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- PDB-7q04: Crystal structure of TPADO in a substrate-free state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q04
タイトルCrystal structure of TPADO in a substrate-free state
要素
  • (Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit ...) x 2
  • Lysozyme
キーワードOXIDOREDUCTASE / terephthalic acid / TPA
機能・相同性
機能・相同性情報


terephthalate 1,2-dioxygenase / terephthalate 1,2-dioxygenase activity / phthalate metabolic process / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme ...terephthalate 1,2-dioxygenase / terephthalate 1,2-dioxygenase activity / phthalate metabolic process / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / iron ion binding / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ring-hydroxylating dioxygenase, large/alpha subunit AhdA1c-like, C-terminal / SnoaL-like domain / Aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase, alpha subunit / Aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase, alpha subunit, C-terminal domain / Ring hydroxylating alpha subunit (catalytic domain) / Aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase, 2Fe-2S-binding site / Bacterial ring hydroxylating dioxygenases alpha-subunit signature. / SnoaL-like domain / Rieske Iron-sulfur Protein / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain ...Ring-hydroxylating dioxygenase, large/alpha subunit AhdA1c-like, C-terminal / SnoaL-like domain / Aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase, alpha subunit / Aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase, alpha subunit, C-terminal domain / Ring hydroxylating alpha subunit (catalytic domain) / Aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase, 2Fe-2S-binding site / Bacterial ring hydroxylating dioxygenases alpha-subunit signature. / SnoaL-like domain / Rieske Iron-sulfur Protein / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain / 3-layer Sandwich / Rieske [2Fe-2S] domain / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain / Rieske [2Fe-2S] iron-sulfur domain profile. / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain superfamily / NTF2-like domain superfamily / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Lysozyme C / Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit alpha 2 / Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit beta 1
類似検索 - 構成要素
生物種Comamonas sp. (バクテリア)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.281 Å
データ登録者Zahn, M. / Kincannon, W.M. / DuBois, J.L. / McGeehan, J.E.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2022
タイトル: Biochemical and structural characterization of an aromatic ring-hydroxylating dioxygenase for terephthalic acid catabolism.
著者: Kincannon, W.M. / Zahn, M. / Clare, R. / Lusty Beech, J. / Romberg, A. / Larson, J. / Bothner, B. / Beckham, G.T. / McGeehan, J.E. / DuBois, J.L.
履歴
登録2021年10月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月7日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: atom_type / citation / citation_author
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit beta 1
B: Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit beta 1
C: Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit beta 1
D: Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit alpha 2
E: Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit alpha 2
F: Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit alpha 2
H: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,16311
ポリマ-210,5807
非ポリマー5834
7,350408
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23310 Å2
ΔGint-179 kcal/mol
Surface area63010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)220.807, 220.807, 84.093
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
32A
42C
53B
63C
74D
84E
95D
105F
116E
126F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETLEULEUAA1 - 1541 - 154
221METMETLEULEUBB1 - 1541 - 154
332METMETLEULEUAA1 - 1541 - 154
442METMETLEULEUCC1 - 1541 - 154
553METMETLEULEUBB1 - 1541 - 154
663METMETLEULEUCC1 - 1541 - 154
774SERSERGLUGLUDD4 - 4106 - 412
884SERSERGLUGLUEE4 - 4106 - 412
995SERSERGLUGLUDD4 - 4106 - 412
10105SERSERGLUGLUFF4 - 4106 - 412
11116GLUGLUMETMETEE3 - 4115 - 413
12126GLUGLUMETMETFF3 - 4115 - 413

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4
3Local NCS retraints between domains: 5 6
4Local NCS retraints between domains: 7 8
5Local NCS retraints between domains: 9 10
6Local NCS retraints between domains: 11 12

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要素

-
Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit ... , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit beta 1 / TPADO terminal oxygenase component / TER dioxygenase system / TERDOS / Terephthalate 1 / 2- ...TPADO terminal oxygenase component / TER dioxygenase system / TERDOS / Terephthalate 1 / 2-dioxygenase small subunit 1


分子量: 17249.430 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Comamonas sp. (バクテリア) / 遺伝子: tphA3I / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3C1E2, terephthalate 1,2-dioxygenase
#2: タンパク質 Terephthalate 1,2-dioxygenase, terminal oxygenase component subunit alpha 2 / TPADO terminal oxygenase component / TER dioxygenase system / TERDOS / Terephthalate 1 / 2- ...TPADO terminal oxygenase component / TER dioxygenase system / TERDOS / Terephthalate 1 / 2-dioxygenase large subunit 2


分子量: 48166.754 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Comamonas sp. (バクテリア) / 遺伝子: tphA2II / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3C1D5, terephthalate 1,2-dioxygenase

-
タンパク質 , 1種, 1分子 H

#3: タンパク質 Lysozyme


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme

-
非ポリマー , 3種, 412分子

#4: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12.5% MPD, 12.5% PEG 3350, 12.5% PEG 1000, 0.3 M sodium nitrate, 0.3 M sodium phosphate dibasic, 0.3 M ammonium sulfate, 0.1 M buffer Imidazole/MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.281→110.404 Å / Num. obs: 68994 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 21.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.239 / Rpim(I) all: 0.053 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.281→2.441 Å / Rmerge(I) obs: 2.767 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 3449 / CC1/2: 0.648 / Rpim(I) all: 0.605 / % possible all: 63.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3N0Q, 3EBY
解像度: 2.281→191.224 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / WRfactor Rfree: 0.208 / WRfactor Rwork: 0.168 / SU B: 15.312 / SU ML: 0.181 / Average fsc free: 0.9049 / Average fsc work: 0.9227 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.591 / ESU R Free: 0.279 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2249 3391 4.916 %
Rwork0.1788 65584 -
all0.181 --
obs-68975 64.739 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 48.369 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.224 Å20.112 Å20 Å2
2--0.224 Å2-0 Å2
3----0.727 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.281→191.224 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13651 0 13 408 14072
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01313970
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01512882
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7121.63918880
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3121.5829573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.80551730
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.55221.985801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.376152309
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_3_deg0.014156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.38415106
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21785
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216122
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023418
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.22566
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1850.212182
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1650.26650
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0810.27006
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2478
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0770.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0830.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1430.220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2190.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7854.2416953
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7844.2416952
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.3656.3448669
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.3666.3458670
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9234.5197017
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.9214.5197017
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6926.64710204
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.696.64710204
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.5347.82815119
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.53247.81515079
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0950.054725
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.1030.054719
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_30.090.054786
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_40.0920.0511679
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_50.0810.0511736
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_60.0920.0511729
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.095160.05009
12BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.095160.05009
23AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.102620.05009
24CX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.102620.05009
35BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.089770.05009
36CX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.089770.05009
47DX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.09240.05009
48EX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.09240.05009
59DX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.080960.05009
510FX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.080960.05009
611EX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.091940.05009
612FX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.091940.05009
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.281-2.3410.267140.2613020.26178420.8670.8344.02960.253
2.341-2.4050.335740.28617810.28876460.7990.82324.26110.275
2.405-2.4740.2891140.26824010.26974340.8590.86333.8310.25
2.474-2.5510.2851340.2628390.26172080.8420.86741.24580.239
2.551-2.6340.2841660.24431190.24669930.8570.87546.97550.221
2.634-2.7270.3062170.24135470.24567810.8550.88355.5080.211
2.727-2.830.2832680.22239370.22565280.8630.89764.41480.192
2.83-2.9450.2812260.22140640.22463050.8830.90468.04120.188
2.945-3.0760.2662050.21942320.22160370.8850.90373.49680.189
3.076-3.2260.2782450.20543710.20857880.8920.91979.75120.179
3.226-3.4010.2322580.244330.20254830.9270.92985.55540.178
3.401-3.6070.2462270.19445900.19752110.9140.93792.43910.175
3.607-3.8560.2262320.18246220.18448990.930.94499.08140.165
3.856-4.1640.2072230.1643520.16245750.9460.9591000.15
4.164-4.5620.1751710.13440170.13641890.9640.9799.97610.129
4.562-5.10.1461770.12536530.12638300.9740.9771000.125
5.1-5.8880.2021340.14432530.14633870.9580.971000.142
5.888-7.210.2151380.15727230.1628610.9480.9591000.159
7.21-10.1890.1871120.14121350.14322470.9560.9671000.155
10.189-191.2240.272560.25912130.25912780.9130.91899.29580.333
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2425-0.0419-0.11140.7422-0.32390.2155-0.023-0.00330.01420.0432-0.0278-0.0904-0.00550.00340.05070.0845-0.0191-0.03070.0353-0.0370.088281.0786-41.599111.5547
20.66130.01730.04410.1982-0.29360.4425-0.03420.0798-0.02230.01540.0102-0.0175-0.02830.0020.0240.0604-0.0305-0.0140.0426-0.03810.088179.8362-64.0286-5.4082
30.50830.23770.08030.1611-0.15740.9237-0.01750.04320.01760.00120.02980.0222-0.1030.0536-0.01230.0638-0.0278-0.01230.0528-0.02360.083859.2616-44.767-6.2058
40.1368-0.03880.24520.6952-0.0850.4741-0.0736-0.06250.01470.1630.0605-0.0386-0.0987-0.07350.01310.1260.06270.01340.0894-0.04970.067661.6029-44.732435.6695
50.1656-0.14250.07650.2043-0.05840.1481-0.0018-0.008-0.06330.02250.0238-0.00180.0037-0.0099-0.02210.0595-0.0212-0.02030.0239-0.01610.091176.5608-83.7718.7345
60.2643-0.02460.18240.20080.03880.1648-0.0092-0.0387-0.0616-0.01590.01030.1392-0.0077-0.0562-0.0010.0077-0.01370.00620.0641-0.01740.145638.9494-66.1814.2983
70.56660.1252-0.38080.1578-0.00262.2890.07020.14090.17250.0505-0.0550.0740.0063-0.1641-0.01530.04240.0007-0.01270.08670.01230.159174.4872-16.6509-16.6664
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA1 - 154
2X-RAY DIFFRACTION2ALLB1 - 154
3X-RAY DIFFRACTION3ALLC1 - 154
4X-RAY DIFFRACTION4ALLD4 - 410
5X-RAY DIFFRACTION4ALLD501
6X-RAY DIFFRACTION5ALLE3 - 420
7X-RAY DIFFRACTION6ALLF3 - 411
8X-RAY DIFFRACTION7ALLH1 - 129

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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