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- PDB-7pvj: Crystal structure of Thioredoxin Reductase from Brugia Malayi in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pvj
タイトルCrystal structure of Thioredoxin Reductase from Brugia Malayi in complex with auranofin
要素Glutaredoxin domain-containing protein
キーワードFLAVOPROTEIN / Glutaredoxin / selenocysteine / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ecdysis, collagen and cuticulin-based cuticle / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / : / Glutaredoxin domain profile. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / : / Glutaredoxin domain profile. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-MONOPHOSPHOADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / thioredoxin-disulfide reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Brugia malayi (マレー糸状虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Fata, F. / Ardini, M. / Silvestri, I. / Gabriele, F. / Ippoliti, R. / Gencheva, R. / Cheng, Q. / Arner, E.S.J. / Angelucci, F. / Williams, D.L.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Ministero dell Universita e della Ricerca イタリア
引用ジャーナル: Redox Biol / 年: 2022
タイトル: Biochemical and structural characterizations of thioredoxin reductase selenoproteins of the parasitic filarial nematodes Brugia malayi and Onchocerca volvulus.
著者: Fata, F. / Gencheva, R. / Cheng, Q. / Lullo, R. / Ardini, M. / Silvestri, I. / Gabriele, F. / Ippoliti, R. / Bulman, C.A. / Sakanari, J.A. / Williams, D.L. / Arner, E.S.J. / Angelucci, F.
履歴
登録2021年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaredoxin domain-containing protein
B: Glutaredoxin domain-containing protein
C: Glutaredoxin domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,93514
ポリマ－198,2603
非ポリマー3,67511
水00
1
A: Glutaredoxin domain-containing protein
B: Glutaredoxin domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,06312
ポリマ－132,1742
非ポリマー2,88910
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12970 Å2
ΔGint-142 kcal/mol
Surface area46760 Å2
手法PISA
2
C: Glutaredoxin domain-containing protein
ヘテロ分子

C: Glutaredoxin domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,7454
ポリマ－132,1742
非ポリマー1,5712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_454-x-1,y,-z-1/21
Buried area9340 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area46790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.333, 261.659, 130.289
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Glutaredoxin domain-containing protein / BMA-TRXR-1 / isoform d


分子量: 66086.781 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Brugia malayi (マレー糸状虫) / 遺伝子: bma-trxr-1, Bma-trxr-1, Bm2025, BM_Bm2025
発現宿主: synthetic Escherichia coli C321.deltaA (人工物)
Variant (発現宿主): RF1-depleted / 参照: UniProt: A0A0J9XPH7

-
非ポリマー , 5種, 11分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ATR / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン2′-りん酸5′-二りん酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3
#4: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-AU / GOLD ION


分子量: 196.967 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Au / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.47 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 14% MPD, 0.1 M Tris/HCl pH 7.5, 5mM DTT / PH範囲: 7.5-8.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 11.2C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→49.31 Å / Num. obs: 46008 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.688 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 4474 / CC1/2: 0.904 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QFA_A; 4TR1

4tr1


解像度: 3.1→49.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 39.604 / SU ML: 0.331 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.4 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2287 2303 5 %RANDOM
Rwork0.1861 ---
obs0.1882 43675 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 357.25 Å2 / Biso mean: 117.47 Å2 / Biso min: 55.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.58 Å20 Å2-0 Å2
2--1.9 Å20 Å2
3---0.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→49.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13184 0 232 0 13416
Biso mean--106.33 --
残基数----1695
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01313684
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.01712923
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5691.64718525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.251.57930010
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.63751685
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.89223.024625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.742152406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5061563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.21776
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215023
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022732
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 182 -
Rwork0.264 3159 -
all-3341 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1992-0.91640.18591.8712-0.32962.19450.2910.32850.5412-0.0033-0.1018-0.0654-0.47890.089-0.18920.2352-0.00950.12660.07290.07710.1798-39.556-41.521-16.994
22.661-1.74460.35992.5291-0.38411.77720.33510.1145-0.2751-0.0422-0.17030.17380.52540.4873-0.16480.38490.0771-0.11820.1562-0.03110.0499-20.831-78.215-7.544
36.76380.1714-3.05681.59740.05714.8398-0.5607-1.6901-0.23840.18150.3289-0.68520.71341.95830.23180.52010.35070.01140.9911-0.03270.7048-53.277-121.197-28.512
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A12 - 587
2X-RAY DIFFRACTION2B12 - 586
3X-RAY DIFFRACTION3C14 - 586

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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