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- PDB-7q42: Crystal structure of RCC1-Like domain 2 of ubiquitin ligase HERC2... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7q42 | ||||||
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Title | Crystal structure of RCC1-Like domain 2 of ubiquitin ligase HERC2 in complex with DXDKDED motif of chromatin reader BAZ2B | ||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / 7-bladed beta-propeller E3 ubiquitin-protein ligase HERC2 RCC1-like Domain2 RLD2 BAZ2B chromatin reader DXDKDED motif | ||||||
Function / homology | ![]() SUMO binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / centriole / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / intracellular protein transport / G2/M DNA damage checkpoint / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation ...SUMO binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / centriole / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / intracellular protein transport / G2/M DNA damage checkpoint / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / chromatin remodeling / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Demenge, A. / Howard, E. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / McEwen, A.G. / Trave, G. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: Crystal structure of RCC1-Like domain 2 of ubiquitin ligase HERC2 in complex with DXDKDED motif of chromatin reader BAZ2B Authors: Demenge, A. / Howard, E. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / McEwen, A.G. / Trave, G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 501.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 362.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3kciS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 42770.566 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O95714, HECT-type E3 ubiquitin transferase #2: Protein/peptide | Mass: 1729.513 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: obtained synthetically Details: n-terminally biotinylated peptide via 1,13-diamino-4,7,10-trioxatridecan-succinamic acid Source: (synth.) ![]() #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.93 Å3/Da / Density % sol: 57.99 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: hanging drop 20% PEG 3350 0.18M tris amonium citrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 9, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.978564 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→49.29 Å / Num. obs: 104649 / % possible obs: 99.92 % / Redundancy: 27.0621601735 % / Biso Wilson estimate: 29.4271306625 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 10.93 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→2 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.03 / Num. unique obs: 7616 / CC1/2: 0.61 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3KCI Resolution: 1.95002486823→49.289620536 Å / SU ML: 0.197426353888 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3364811143 / Phase error: 19.8875984756 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 33.9076128539 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95002486823→49.289620536 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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