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万見
- PDB-7pvt: Crystal structure of the v-Src SH3 domain Q128R mutant in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pvt
タイトルCrystal structure of the v-Src SH3 domain Q128R mutant in complex with the synthetic peptide VSL12
要素
  • Tyrosine-protein kinase transforming protein Src
  • VSL12
キーワードPROTEIN BINDING / beta barrel / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / histone H3Y41 kinase activity / histone H2AXY142 kinase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Tyrosine-protein kinase transforming protein Src
類似検索 - 構成要素
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
unidentified (未定義)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
Model detailsIntertwined dimer
データ登録者Camara-Artigas, A. / Salinas-Garcia, M.C.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)BIO2006-78020-R スペイン
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of the v-Src SH3 domain Q128R mutant in complex with the synthetic peptide VSL12
著者: Camara-Artigas, A. / Salinas Garcia, M.C.
履歴
登録2021年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase transforming protein Src
B: VSL12
C: Tyrosine-protein kinase transforming protein Src
D: VSL12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5566
ポリマ－16,3584
非ポリマー1982
水1,00956
1
A: Tyrosine-protein kinase transforming protein Src
B: VSL12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2853
ポリマ－8,1792
非ポリマー1061
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area4130 Å2
2
C: Tyrosine-protein kinase transforming protein Src
D: VSL12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2713
ポリマ－8,1792
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area4040 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)51.227, 51.227, 46.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase transforming protein Src / pp60v-src / p60-Src / v-Src


分子量: 6861.487 Da / 分子数: 2 / 変異: Q128R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (strain Schmidt-Ruppin E) (ラウス肉腫ウイルス)
株: Schmidt-Ruppin E / 遺伝子: V-SRC / プラスミド: pHTP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P63185, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド VSL12


分子量: 1317.622 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) unidentified (未定義)
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.68 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 2.4 M ammonium sulfate, 10% glicerol, 5% PEG300, 40 mM LiCl, 0.1M MES

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→17.18 Å / Num. obs: 17900 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 25.13 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 14.2 / Num. measured all: 116716 / Scaling rejects: 242
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.6-1.636.70.80259638950.790.3350.871.9100
8.76-17.186.10.068588970.9910.0320.0753389.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.19.1精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7NER

7ner


解像度: 1.6→17.18 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.14 / 位相誤差: 28.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.204 1785 5.01 %
Rwork0.1781 33871 -
obs0.1794 35656 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 87.97 Å2 / Biso mean: 36.7025 Å2 / Biso min: 17.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→17.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1025 0 31 56 1112
Biso mean--69.59 37.91 -
残基数----131
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.640.351560.303426412797100
1.64-1.690.281880.288625692657100
1.69-1.750.26081360.246826192755100
1.75-1.810.22951760.224526102786100
1.81-1.880.22191320.209225852717100
1.88-1.960.23931320.157926722804100
1.97-2.070.17751320.144225872719100
2.07-2.20.2241280.176926392767100
2.2-2.370.1731920.196726472739100
2.37-2.610.18591760.20252522269897
2.61-2.980.24761400.19562571271198
2.98-3.750.20041560.165725862742100
3.75-17.180.17861410.151126232764100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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