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万見
- PDB-7pl4: Structure of Insulin receptor-related receptor's transmembrane domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pl4
タイトルStructure of Insulin receptor-related receptor's transmembrane domain
要素Insulin receptor-related protein beta chain
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN / TRANSMEMBRANE DOMAIN / Insulin receptor-related receptor / RECEPTOR / IRR
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to alkaline pH / male sex determination / insulin receptor complex / insulin receptor substrate binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity ...cellular response to alkaline pH / male sex determination / insulin receptor complex / insulin receptor substrate binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / receptor complex / axon / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin receptor-related protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Bershatsky, Y.V. / Nadezhdin, K.D. / Bocharova, O.V. / Bocharov, E.V.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation18-14-00375 ロシア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Insulin-like growth factor 1 receptor's transmembrane domain
著者: Bershatsky, Y.V. / Nadezhdin, K.D. / Bocharova, O.V. / Bocharov, E.V.
履歴
登録2021年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin receptor-related protein beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,2441
ポリマ－3,2441
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area3240 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin receptor-related protein beta chain


分子量: 3243.968 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSRR, IRR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P14616

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic22D 1H-15N HSQC
121isotropic22D 1H-15N TROSY
131isotropic12D 1H-13C CT HSQC
141isotropic12D 1H-13C HSQC
151isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
161isotropic13D HNCO
171isotropic13D HNCA
181isotropic13D HN(CO)CA
191isotropic13D CBCA(CO)NH
1101isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1111isotropic13D 1H-15N NOESY
1121isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細タイプ: micelle
内容: 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] IRRtm, 100 mM [U-99% 2H] DPC, 0.3 mM Sodium azide, 30 mM KH2PO4, 20 mM K2HPO4, 95% H2O/5% D2O
Label: 13C 15N / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMIRRtm[U-100% 13C; U-100% 15N]1
100 mMDPC[U-99% 2H]1
0.3 mMSodium azidenatural abundance1
30 mMKH2PO4natural abundance1
20 mMK2HPO4natural abundance1
試料状態イオン強度: 0.1 M / Label: conditions / pH: 6.7 / 圧: AMBIENT Pa / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
TopSpinBruker Biospincollection
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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