / response to cytokine / positive regulation of neuron differentiation / embryo implantation / negative regulation of miRNA transcription / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / placenta development / hippocampus development / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / neural tube closure / SUMOylation of intracellular receptors / chromatin DNA binding / mRNA transcription by RNA polymerase II / liver development / female pregnancy / regulation of synaptic plasticity / mRNA 5'-UTR binding / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / histone deacetylase binding / transcription coactivator binding / multicellular organism growth / Transcriptional regulation of granulopoiesis / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / response to estradiol
類似検索 - 分子機能
: / : / Retinoic acid receptor / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type ...: / : / Retinoic acid receptor / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BMS / OLEIC ACID / Retinoic acid receptor alpha / Retinoic acid receptor RXR-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者le Maire, A. / Vivat, V. / Guee, L. / Blanc, P. / Malosse, C. / Chamot-Rooke, J. / Germain, P. / Bourguet, w.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: J.Mol.Endocrinol. / : 2022
タイトル: Design and in vitro characterization of RXR variants as tools to investigate the biological role of endogenous rexinoids.
著者: le Maire, A. / Rey, M. / Vivat, V. / Guee, L. / Blanc, P. / Malosse, C. / Chamot-Rooke, J. / Germain, P. / Bourguet, W.
履歴
登録2021年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoic acid receptor RXR-alpha
B: Isoform Alpha-1-deltaBC of Retinoic acid receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3774
ポリマ-52,6442
非ポリマー7332
2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area18780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.600, 116.600, 207.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6

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要素

#1: タンパク質 Retinoic acid receptor RXR-alpha / Nuclear receptor subfamily 2 group B member 1 / Retinoid X receptor alpha


分子量: 26044.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rxra, Nr2b1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P28700
#2: タンパク質 Isoform Alpha-1-deltaBC of Retinoic acid receptor alpha / RAR-alpha / Nuclear receptor subfamily 1 group B member 1


分子量: 26600.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RARA, NR1B1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P10276
#3: 化合物 ChemComp-OLA / OLEIC ACID / オレイン酸


分子量: 282.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C18H34O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-BMS / 4-[(4,4-DIMETHYL-1,2,3,4-TETRAHYDRO-[1,2']BINAPTHALENYL-7-CARBONYL)-AMINO]-BENZOIC ACID


分子量: 450.528 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C29H26N2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.24 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 23% PEG 10,000 0.1 M Hepes, pH 7.25

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 1997年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.76→19.47 Å / Biso Wilson estimate: 47.78 Å2
反射 シェル解像度: 2.76→2.86 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1dkf
解像度: 2.76→19.82 Å / SU ML: 0.2487 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.2324
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 1009 4.87 %
Rwork0.1947 19728 -
obs0.1971 20737 93.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.76→19.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3479 0 54 121 3654
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00523599
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98684876
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0545569
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053652
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.7043523
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.76-2.910.3012960.22212041X-RAY DIFFRACTION69.32
2.91-3.090.2631430.24042779X-RAY DIFFRACTION94.9
3.09-3.330.30421440.23362858X-RAY DIFFRACTION96.78
3.33-3.660.24831620.20382906X-RAY DIFFRACTION98.46
3.66-4.180.20861660.17482948X-RAY DIFFRACTION98.98
4.18-5.250.25071450.16883018X-RAY DIFFRACTION99.37
5.25-19.820.22811530.19263178X-RAY DIFFRACTION98.58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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