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- PDB-7pg6: Crystal Structure of PI3Kalpha in complex with the inhibitor NVP-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pg6
タイトルCrystal Structure of PI3Kalpha in complex with the inhibitor NVP-BYL719
要素
  • Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
  • Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
キーワードTRANSFERASE / PI3K / PIK3CA / PIK3R1 / p110 / p85 / NVP-BYL719
機能・相同性
機能・相同性情報


perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / phosphatidylinositol kinase activity / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of focal adhesion disassembly ...perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / phosphatidylinositol kinase activity / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / IRS-mediated signalling / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / interleukin-18-mediated signaling pathway / myeloid leukocyte migration / T follicular helper cell differentiation / autosome genomic imprinting / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / regulation of cellular respiration / neurotrophin TRKA receptor binding / positive regulation of protein localization to membrane / Activated NTRK2 signals through PI3K / cis-Golgi network / negative regulation of fibroblast apoptotic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / ErbB-3 class receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / vasculature development / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / RHOD GTPase cycle / cardiac muscle cell contraction / RHOF GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / kinase activator activity / Nephrin family interactions / anoikis / Signaling by LTK in cancer / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / positive regulation of leukocyte migration / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / negative regulation of stress fiber assembly / RND1 GTPase cycle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / positive regulation of filopodium assembly / RND2 GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase / vascular endothelial growth factor signaling pathway / RND3 GTPase cycle / relaxation of cardiac muscle / insulin binding / growth hormone receptor signaling pathway / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR3 / RHOV GTPase cycle / natural killer cell mediated cytotoxicity / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / negative regulation of macroautophagy / GP1b-IX-V activation signalling / PI-3K cascade:FGFR2 / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of osteoclast differentiation / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / response to dexamethasone / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / negative regulation of anoikis / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / T cell differentiation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / PI3K Cascade / RHOG GTPase cycle / regulation of multicellular organism growth / intercalated disc / negative regulation of cell-matrix adhesion / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOA GTPase cycle / positive regulation of TOR signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization
類似検索 - 分子機能
PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) ...PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / Rho GTPase activation protein / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / C2 domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / C2 domain superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1LT / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49943744477 Å
データ登録者Gong, G. / Pinotsis, N. / Williams, R.L. / Vanhaesebroeck, B.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: A small-molecule PI3K alpha activator for cardioprotection and neuroregeneration.
著者: Gong, G.Q. / Bilanges, B. / Allsop, B. / Masson, G.R. / Roberton, V. / Askwith, T. / Oxenford, S. / Madsen, R.R. / Conduit, S.E. / Bellini, D. / Fitzek, M. / Collier, M. / Najam, O. / He, Z. ...著者: Gong, G.Q. / Bilanges, B. / Allsop, B. / Masson, G.R. / Roberton, V. / Askwith, T. / Oxenford, S. / Madsen, R.R. / Conduit, S.E. / Bellini, D. / Fitzek, M. / Collier, M. / Najam, O. / He, Z. / Wahab, B. / McLaughlin, S.H. / Chan, A.W.E. / Feierberg, I. / Madin, A. / Morelli, D. / Bhamra, A. / Vinciauskaite, V. / Anderson, K.E. / Surinova, S. / Pinotsis, N. / Lopez-Guadamillas, E. / Wilcox, M. / Hooper, A. / Patel, C. / Whitehead, M.A. / Bunney, T.D. / Stephens, L.R. / Hawkins, P.T. / Katan, M. / Yellon, D.M. / Davidson, S.M. / Smith, D.M. / Phillips, J.B. / Angell, R. / Williams, R.L. / Vanhaesebroeck, B.
履歴
登録2021年8月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月12日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 1.22023年6月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
B: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,2784
ポリマ－158,8142
非ポリマー4642
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6460 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area57940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.87, 105.19, 135.74
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / PI3-kinase subunit alpha / PI3K-alpha / PI3Kalpha / PtdIns-3-kinase subunit alpha / ...PI3-kinase subunit alpha / PI3K-alpha / PI3Kalpha / PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit alpha / PtdIns-3-kinase subunit p110-alpha / p110alpha / Phosphoinositide 3-kinase alpha / Phosphoinositide-3-kinase catalytic alpha polypeptide / Serine/threonine protein kinase PIK3CA


分子量: 124458.984 Da / 分子数: 1 / 変異: M232K, L233K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3CA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P42336, phosphatidylinositol 3-kinase, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / PI3-kinase regulatory subunit alpha / PI3K regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory ...PI3-kinase regulatory subunit alpha / PI3K regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit alpha / PI3-kinase subunit p85-alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit p85-alpha


分子量: 34354.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3R1, GRB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P27986
#3: 化合物 ChemComp-1LT / (2S)-N~1~-{4-methyl-5-[2-(1,1,1-trifluoro-2-methylpropan-2-yl)pyridin-4-yl]-1,3-thiazol-2-yl}pyrrolidine-1,2-dicarboxamide / Alpelisib / BYL-719


分子量: 441.470 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H22F3N5O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10% PEG 5000, 160 mM KSCN and 100 mM sodium cacodylate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.97626 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月15日 / 詳細: KB-mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.499→50 Å / Num. obs: 52624 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 58.5772677043 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.217 / Net I/σ(I): 13.48
反射 シェル解像度: 2.499→2.65 Å / 冗長度: 13.7 % / Num. unique obs: 8343 / CC1/2: 0.469 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7PG5

7pg5


解像度: 2.49943744477→49.0422761719 Å / SU ML: 0.399134624379 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33676695759 / 位相誤差: 28.413771157
Rfactor反射数%反射
Rfree0.240324192397 2627 4.99809741248 %
Rwork0.187252392396 49933 -
obs0.189921800655 52560 99.7968367289 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 70 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49943744477→49.0422761719 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10585 0 31 59 10675
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086023223474710901
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2608516953214728
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0479668767531592
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005806433555021898
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2995667224168
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4995-2.54490.3803058046361300.3398605861582514X-RAY DIFFRACTION96.5668371074
2.5449-2.59380.3670723093661360.3179933572482575X-RAY DIFFRACTION100
2.5938-2.64680.3625898996731380.3090814044772631X-RAY DIFFRACTION99.9278238903
2.6468-2.70430.3659111097411360.3089586542562575X-RAY DIFFRACTION99.9631268437
2.7043-2.76720.3229649621661390.2860217181062637X-RAY DIFFRACTION99.9280057595
2.7672-2.83640.3758241992371360.2683324346632581X-RAY DIFFRACTION100
2.8364-2.91310.2924112346121390.2538229205732642X-RAY DIFFRACTION99.928135106
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2.9988-3.09560.3027719952331390.2355147200142640X-RAY DIFFRACTION100
3.0956-3.20620.322836253191350.2231481994682566X-RAY DIFFRACTION99.9629903775
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3.4863-3.670.2436679125231380.187614867182631X-RAY DIFFRACTION100
3.67-3.89990.2116593053611390.1699631721772645X-RAY DIFFRACTION100
3.8999-4.20080.2109594736021390.1616908424912637X-RAY DIFFRACTION100
4.2008-4.62330.2078517790471390.1422646521792646X-RAY DIFFRACTION100
4.6233-5.29160.202474311861410.1413329711482677X-RAY DIFFRACTION100
5.2916-6.66420.1961752500491420.1786334688392690X-RAY DIFFRACTION100
6.6642-100.1725354911611490.1465986038282826X-RAY DIFFRACTION99.8322147651
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.131678700880.2881056567880.1475230920010.5554027917170.03515499827150.615106046623-0.07281720386820.0374931441312-0.02124656848440.09601255445260.05715516412950.007225632486870.06871971755950.1823801946710.0406459590880.4913613122240.0520105267773-0.01063952799670.388419741358-0.01548276885920.42586877132817.9431532056-36.44076427138.1982047421
22.62325060585-0.24142610872-0.5660427565812.62796707578-1.873533327191.47997910297-0.1280385593031.04070372738-0.47393031939-0.675635946475-0.0475815016319-0.002293330619530.522507851-0.1928315542030.1356175532710.448781811011-0.04092858647320.01731239294990.540935200016-0.1608276050860.335020766552-4.66851366168-38.56497068871.74142096353
30.743513251589-0.103459572121-0.2002456280110.893079369556-0.2063318489130.997683657265-0.05694017368020.04300967066880.0154999118659-0.02937021156790.04329777190780.1478244886840.00336579722694-0.193923282701-0.003728006894630.352778880538-0.00844257973854-0.007914963963250.343123401851-0.02358484709130.36928351452-16.7989251509-22.091972312630.1610426462
40.458990431265-0.555718545309-0.00675459154830.933178055308-0.1664381658141.069542204220.0777177307837-0.09628789727160.07832440546990.2609507879840.02128402936640.925683569971-0.210905195246-0.491974121968-0.03622228892380.8296164948380.2421403505820.1416456284720.884961831832-0.06446673114840.98672221768-46.4727060259-13.605606481744.5003667762
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 3:160))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resseq 161:313))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resseq 323:1065))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and ((resseq 326:439))
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and ((resseq 440:591))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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