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万見
- PDB-7pl7: Crystal structure of yeast Otu2 OTU domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pl7
タイトルCrystal structure of yeast Otu2 OTU domain
要素OTU domain-containing protein 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / deubiquitination / translation (翻訳 (生物学)) / 40S ribosomal subunit (リボソーム)
機能・相同性: / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / protein metabolic process / Papain-like cysteine peptidase superfamily / cysteine-type deubiquitinase activity / 細胞質 / OTU domain-containing protein 2
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ivic, N. / Cheng, J. / Becker, T. / Ikeuchi, K.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB/TRR-174 ドイツ
German Research Foundation (DFG)BE1814/15-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)BE1814/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of yeast Otu2 OTU domain
著者: Ikeuchi, K.
履歴
登録2021年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OTU domain-containing protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4491
ポリマ－19,4491
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.669, 60.055, 148.349
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-405-

HOH

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要素

#1: タンパク質 OTU domain-containing protein 2


分子量: 19449.162 Da / 分子数: 1 / 変異: C178S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: OTU2, YHL013C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38747
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.91 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M KSCN 0.1 M BisTris propane pH 6.5 20% PEG 3350 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月16日 / 詳細: Si(111) monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→42.772 Å / Num. obs: 11976 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.091 % / Biso Wilson estimate: 62.783 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rrim(I) all: 0.142 / Χ2: 0.808 / Net I/σ(I): 13.95 / Num. measured all: 84923
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.59-2.757.1971.0022.3513854195419250.8981.0898.5
2.75-2.947.2320.6743.9312923178717870.9560.726100
2.94-3.176.8830.4436.5611757170817080.9770.48100
3.17-3.477.1050.27711.3411113156415640.9920.298100
3.47-3.887.3160.16617.1610162138913890.9950.179100
3.88-4.476.9380.09524.258707125512550.9970.103100
4.47-5.466.8680.07328.167301106310630.9960.08100
5.46-7.667.280.06929.3559268148140.9980.074100
7.66-42.7726.7460.04339.3231644724690.9990.04799.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BOU

4bou


解像度: 2.6→42.772 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 30.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2643 321 4.98 %
Rwork0.2252 6124 -
obs0.2271 6445 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 143.99 Å2 / Biso mean: 74.6578 Å2 / Biso min: 31.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→42.772 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1281 0 0 27 1308
Biso mean---67.58 -
残基数----155
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.6001-3.27570.32181560.2632987
3.2757-42.7720.24781650.21443137
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.4451 Å / Origin y: 31.7461 Å / Origin z: 56.3871 Å
111213212223313233
T0.3562 Å20.0743 Å2-0.0269 Å2-0.3425 Å2-0.0395 Å2--0.4603 Å2
L3.2086 °2-0.5789 °2-0.0527 °2-2.9988 °2-0.9976 °2--6.182 °2
S-0.1982 Å °-0.3181 Å °0.21 Å °0.2364 Å °0.1079 Å °-0.3521 Å °-0.4167 Å °0.2738 Å °0.0651 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 148 through 307)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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