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- PDB-7ppn: SHP2 catalytic domain in complex with CD28 (183-198) phosphopepti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ppn
タイトルSHP2 catalytic domain in complex with CD28 (183-198) phosphopeptide (pTyr-191, p-Thr-195)
要素
  • T-cell-specific surface glycoprotein CD28
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11,Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
キーワードSIGNALING PROTEIN / SHP2 / Phosphatase / CD28 / phosphopeptide / signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / regulatory T cell differentiation / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / protein complex involved in cell adhesion / regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development ...Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / regulatory T cell differentiation / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / protein complex involved in cell adhesion / regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / negative thymic T cell selection / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Netrin mediated repulsion signals / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of hormone secretion / cerebellar cortex formation / CD28 co-stimulation / multicellular organismal reproductive process / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of ossification / hormone metabolic process / Interleukin-37 signaling / Signaling by Leptin / negative regulation of chondrocyte differentiation / MET activates PTPN11 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / face morphogenesis / ERBB signaling pathway / Costimulation by the CD28 family / CD28 dependent Vav1 pathway / Signal regulatory protein family interactions / peptide hormone receptor binding / negative regulation of type I interferon production / platelet formation / megakaryocyte development / organ growth / CTLA4 inhibitory signaling / triglyceride metabolic process / Platelet sensitization by LDL / Interleukin-20 family signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Interleukin-6 signaling / positive regulation of interleukin-4 production / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / Prolactin receptor signaling / PI-3K cascade:FGFR1 / MAPK3 (ERK1) activation / PECAM1 interactions / MAPK1 (ERK2) activation / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Bergmann glial cell differentiation / phosphoprotein phosphatase activity / inner ear development / positive regulation of interleukin-10 production / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / humoral immune response / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / immunological synapse / RET signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of IFNA/IFNB signaling / PI3K Cascade / PD-1 signaling / regulation of protein-containing complex assembly / ephrin receptor signaling pathway / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / negative regulation of insulin secretion / positive regulation of viral genome replication / coreceptor activity / Regulation of IFNG signaling / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of T cell proliferation / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / homeostasis of number of cells within a tissue / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cell adhesion molecule binding / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / T cell activation / FLT3 Signaling / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of interferon-beta production
類似検索 - 分子機能
T cell antigen CD28 / ICOS V-set domain / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...T cell antigen CD28 / ICOS V-set domain / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Immunoglobulin V-Type / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Immunoglobulin V-set domain / SH2 domain superfamily / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell-specific surface glycoprotein CD28 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sok, P. / Zeke, A. / Remenyi, A.
資金援助 ハンガリー, 2件
組織認可番号国
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)KKP 126963 ハンガリー
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)PD120973 ハンガリー
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural insights into the pSer/pThr dependent regulation of the SHP2 tyrosine phosphatase in insulin and CD28 signaling.
著者: Zeke, A. / Takacs, T. / Sok, P. / Nemeth, K. / Kirsch, K. / Egri, P. / Poti, A.L. / Bento, I. / Tusnady, G.E. / Remenyi, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2021年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11,Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: T-cell-specific surface glycoprotein CD28
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9203
ポリマ－34,8282
非ポリマー921
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.190, 82.363, 147.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11,Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP- ...Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP-2 / Shp2 / SH-PTP3


分子量: 32629.900 Da / 分子数: 1 / 変異: catalytic inactivation: C213S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SHP2 catalytic domain was optimised for crystallisation and missing residues from 315 to 323 (original SHP2 sequence numbering), these missing residues in the optimised construct (74-77) were ...詳細: SHP2 catalytic domain was optimised for crystallisation and missing residues from 315 to 323 (original SHP2 sequence numbering), these missing residues in the optimised construct (74-77) were replaced to GSSG resideues.,SHP2 catalytic domain was optimised for crystallisation and missing residues from 315 to 323 (original SHP2 sequence numbering), these missing residues in the optimised construct (74-77) were replaced to GSSG resideues.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11, PTP2C, SHPTP2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06124, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド T-cell-specific surface glycoprotein CD28 / TP44


分子量: 2198.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Phosphorylated residues: pTyr-191, p-Thr-195 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10747
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.03 % / 解説: rhomboid shaped crystal
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 10% PEG 20000, 100 mM Citrate buffer pH 5.5, 50 mM EDTA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: N gas cryosteam / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→49.25 Å / Num. obs: 26486 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 26.1 / Num. measured all: 341960
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-1.949.51.3441573716620.6460.4591.4231.899.5
9.11-49.2510.80.02307428510.0060.0218499.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ZM0

3zm0


解像度: 1.9→45.27 Å / SU ML: 0.2348 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.3602
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2069 1998 7.56 %
Rwork0.1801 24442 -
obs0.1821 26440 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2306 0 6 50 2362
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00582405
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87523258
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0568345
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004426
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.9672913
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.950.33571390.28621709X-RAY DIFFRACTION99.3
1.95-20.28181400.23821690X-RAY DIFFRACTION99.62
2-2.060.25261420.20351754X-RAY DIFFRACTION100
2.06-2.130.24191390.20231704X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.20.21021410.17981714X-RAY DIFFRACTION99.78
2.2-2.290.2381430.18461748X-RAY DIFFRACTION99.95
2.29-2.390.24721410.18641727X-RAY DIFFRACTION99.84
2.39-2.520.23641420.19841742X-RAY DIFFRACTION99.79
2.52-2.680.24711430.20321735X-RAY DIFFRACTION99.89
2.68-2.880.21661420.21131748X-RAY DIFFRACTION99.84
2.88-3.170.23651430.20691755X-RAY DIFFRACTION100
3.18-3.630.20231450.18361759X-RAY DIFFRACTION99.84
3.63-4.580.18451470.15121801X-RAY DIFFRACTION99.85
4.58-45.270.16831510.1621856X-RAY DIFFRACTION99.8
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.14371667208-2.59924348485-0.4630296015286.127521629480.9871444398575.154651032640.1767206468220.3723492968740.195067532804-0.388692255343-0.24745322945-0.8218775303090.09231064182710.5139664907660.07432433055240.282672821694-0.06691524944720.07121840710540.5308310018890.06391149175210.43279076922412.728980075220.7789331188-32.7526126857
21.57334934432-0.7248461059870.03362883795062.211835448550.4708490058463.46848448788-0.0421035616115-0.0690104343190.07383608583410.2888383752970.0126269992790.200807376518-0.11447771508-0.1640647957310.02967600622990.291243208657-0.001350190274460.04478514556430.321038410801-0.01643543385740.2971034768791.46905202125.4805818099-15.5261998251
32.33092305397-0.266672323211-0.4894874424823.876817665910.365703709263.14557998887-0.0575641444515-0.0895532573096-0.2959124004540.299640274506-0.001022441869870.3422976463940.524008925215-0.1514401503070.09018653766420.364170507165-0.02145211199670.0353851293010.3021132618990.002531657050170.3135425372023.973478684669.45631059428-17.4862654577
40.2683786487870.898736558503-0.2931428616453.01654406553-0.996993594760.3320284339930.5057861877161.624689157471.25148486334-1.358526481970.218646004922-0.599240585565-1.125076362620.983314683899-0.6049890853960.887528986018-0.1840828282410.0385401870810.7122653350720.04236812047191.0528948219119.43000570223.1760115705-22.0661663407
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resid 4 through 35 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resid 36 through 146 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resid 147 through 282 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and (resid 189 through 193 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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