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- PDB-7pu5: Structure of SFPQ-NONO complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pu5
タイトルStructure of SFPQ-NONO complex
要素
  • Non-POU domain-containing octamer-binding protein
  • Splicing factor, proline- and glutamine-rich
キーワードNUCLEAR PROTEIN / DBHS / Paraspeckle / NOPS / RRM
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of circadian rhythm / Suppression of apoptosis / alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / paraspeckles / lncRNA binding ...dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of circadian rhythm / Suppression of apoptosis / alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / paraspeckles / lncRNA binding / cellular response to angiotensin / chromosome organization / activation of innate immune response / RNA splicing / circadian rhythm / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm / RNA polymerase II transcription regulator complex / histone deacetylase binding / nuclear matrix / fibrillar center / mRNA processing / rhythmic process / chromosome / DNA recombination / cellular response to hypoxia / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / chromatin remodeling / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / dendrite / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
p54nrb, RNA recognition motif 1 / PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...p54nrb, RNA recognition motif 1 / PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor, proline- and glutamine-rich / Non-POU domain-containing octamer-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.999 Å
データ登録者Fribourg, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: Biochimie / 年: 2022
タイトル: Crystal structure of SFPQ-NONO heterodimer.
著者: Schell, B. / Legrand, P. / Fribourg, S.
履歴
登録2021年9月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月23日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
B: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
C: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
D: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
E: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
F: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
G: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
H: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
I: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
J: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
K: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
L: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)358,63624
ポリマ－358,34412
非ポリマー29212
水00
1
A: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
B: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7734
ポリマ－59,7242
非ポリマー492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
D: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7734
ポリマ－59,7242
非ポリマー492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
F: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7734
ポリマ－59,7242
非ポリマー492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
H: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7734
ポリマ－59,7242
非ポリマー492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
I: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
J: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7734
ポリマ－59,7242
非ポリマー492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
K: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
L: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7734
ポリマ－59,7242
非ポリマー492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)466.999, 66.820, 126.893
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.89, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Non-POU domain-containing octamer-binding protein / NonO protein / 54 kDa nuclear RNA- and DNA-binding protein / 55 kDa nuclear protein / DNA-binding ...NonO protein / 54 kDa nuclear RNA- and DNA-binding protein / 55 kDa nuclear protein / DNA-binding p52/p100 complex / 52 kDa subunit / NMT55 / p54(nrb) / p54nrb / human NONO


分子量: 30018.410 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NONO, NRB54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15233
#2: タンパク質
Splicing factor, proline- and glutamine-rich / 100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / ...100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / Polypyrimidine tract-binding protein-associated-splicing factor / PSF / PTB-associated-splicing factor / human SFPQ


分子量: 29705.602 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFPQ, PSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23246
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 25 mM Tris-HCl pH8.5, 14-16 % PEG 8K, 20 % w/v

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.999→48.45 Å / Num. obs: 259406 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 99.39 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.069 / Rsym value: 0.148 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 3→3.2 Å / Num. unique obs: 2967 / CC1/2: 0.569 / Rpim(I) all: 0.588

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (16-JUL-2021)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IFM

5ifm


解像度: 2.999→48.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.504
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2552 2903 4.92 %RANDOM
Rwork0.2231 ---
obs0.2246 58969 77.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 91.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0401 Å20 Å2-0.7283 Å2
2---0.003 Å20 Å2
3----0.0372 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.999→48.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23273 0 12 0 23285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00823722HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.8631860HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d8800SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes4114HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it23722HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.42
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.57
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2921SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact17249SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3→3.1 Å / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3496 -6.1 %
Rwork0.3395 1108 -
all0.3402 1180 -
obs--16.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.48610.27210.94852.5401-0.21522.06510.01890.12080.3875-0.0226-0.06250.4153-0.04-0.14170.0436-0.10160.08670.0945-0.0573-0.1024-0.1078-74.5731-33.764446.6442
22.5271-0.05251.03681.62570.27981.8211-0.04040.07830.3721-0.1108-0.05920.3177-0.1153-0.18560.0997-0.09860.01270.056-0.1096-0.0607-0.1064-56.7319-68.1183-14.9313
32.3809-0.14170.50812.534-0.29491.28540.01190.1876-0.07080.0853-0.1-0.54160.0305-0.24280.0881-0.11780.061-0.0554-0.304-0.0936-0.0803-22.7783-37.821919.4758
43.0523-0.45560.32211.9330.06871.32280.034-0.4341-0.19060.0902-0.02370.38830.10620.2729-0.0103-0.0335-0.02-0.0359-0.3040.0485-0.03294.509-4.409642.5739
52.4334-0.21490.98542.89740.3652.34920.23250.0311-0.05940.14240.0653-0.52530.10580.1834-0.2978-0.1416-0.05630.0281-0.0365-0.046-0.1344-81.8242-97.1835-45.7382
62.09860.20960.98262.5585-0.17352.51330.1268-0.1678-0.0619-0.1190.18630.5320.0627-0.2884-0.3131-0.08530.01590.0080.3040.1056-0.1293-133.7118-95.2648-16.0857
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* B|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ C|* D|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ E|* F|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ G|* H|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ I|* J|* }
6X-RAY DIFFRACTION6{ K|* L|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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