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- PDB-7q46: Crystal structure of RCC1-Like domain 2 of ubiquitin ligase HERC2... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7q46 | ||||||
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Title | Crystal structure of RCC1-Like domain 2 of ubiquitin ligase HERC2 in complex with DXDKDED motif of pericentriolar material 1 protein | ||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / 7-bladed beta-propeller HERC2 RCC1-like Domain 2 RLD2 ubiquitin ligase PCM1 pericentriolar material 1 protein DXDKDED motif | ||||||
Function / homology | ![]() protein-containing complex localization to centriolar satellite / intraciliary transport involved in cilium assembly / interkinetic nuclear migration / microtubule anchoring / microtubule anchoring at centrosome / ciliary transition zone / regulation of protein complex stability / neuronal stem cell population maintenance / SUMO binding / positive regulation of intracellular protein transport ...protein-containing complex localization to centriolar satellite / intraciliary transport involved in cilium assembly / interkinetic nuclear migration / microtubule anchoring / microtubule anchoring at centrosome / ciliary transition zone / regulation of protein complex stability / neuronal stem cell population maintenance / SUMO binding / positive regulation of intracellular protein transport / non-motile cilium assembly / HECT-type E3 ubiquitin transferase / centrosome cycle / protein localization to centrosome / pericentriolar material / social behavior / cilium assembly / negative regulation of Notch signaling pathway / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cytoplasmic microtubule organization / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / guanyl-nucleotide exchange factor activity / AURKA Activation by TPX2 / intracellular protein transport / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / centriolar satellite / neuron migration / G2/M DNA damage checkpoint / neuron differentiation / negative regulation of neurogenesis / ubiquitin protein ligase activity / apical part of cell / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / nuclear membrane / spermatogenesis / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ciliary basal body / protein ubiquitination / DNA repair / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Demenge, A. / Howard, E. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / McEwen, A.G. / Trave, G. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: Crystal structure of RCC1-Like domain 2 of ubiquitin ligase HERC2 in complex with DXDKDED motif of pericentriolar material 1 protein Authors: Demenge, A. / Howard, E. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / McEwen, A.G. / Trave, G. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3kciS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 42770.566 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O95714, HECT-type E3 ubiquitin transferase #2: Protein/peptide | Mass: 1783.818 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: obtained synthetically Details: n-terminally biotinylated peptide via 1,13-diamino-4,7,10-trioxatridecan-succinamic acid Source: (synth.) ![]() #3: Chemical | ChemComp-CIT / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.61 Å3/Da / Density % sol: 52.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: hanging drop 20% PEG 3350 0.18M tris amonium citrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Dec 10, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0000292690819 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.46→49.156 Å / Num. obs: 52438 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 26.5269079675 % / Biso Wilson estimate: 32.7291669667 Å2 / CC1/2: 0.984 / Net I/σ(I): 6.33 |
Reflection shell | Resolution: 2.46→2.52 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 3788 / CC1/2: 0.498 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3KCI Resolution: 2.46002538066→49.1559595158 Å / SU ML: 0.319425306968 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34511025492 / Phase error: 23.1370392962 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 36.7000727827 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.46002538066→49.1559595158 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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