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- PDB-7pqx: Structure of CtAtm1 in the inward-facing open conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pqx
タイトルStructure of CtAtm1 in the inward-facing open conformation
要素Putative iron-sulfur protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ABC exporter
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type transporter activity / intracellular iron ion homeostasis / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Iron-sulfur clusters transporter ATM1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Li, P. / Wang, K.T. / Gourdon, P.E.
資金援助 デンマーク, 3件
組織認可番号国
LundbeckfondenR313-2019-774 デンマーク
Swedish Research Council2016-04474 デンマーク
Danish Council for Independent Research9039-00273 デンマーク
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structures of Atm1 provide insight into [2Fe-2S] cluster export from mitochondria.
著者: Ping Li / Amber L Hendricks / Yong Wang / Rhiza Lyne E Villones / Karin Lindkvist-Petersson / Gabriele Meloni / J A Cowan / Kaituo Wang / Pontus Gourdon /
要旨: In eukaryotes, iron-sulfur clusters are essential cofactors for numerous physiological processes, but these clusters are primarily biosynthesized in mitochondria. Previous studies suggest ...In eukaryotes, iron-sulfur clusters are essential cofactors for numerous physiological processes, but these clusters are primarily biosynthesized in mitochondria. Previous studies suggest mitochondrial ABCB7-type exporters are involved in maturation of cytosolic iron-sulfur proteins. However, the molecular mechanism for how the ABCB7-type exporters participate in this process remains elusive. Here, we report a series of cryo-electron microscopy structures of a eukaryotic homolog of human ABCB7, CtAtm1, determined at average resolutions ranging from 2.8 to 3.2 Å, complemented by functional characterization and molecular docking in silico. We propose that CtAtm1 accepts delivery from glutathione-complexed iron-sulfur clusters. A partially occluded state links cargo-binding to residues at the mitochondrial matrix interface that line a positively charged cavity, while the binding region becomes internalized and is partially divided in an early occluded state. Collectively, our findings substantially increase the understanding of the transport mechanism of eukaryotic ABCB7-type proteins.
履歴
登録2021年9月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative iron-sulfur protein
B: Putative iron-sulfur protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,4022
ポリマ－154,4022
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ALALEUA1 - 580
d_21ens_1ALALEUB1 - 580

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.999999997251, 1.30178208235E-5, -7.29919666903E-5), (-1.30212808778E-5, -0.999999998792, 4.74029451335E-5), (-7.29913495191E-5, 4.74038954521E-5, 0.999999996213) ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999999997251, 1.30178208235E-5, -7.29919666903E-5), (-1.30212808778E-5, -0.999999998792, 4.74029451335E-5), (-7.29913495191E-5, 4.74038954521E-5, 0.999999996213)
ベクター: 266.256211191, 266.225429289, 0.0160164560639)

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要素

#1: タンパク質 Putative iron-sulfur protein


分子量: 77200.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0050000 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: G0SBE6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: atm1 dimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 120619 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 4MYC

4myc


Accession code: 4MYC / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 81.41 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00959196
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.068512470
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.06311464
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00661584
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d28.35351266
Refine LS restraints NCSタイプ: NCS constraints / Rms dev position: 0.000708094711063 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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