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- PDB-7pw3: PARP15 catalytic domain in complex with OUL217 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pw3
タイトルPARP15 catalytic domain in complex with OUL217
要素Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP15
キーワードTRANSFERASE / ADP-ribosyltransferase / Inhibitor / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / nucleotidyltransferase activity / transcription corepressor activity / negative regulation of gene expression ...NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / nucleotidyltransferase activity / transcription corepressor activity / negative regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like
類似検索 - ドメイン・相同性
4-(cyclohexylmethoxy)benzamide / Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Maksimainen, M.M. / Murthy, S. / Lehtio, L.
資金援助 フィンランド, 2件
組織認可番号国
Academy of Finland287063 and 294085 フィンランド
Jane and Aatos Erkko Foundation フィンランド
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Potent 2,3-dihydrophthalazine-1,4-dione derivatives as dual inhibitors for mono-ADP-ribosyltransferases PARP10 and PARP15.
著者: Nizi, M.G. / Maksimainen, M.M. / Murthy, S. / Massari, S. / Alaviuhkola, J. / Lippok, B.E. / Sowa, S.T. / Galera-Prat, A. / Prunskaite-Hyyrylainen, R. / Luscher, B. / Korn, P. / Lehtio, L. / Tabarrini, O.
履歴
登録2021年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP15
B: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1904
ポリマ－50,8792
非ポリマー3112
水6,089338
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, Venkannagari et al. have confirmed the dimer formation using light scattering https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23485441/
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.320, 68.630, 159.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP15 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 7 / ARTD7 / B-aggressive lymphoma protein 3 / Poly ...ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 7 / ARTD7 / B-aggressive lymphoma protein 3 / Poly [ADP-ribose] polymerase 15 / PARP-15


分子量: 25439.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP15, BAL3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q460N3, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-8C7 / 4-(cyclohexylmethoxy)benzamide


分子量: 233.306 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H19NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.2 M ammonium chloride pH 7.5, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.965459 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.965459 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 97254 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / Num. unique obs: 7053 / CC1/2: 0.614

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BLJ

3blj


解像度: 1.4→43.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 2.728 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.056 / ESU R Free: 0.056 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1976 4863 5 %RANDOM
Rwork0.1597 ---
obs0.1616 92391 98.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.89 Å2 / Biso mean: 21.421 Å2 / Biso min: 11.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.34 Å2-0 Å20 Å2
2--1.16 Å2-0 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→43.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3190 0 25 339 3554
Biso mean--23.71 32.67 -
残基数----393
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0133352
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173064
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3371.664550
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.341.5877063
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6265404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.13322.539193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.06415554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7521520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2425
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023862
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02842
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.31536416
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 353 -
Rwork0.283 6702 -
all-7055 -
obs--97.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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