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- PDB-7q8b: Leishmania major actin filament in ADP-Pi state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q8b
タイトルLeishmania major actin filament in ADP-Pi state
要素Actin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Actin / Filament / Parasite / ADP-Pi
機能・相同性
機能・相同性情報


kinetoplast / actin cytoskeleton / endonuclease activity / chromatin remodeling / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin ...ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Actin
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Kotila, T. / Muniyandi, S. / Lappalainen, P. / Huiskonen, J.T.
資金援助 フィンランド, 2件
組織認可番号国
Academy of Finland320161 フィンランド
Jane and Aatos Erkko Foundation4708679 フィンランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis of rapid actin dynamics in the evolutionarily divergent Leishmania parasite.
著者: Tommi Kotila / Hugo Wioland / Muniyandi Selvaraj / Konstantin Kogan / Lina Antenucci / Antoine Jégou / Juha T Huiskonen / Guillaume Romet-Lemonne / Pekka Lappalainen /
要旨: Actin polymerization generates forces for cellular processes throughout the eukaryotic kingdom, but our understanding of the 'ancient' actin turnover machineries is limited. We show that, ...Actin polymerization generates forces for cellular processes throughout the eukaryotic kingdom, but our understanding of the 'ancient' actin turnover machineries is limited. We show that, despite > 1 billion years of evolution, pathogenic Leishmania major parasite and mammalian actins share the same overall fold and co-polymerize with each other. Interestingly, Leishmania harbors a simple actin-regulatory machinery that lacks cofilin 'cofactors', which accelerate filament disassembly in higher eukaryotes. By applying single-filament biochemistry we discovered that, compared to mammalian proteins, Leishmania actin filaments depolymerize more rapidly from both ends, and are severed > 100-fold more efficiently by cofilin. Our high-resolution cryo-EM structures of Leishmania ADP-, ADP-Pi- and cofilin-actin filaments identify specific features at actin subunit interfaces and cofilin-actin interactions that explain the unusually rapid dynamics of parasite actin filaments. Our findings reveal how divergent parasites achieve rapid actin dynamics using a remarkably simple set of actin-binding proteins, and elucidate evolution of the actin cytoskeleton.
履歴
登録2021年11月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年5月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02022年5月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22025年10月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年10月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Group: Experimental summary / Data content type: EM metadata / カテゴリ: em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin
B: Actin
C: Actin
D: Actin
E: Actin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,05220
ポリマ－210,3195
非ポリマー2,73215
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "B"
d_2ens_1chain "A"
d_3ens_1chain "C"
d_4ens_1chain "D"
d_5ens_1chain "E"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1SERPHEE1 - 370
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NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.89274339702, 0.4505654526, 1.79722766986E-7), (-0.4505654526, 0.89274339702, -2.41917947943E-7), (-2.69446183228E-7, 1.34993780798E-7, 1)-42.5840628488, 69.1922905831, -55.5399809706
2given(-0.972816408102, -0.231577710774, -5.93284644791E-7), (0.231577710774, -0.972816408102, -3.34861669799E-7), (-4.9961053821E-7, -4.63150426703E-7, 1)273.433130641, 215.983293967, -27.7698829998
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4given(0.89274291362, -0.450566410401, 2.79385680808E-7), (0.450566410401, 0.89274291362, -2.91219653556E-7), (-1.18205792767E-7, 3.85866085338E-7, 1)69.1923696832, -42.5840714288, 55.5399728521

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要素

#1: タンパク質
Actin


分子量: 42063.867 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: ACT, LMJF_04_1230 / 細胞株 (発現宿主): ExpiSF
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9U1E8
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Polymerized actin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Leishmania major (大形リーシュマニア)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.2
詳細: Phosphate buffered saline supplemented with 0.2 mM ATP, 1 mM MgCl2, 0.4 mM EGTA and 1 mM DTT.
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 279.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 45

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
4CTFFIND4.1CTF補正
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
9RELION3.1初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIX1.19.2-4158-000モデル精密化
14ISOLDE1.1.1モデル精密化
15UCSF ChimeraX1.1.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.61 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.77 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 89543 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 16.46 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002814955
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.496220280
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04582235
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00352605
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.8325610
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2EELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000582812218343
ens_1d_3EELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000583557041319
ens_1d_4EELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000581180770052
ens_1d_5EELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000581370212635

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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