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- PDB-7q44: Crystal structure of RCC1-Like domain 2 of ubiquitin ligase HERC2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q44
タイトルCrystal structure of RCC1-Like domain 2 of ubiquitin ligase HERC2 in complex with DXDKDED motif of deubiquitinase USP35
要素
  • Deubiquitinase USP35 peptide
  • E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / 7-bladed beta-propeller HERC2 RCC1-like Domain 2 RLD2 ubiquitin ligase USP35 deubiquitinase DXDKDED motif
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / protein deubiquitination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / 中心小体 / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / intracellular protein transport / G2/M DNA damage checkpoint / ubiquitin protein ligase activity ...SUMO binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / protein deubiquitination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / 中心小体 / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / intracellular protein transport / G2/M DNA damage checkpoint / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 精子形成 / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / DNA修復 / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
HERC2, APC10 domain / HERC2, zinc finger, ZZ-type / Beta-propeller repeat TECPR / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / Beta propeller repeats in Physarum polycephalum tectonins, Limulus lectin L-6 and animal hypothetical proteins. / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 ...HERC2, APC10 domain / HERC2, zinc finger, ZZ-type / Beta-propeller repeat TECPR / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / Beta propeller repeats in Physarum polycephalum tectonins, Limulus lectin L-6 and animal hypothetical proteins. / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Cytochrome b5 family, heme-binding domain profile. / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain superfamily / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Armadillo-type fold / Ribosomal protein L2, domain 2
類似検索 - ドメイン・相同性
クエン酸 / E3 ubiquitin-protein ligase HERC2 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.20007772782 Å
データ登録者Demenge, A. / Howard, E. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / McEwen, A.G. / Trave, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of RCC1-Like domain 2 of ubiquitin ligase HERC2 in complex with DXDKDED motif of deubiquitinase USP35
著者: Demenge, A. / Howard, E. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / McEwen, A.G. / Trave, G.
履歴
登録2021年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
C: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
E: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
D: Deubiquitinase USP35 peptide
B: Deubiquitinase USP35 peptide
F: Deubiquitinase USP35 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,5519
ポリマ－132,9756
非ポリマー5763
水11,602644
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
B: Deubiquitinase USP35 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3252
ポリマ－44,3252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
D: Deubiquitinase USP35 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5173
ポリマ－44,3252
非ポリマー1921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
F: Deubiquitinase USP35 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7094
ポリマ－44,3252
非ポリマー3842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.460, 108.460, 242.850
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase HERC2 / HECT domain and RCC1-like domain-containing protein 2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase HERC2


分子量: 42770.566 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HERC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95714, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド Deubiquitinase USP35 peptide / Deubiquitinating enzyme 35 / Ubiquitin thioesterase 35 / Ubiquitin-specific-processing protease 35 ...Deubiquitinating enzyme 35 / Ubiquitin thioesterase 35 / Ubiquitin-specific-processing protease 35 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35


分子量: 1554.461 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
詳細: n-terminally biotinylated peptide via 1,13-diamino-4,7,10-trioxatridecan-succinamic acid
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9P2H5, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 644 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 20% PEG 3350 0.18M tris amonium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.000029 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.000029 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→49.516 Å / Num. obs: 74354 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 26.7427710681 % / Biso Wilson estimate: 32.0006866889 Å2 / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 8.65
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Num. unique obs: 5417 / CC1/2: 0.444

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KCI

3kci


解像度: 2.20007772782→49.5160649028 Å / SU ML: 0.272364994255 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34635839883 / 位相誤差: 22.4754614035
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231046732051 3709 4.99474804062 %
Rwork0.182249275454 70549 -
obs0.184693201749 74258 99.928678123 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.187308999 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.20007772782→49.5160649028 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8436 0 39 644 9119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003367063996748641
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.63389370881311668
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04950039369531293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003427627372291513
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.98045206643093
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2001-2.2290.3535391975181400.2833744096262668X-RAY DIFFRACTION99.6805111821
2.229-2.25960.3353216885471430.2863322590632705X-RAY DIFFRACTION99.8597475456
2.2596-2.29180.3269948284441380.2692364066192637X-RAY DIFFRACTION99.8560633321
2.2918-2.32610.2966339349091400.2568341443412656X-RAY DIFFRACTION100
2.3261-2.36240.2983307270451400.2402281707272663X-RAY DIFFRACTION99.7508896797
2.3624-2.40110.2838548078021430.2307421096642703X-RAY DIFFRACTION99.9297752809
2.4011-2.44250.2944811973041390.2381880588472637X-RAY DIFFRACTION99.8561151079
2.4425-2.48690.2841378889911410.2195125578562686X-RAY DIFFRACTION99.9646393211
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2.7042-2.77180.2702307997051410.2099002598692671X-RAY DIFFRACTION99.9644507643
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2.9305-3.02510.2416681514371410.1904474589452680X-RAY DIFFRACTION100
3.0251-3.13320.2554576076251420.1925128862262712X-RAY DIFFRACTION100
3.1332-3.25860.244753754991410.1835258673932704X-RAY DIFFRACTION100
3.2586-3.40690.2348532956091430.1870015781572722X-RAY DIFFRACTION100
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3.5865-3.81110.202248194191430.1500473100892717X-RAY DIFFRACTION99.9650471863
3.8111-4.10520.1944098923031440.1344372430312755X-RAY DIFFRACTION100
4.1052-4.51810.1644424140361440.135229412962792X-RAY DIFFRACTION100
4.5181-5.17130.1871760650321460.1376414807162764X-RAY DIFFRACTION100
5.1713-6.5130.1825566272041480.1571663956672810X-RAY DIFFRACTION100
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精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.96253451908-1.456196745790.1995577281992.525088256280.2802898647721.847653707840.1001879809180.300937974379-0.0777033131878-0.1836263716750.07763404566890.42415783193-0.0916892642756-0.706958581339-0.1607549949620.2158017369520.08122728648340.02576617369740.5654696324450.1537261434690.335811336634-26.5610036303-34.7464509033-42.9028540077
23.00504385417-1.27803502778-0.07742661484991.68591824802-0.4668947794392.80787961423-0.0353681741371-0.128878453890.3091164743650.2880556037680.2374302969930.0258107244518-0.566376740011-0.30074921794-0.172843006290.3127622295040.1088369350750.07409681320.2786708490410.04702256950770.22227580296-13.3831002224-28.5913116641-26.8333126715
32.108841764320.7153937789310.03003860229842.425338891150.05123473560663.004816190970.1094629660460.2472494295990.0433630333031-0.202567052518-0.0223412787943-0.06008478070040.01373756074930.179111498975-0.0775372042790.2290455667970.07869236409860.01806319312380.3038739203180.04450944660980.223487798054-7.60991467266-40.6430737034-44.8514355664
42.581445530950.995446135226-1.098782179182.0158001921-0.4569451005252.96373212376-0.08632640141610.528663830364-0.103199110678-0.445654852805-0.103101687501-0.06458576620370.257278332246-0.09349545008820.1621567198160.286598202720.01090805126190.02891697897150.303783993343-0.01253653988260.191940809914-17.4372290468-60.1915646334-10.7838090658
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2958 through 3082 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 3083 through 3250 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 3251 through 3326 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 2958 through 3000 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 3001 through 3082 )
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7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 3107 through 3250 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 3251 through 3326 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'E' and (resid 2958 through 3000 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'E' and (resid 3001 through 3082 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'E' and (resid 3083 through 3106 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'E' and (resid 3107 through 3169 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'E' and (resid 3170 through 3250 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'E' and (resid 3251 through 3302 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'E' and (resid 3303 through 3326 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 989 through 997 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 989 through 998 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'F' and (resid 990 through 996 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る