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- PDB-7q33: Solution structure of RBM39 RRM2 bound to 5'-AGCUUUG-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q33
タイトルSolution structure of RBM39 RRM2 bound to 5'-AGCUUUG-3
要素
  • RNA (5'-R(*AP*GP*CP*UP*UP*UP*G)-3')
  • RNA-binding protein 39
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA binding / RRM / extended RNA binding surface
機能・相同性
機能・相同性情報


RS domain binding / U1 snRNP binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / centriolar satellite / RNA processing / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA processing / microtubule cytoskeleton / nuclear speck ...RS domain binding / U1 snRNP binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / centriolar satellite / RNA processing / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA processing / microtubule cytoskeleton / nuclear speck / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA-binding protein 39
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Campagne, S. / Allain, F.H.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号
Swiss National Science FoundationNCCR RNA and Diseases スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2023
タイトル: Molecular basis of RNA-binding and autoregulation by the cancer-associated splicing factor RBM39.
著者: Campagne, S. / Jutzi, D. / Malard, F. / Matoga, M. / Romane, K. / Feldmuller, M. / Colombo, M. / Ruepp, M.D. / Allain, F.H.
履歴
登録2021年10月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein 39
B: RNA (5'-R(*AP*GP*CP*UP*UP*UP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6392
ポリマ-12,6392
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein 39 / CAPER alpha / CAPERalpha / Hepatocellular carcinoma protein 1 / RNA-binding motif protein 39 / RNA- ...CAPER alpha / CAPERalpha / Hepatocellular carcinoma protein 1 / RNA-binding motif protein 39 / RNA-binding region-containing protein 2 / Splicing factor HCC1


分子量: 10441.014 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBM39, HCC1, RNPC2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q14498
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*AP*GP*CP*UP*UP*UP*G)-3')


分子量: 2198.339 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic13D HN(CA)CB
131isotropic13D CBCA(CO)NH
141isotropic13D HNCO
151isotropic13D H(CCO)NH
161isotropic13D C(CO)NH
171isotropic33D 1H-15N NOESY
181isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic
191isotropic33D 1H-13C NOESY aromatic
1102isotropic22D F1FF2F NOESY
1112isotropic22D F2F NOESY
1122isotropic22D F2f TOCSY
1132isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic
1142isotropic33D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution110 mM NaPO4, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 1.2 mM 13C; 15N RBM39 RRM2, 1.2 mM AGCUUUG, 90% H2O/10% D2ORBM39-RRM2 13C 15N labelled in complex with AGCUUUUG NaPO4 10 mM pH6.5 NaCl 50 mM DTT 2 mMH2O90% H2O/10% D2O
solution210 mM NaPO4, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 1.2 mM 13C; 15N RBM39 RRM2, 1.2 mM AGCUUUG, 100% D2ORBM39-RRM2 13C 15N labelled in complex with AGCUUUUG NaPO4 10 mM pH6.5 NaCl 50 mM DTT 2 mMD20100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
10 mMNaPO4natural abundance1
50 mMsodium chloridenatural abundance1
2 mMDTTnatural abundance1
1.2 mMRBM39 RRM213C; 15N1
1.2 mMAGCUUUGnatural abundance1
10 mMNaPO4natural abundance2
50 mMsodium chloridenatural abundance2
2 mMDTTnatural abundance2
1.2 mMRBM39 RRM213C; 15N2
1.2 mMAGCUUUGnatural abundance2
試料状態詳細: NaPO4 10 mM pH6.5 NaCl 50 mM DTT 2 mM / イオン強度: 60 mM / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / : ATM atm / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO6001
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO7002
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD9003

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解析

NMR software
名称開発者分類
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
ATNOSThorstenpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 3 / 詳細: SA in cartesian space
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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