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- PDB-7psc: Crystal structure of the disease-causing I358T mutant of the huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7psc
タイトルCrystal structure of the disease-causing I358T mutant of the human dihydrolipoamide dehydrogenase
要素Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / lipoamide dehydrogenase / pathogenic mutation / E3 deficiency / alpha-ketoglutarate dehydrogenase complex / 2-oxoglutarate dehydrogenase complex / pyruvate dehydrogenase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase complex / acrosomal matrix / Glycine degradation / : / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / Lysine catabolism / oxoglutarate dehydrogenase complex / : ...acetyltransferase complex / acrosomal matrix / Glycine degradation / : / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / Lysine catabolism / oxoglutarate dehydrogenase complex / : / branched-chain amino acid catabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / pyruvate dehydrogenase complex / Branched-chain amino acid catabolism / Pyruvate metabolism / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / motile cilium / sperm capacitation / Signaling by Retinoic Acid / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / gastrulation / Mitochondrial protein degradation / regulation of membrane potential / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / proteolysis / nucleus
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.436 Å
データ登録者Nemes-Nikodem, E. / Szabo, E. / Zambo, Z. / Vass, K.R. / Taberman, H. / Torocsik, B. / Weiss, M.S. / Adam-Vizi, V. / Ambrus, A.
資金援助 ハンガリー, European Union, 7件
組織認可番号国
Hungarian Academy of Sciences02001 [to A.-V.V.] ハンガリー
Hungarian National Research, Development and Innovation Office112230 [to A.-V.V.] ハンガリー
Hungarian Academy of SciencesKTIA_13_NAP_III/6 and 2017-1.2.1-NKP-2017-00002 [to A.-V.V.] ハンガリー
European Union (EU)Horizon 2020 Research and Innovation Programme, 16204087-ST [to S.E. and A.A.]European Union
Hungarian National Research, Development and Innovation OfficeFIKP 61826 690289 EATV [to A.A] ハンガリー
Hungarian National Research, Development and Innovation OfficeFIKP 61830Z0100 EATV [to A.A] ハンガリー
European Union (EU)Horizon 2020 Research and Innovation Programme MX-201-00149-ST [to A.A.]European Union
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2023
タイトル: Structural and Biochemical Investigation of Selected Pathogenic Mutants of the Human Dihydrolipoamide Dehydrogenase.
著者: Szabo, E. / Nemes-Nikodem, E. / Vass, K.R. / Zambo, Z. / Zrupko, E. / Torocsik, B. / Ozohanics, O. / Nagy, B. / Ambrus, A.
履歴
登録2021年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月26日Group: Author supporting evidence / Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_audit_support / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_audit_support.country / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,6588
ポリマ－105,2502
非ポリマー2,4086
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12310 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area34150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)188.960, 61.250, 85.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.060, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 3 through 474 or resid 501 or resid 502 or resid 503))
21chain B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNPHEPHE(chain A and (resid 3 through 474 or resid 501 or resid 502 or resid 503))AA3 - 47425 - 496
12FADFADFADFAD(chain A and (resid 3 through 474 or resid 501 or resid 502 or resid 503))AC501
13BTBBTBBTBBTB(chain A and (resid 3 through 474 or resid 501 or resid 502 or resid 503))AD502
14BTBBTBBTBBTB(chain A and (resid 3 through 474 or resid 501 or resid 502 or resid 503))AE503
21GLNGLNPHEPHEchain BBB3 - 47425 - 496

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Glycine cleavage system L protein


分子量: 52625.117 Da / 分子数: 2 / 変異: I358T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLD, GCSL, LAD, PHE3 / プラスミド: pET52b+ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P09622, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M BIS-TRIS (pH 6.7), 25 (v/v)% PEG 3350, 5 (v/v)% ethyl acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.436→49.118 Å / Num. obs: 35480 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 6.786 % / Biso Wilson estimate: 84.895 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 0.78 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.44-2.586.9864.1650.539200577156110.3624.49497.2
2.58-2.766.8981.9681.0737216544153950.6552.12699.2
2.76-2.986.7330.8912.333321501549490.8920.96598.7
2.98-3.266.9660.4334.7432429467846550.9750.46799.5
3.26-3.656.6540.1889.7527600423241480.9920.20398
3.65-4.216.9130.08619.9125648375737100.9990.09398.7
4.21-5.156.6030.04733.5420826319531540.9990.05198.7
5.15-7.246.4650.03742.1215879248724560.9990.04198.8
7.24-49.1186.1620.01775.7386391460140210.01996

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.611
最高解像度最低解像度
Rotation49.12 Å3.34 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP11.7.03; 13.07.2020位相決定
PHENIX1.14精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6I4Q

6i4q


解像度: 2.436→49.118 Å / SU ML: 0.63 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 47.17 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: TLS groups and NCS torsion-angle restraints were included in refinement.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2867 1768 5.01 %
Rwork0.2598 33544 -
obs0.2611 35312 98.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 233.63 Å2 / Biso mean: 131.9107 Å2 / Biso min: 71.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.436→49.118 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7025 0 162 11 7198
Biso mean--131.6 107.83 -
残基数----946
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4285X-RAY DIFFRACTION12.175TORSIONAL
12B4285X-RAY DIFFRACTION12.175TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.436-2.50170.65331280.7147243794
2.5017-2.57530.61811340.6369257298
2.5753-2.65840.5421350.5693257299
2.6584-2.75340.56321370.4754257998
2.7534-2.86360.53011330.4457252797
2.8636-2.9940.42571380.4302259699
2.994-3.15180.4041360.4076258799
3.1518-3.34920.38881370.3581258999
3.3492-3.60770.40591370.3207259898
3.6077-3.97060.33091360.2908258898
3.9706-4.54480.25351380.2148261199
4.5448-5.72460.23471380.1985262999
5.7246-49.10.16881410.1581265997
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.4933 Å / Origin y: -32.9799 Å / Origin z: -38.0857 Å
111213212223313233
T0.8126 Å20.0531 Å2-0.0045 Å2-1.0578 Å2-0.0783 Å2--0.7334 Å2
L4.1444 °20.6364 °20.365 °2-1.4084 °20.3832 °2--1.3904 °2
S-0.3637 Å °-0.108 Å °-0.1388 Å °-0.1244 Å °0.3118 Å °-0.2324 Å °-0.0456 Å °0.839 Å °0.0288 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 474
2X-RAY DIFFRACTION1allA501
3X-RAY DIFFRACTION1allA502
4X-RAY DIFFRACTION1allA503
5X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 474
6X-RAY DIFFRACTION1allB501
7X-RAY DIFFRACTION1allB502
8X-RAY DIFFRACTION1allB503
9X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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